Alanine - Alanine
Formule topologique de la L- alanine
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| Noms | |||
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Nom IUPAC
Alanine
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Nom IUPAC préféré
Acide 2-aminopropanoïque |
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| Identifiants | |||
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Modèle 3D ( JSmol )
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| 3DMet | |||
| 1720248 | |||
| ChEBI | |||
| ChEMBL | |||
| ChemSpider | |||
| Banque de médicaments | |||
| Carte d'information de l'ECHA |
100.000.249 
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| Numéro CE | |||
| 49628 | |||
| KEGG | |||
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CID PubChem
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| UNII | |||
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Tableau de bord CompTox ( EPA )
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| Propriétés | |||
| C 3 H 7 N O 2 | |||
| Masse molaire | 89,094 g·mol -1 | ||
| Apparence | poudre blanche | ||
| Densité | 1,424 g / cm 3 | ||
| Point de fusion | 258 °C (496 °F; 531 K) (sublime) | ||
| 167,2 g/L (25 °C) | |||
| log P | -0,68 | ||
| Acidité (p K a ) | |||
| -50,5·10 -6 cm 3 /mol | |||
| Page de données supplémentaires | |||
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Indice de réfraction ( n ), Constante diélectrique (ε r ), etc. |
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Données thermodynamiques |
Comportement des phases solide-liquide-gaz |
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| UV , IR , RMN , MS | |||
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Sauf indication contraire, les données sont données pour les matériaux dans leur état standard (à 25 °C [77 °F], 100 kPa). |
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 vérifier ( qu'est-ce que c'est ?)
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| Références de l'infobox | |||
L'alanine (symbole Ala ou A ) est un acide -aminé utilisé dans la biosynthèse des protéines . Il contient un groupe amine et un groupe acide carboxylique , tous deux liés à l'atome de carbone central qui porte également une chaîne latérale de groupe méthyle . Par conséquent, son nom systématique IUPAC est l' acide 2-aminopropanoïque, et elle est classée comme non polaire , aliphatique de l' acide α-aminé. Dans des conditions biologiques, il existe sous sa forme zwitterionique avec son groupe amine protoné (en -NH 3 + ) et son groupe carboxyle déprotoné (en -CO 2 - ). Il n'est pas essentiel pour l'homme car il peut être synthétisé métaboliquement et n'a pas besoin d'être présent dans l'alimentation. Il est codé par tous les codons commençant par GC (GCU, GCC, GCA et GCG).
Le L - isomère de l' alanine ( gaucher ) est celui qui est incorporé dans les protéines. La L- alanine est la deuxième après la leucine en termes de taux d'occurrence, représentant 7,8 % de la structure primaire dans un échantillon de 1 150 protéines . La forme droitière, la D- alanine, est présente dans les polypeptides de certaines parois cellulaires bactériennes et dans certains antibiotiques peptidiques , et apparaît dans les tissus de nombreux crustacés et mollusques sous forme d' osmolyte . L'alanine est également très abondante (surreprésentée) dans les régions de faible complexité des protéines.
Histoire et étymologie
L'alanine a été synthétisée pour la première fois en 1850 lorsque Adolph Strecker a combiné de l' acétaldéhyde et de l' ammoniac avec du cyanure d'hydrogène . L'acide aminé a été nommé Alanin en allemand, en référence à l' aldéhyde , avec l' infixe -an- pour faciliter la prononciation, la terminaison allemande -in utilisée dans les composés chimiques étant analogue à l'anglais -ine .
Structure
L'alanine est un acide aminé aliphatique , car la chaîne latérale reliée à l' atome de carbone est un groupe méthyle (-CH 3 ); l'alanine est l'acide -aminé le plus simple après la glycine . La chaîne latérale méthyle de l'alanine est non réactive et n'est donc pratiquement jamais directement impliquée dans la fonction des protéines. L'alanine est un acide aminé non essentiel , ce qui signifie qu'elle peut être fabriquée par le corps humain et qu'elle n'a pas besoin d'être obtenue par l'alimentation. L'alanine se trouve dans une grande variété d'aliments, mais elle est particulièrement concentrée dans les viandes.
Sources
Biosynthèse
L'alanine peut être synthétisée à partir de pyruvate et d' acides aminés à chaîne ramifiée tels que la valine , la leucine et l' isoleucine .
L'alanine est produite par amination réductrice du pyruvate , un processus en deux étapes. Dans la première étape, le -cétoglutarate , l' ammoniac et le NADH sont convertis par la glutamate déshydrogénase en glutamate , NAD + et eau. Dans la deuxième étape, le groupe amino du glutamate nouvellement formé est transféré au pyruvate par une enzyme aminotransférase , régénérant le -cétoglutarate et convertissant le pyruvate en alanine. Le résultat net est que le pyruvate et l'ammoniac sont convertis en alanine, consommant un équivalent réducteur . Étant donné que les réactions de transamination sont facilement réversibles et que le pyruvate est présent dans toutes les cellules, l'alanine peut être facilement formée et a donc des liens étroits avec des voies métaboliques telles que la glycolyse , la gluconéogenèse et le cycle de l'acide citrique .
