AETX - AETX
AETX fait référence à un groupe de neurotoxines polypeptidiques isolées de l' anémone de mer Anemonia erythraea qui ciblent les canaux ioniques , altérant leur fonction. Quatre sous-types ont été identifiés : AETX I, II, III et K, qui varient dans leur structure et leur cible.
Étymologie et source
Les quatre sous-types d'AETX ( toxines d' Anemonia erythraea ) sont produits par l'anémone de mer Anemonia erythraea .
Chimie
AETX I
AETX I se compose de 47 acides aminés. La masse moléculaire déterminée semble être d'environ 5 kDa. Il est classé dans les neurotoxines des canaux sodiques voltage-dépendants de type I. Comme rapporté par Norton et al. , ce groupe se compose de neurotoxines polypeptidiques avec une moyenne de 46-49 acides aminés et 27 résidus qui sont hautement conservés. AETX I partage 21 des 27 résidus conservés avec les représentants des toxines polypeptidiques de type I de l'anémone de mer.
AETX II & III
AETX II et AETX III n'ont pas encore été classés car leur structure ne correspond à aucune neurotoxine polypeptidique connue de l'anémone de mer. AETX II est composé de 59 résidus d'acides aminés et a une masse moléculaire de 6506 Da. AETX III a le même nombre de résidus d'acides aminés et une masse moléculaire de 6558 Da. AETX II et III sont hautement homologues avec un pourcentage de similarité de 94,9%.
AETX II et III présentent des similitudes de séquence avec la neurotoxine TxI isolée de Phoneutria nigriventer , une araignée brésilienne agressive. Ces similitudes concernent la position de 7 résidus de demi- cystine (cystéine oxydée) dans les deux AETX II et III, en accord avec les résidus de demi-cystine conservés dans toutes les neurotoxines de P. nigriventer . La séquence d'acides aminés d'AETX I diffère des séquences d'acides aminés d'AETX II et III. AETX I est riche en acides aminés asparagine et acide aspartique et n'a pas de lysine tandis que AETX II et III ont tous deux un nombre élevé de demi-cystines. Les trois polypeptides ont en commun que la glycine est l'acide aminé le plus abondant.
AETX K
AETX K est un membre de la famille des toxines des canaux potassiques de type I. Cependant, contrairement aux autres membres de cette famille qui ont 35-37 résidus d'acides aminés, AETX K se compose de 83 résidus d'acides aminés ; il a une masse moléculaire de 3999,3 Da. Il partage six résidus Cys conservés avec les autres membres des toxines des canaux potassiques de type I.
Cible et mode d'action
L'AETX I fait partie de la sous-famille 1 d'inhibition des canaux sodiques des anémones de mer et se lie au site récepteur 3 des neurotoxines des canaux sodiques voltage-dépendants , ralentissant leur inactivation. Le mode d'action des AETX II et III n'est pas connu, mais ils présentent une similarité structurelle avec les toxines des araignées et peuvent donc agir de la même manière, c'est-à-dire qu'ils pourraient activer les canaux sodiques voltage-dépendants. AETX K appartient au groupe des toxines des canaux potassiques des anémones de mer de type 1. Son couple lysine-tyrosine ( 21 Lys et 22 Tyr) semble être crucial pour sa liaison aux canaux potassiques .
Toxicité
La DL 50 contre les crabes a été estimée pour AETX I (2,2 µg/kg), II (0,53 µg/kg) et III (0,28 µg/kg). Aucune de ces toxines ne montre un effet toxique important chez la souris. La DL50 d'AETX K n'est pas connue à ce jour, mais sa concentration inhibitrice à 50 % ( CI50 ) a été déterminée à 91 nM.
Les références
Lectures complémentaires
- Honma, Tomohiro; Shiomi, Kazuo (2006). "Toxines peptidiques dans les anémones de mer: Aspects structurels et fonctionnels" . Biotechnologie marine . 8 (1) : 1-10. doi : 10.1007/s10126-005-5093-2 . PMC 4271777 . PMID 16372161 .
Liens externes
Détails sur les protéines :