Synthèse chimique
La L-Alanine est produite industriellement par décarboxylation du L-aspartate par action de l' aspartate 4-décarboxylase . Les voies de fermentation vers la L-alanine sont compliquées par l' alanine racémase .
L' alanine racémique peut être préparée par condensation d' acétaldéhyde avec du chlorure d'ammonium en présence de cyanure de sodium par la réaction de Strecker , ou par ammonolyse de l' acide 2-bromopropanoïque .
Dégradation
L'alanine est décomposée par désamination oxydative , la réaction inverse de la réaction d'amination réductrice décrite ci-dessus, catalysée par les mêmes enzymes. La direction du processus est largement contrôlée par la concentration relative des substrats et des produits des réactions impliquées.
Hypothèse du monde alanine
L'alanine est l'un des vingt acides -aminés canoniques utilisés comme éléments constitutifs (monomères) pour la biosynthèse des protéines médiée par les ribosomes. On pense que l'alanine est l'un des premiers acides aminés à être inclus dans le répertoire standard du code génétique. Sur la base de ce fait, l'hypothèse du "Monde Alanine" a été proposée. Cette hypothèse explique le choix évolutif des acides aminés dans le répertoire du code génétique d'un point de vue chimique. Dans ce modèle, la sélection de monomères (c'est-à-dire d'acides aminés) pour la synthèse des protéines ribosomiques est plutôt limitée aux dérivés d'alanine qui conviennent à la construction d' éléments structuraux secondaires en hélice ou en feuillet . Les structures secondaires dominantes dans la vie telle que nous la connaissons sont les hélices α et les feuillets et la plupart des acides aminés canoniques peuvent être considérés comme des dérivés chimiques de l'alanine. Par conséquent, la plupart des acides aminés canoniques dans les protéines peuvent être échangés avec Ala par des mutations ponctuelles tandis que la structure secondaire reste intacte. Le fait qu'Ala imite les préférences de structure secondaire de la majorité des acides aminés codés est pratiquement exploité dans la mutagenèse par balayage d'alanine . De plus, la cristallographie aux rayons X classique utilise souvent le modèle de squelette polyalanine pour déterminer les structures tridimensionnelles des protéines en utilisant le remplacement moléculaire - une méthode de phasage basée sur un modèle .
Fonction physiologique
Cycle glucose-alanine
Chez les mammifères, l'alanine joue un rôle clé dans le cycle glucose-alanine entre les tissus et le foie. Dans les muscles et autres tissus qui dégradent les acides aminés pour le carburant, les groupes aminés sont collectés sous forme de glutamate par transamination . Le glutamate peut alors transférer son groupe amino au pyruvate , un produit de la glycolyse musculaire , par l'action de l' alanine aminotransférase , formant l'alanine et le -cétoglutarate . L'alanine pénètre dans la circulation sanguine et est transportée vers le foie. La réaction de l'alanine aminotransférase a lieu en sens inverse dans le foie, où le pyruvate régénéré est utilisé dans la néoglucogenèse , formant du glucose qui retourne aux muscles par le système circulatoire. Le glutamate dans le foie pénètre dans les mitochondries et est décomposé par la glutamate déshydrogénase en α-cétoglutarate et ammonium , qui à son tour participe au cycle de l' urée pour former l' urée qui est excrétée par les reins.
Le cycle glucose-alanine permet d'éliminer le pyruvate et le glutamate du muscle et de les transporter en toute sécurité vers le foie. Une fois là-bas, le pyruvate est utilisé pour régénérer le glucose, après quoi le glucose retourne au muscle pour être métabolisé en énergie : cela déplace la charge énergétique de la néoglucogenèse vers le foie au lieu du muscle, et tout l' ATP disponible dans le muscle peut être consacré au muscle contraction. C'est une voie catabolique qui repose sur la dégradation des protéines dans le tissu musculaire. On ne sait pas si et dans quelle mesure il se produit chez les non-mammifères.
Lien avec le diabète
Les altérations du cycle de l'alanine qui augmentent les taux sériques d' alanine aminotransférase (ALT) sont liées au développement du diabète de type II.
Propriétés chimiques
L'alanine est utile dans les expériences de perte de fonction en ce qui concerne la phosphorylation . Certaines techniques impliquent de créer une bibliothèque de gènes, dont chacun possède une mutation ponctuelle à une position différente dans la zone d'intérêt, parfois même à chaque position dans l'ensemble du gène : c'est ce qu'on appelle la « mutagenèse par balayage ». La méthode la plus simple, et la première à avoir été utilisée, est ce qu'on appelle le balayage à l'alanine , où chaque position est à son tour mutée en alanine.
L'hydrogénation de l'alanine donne l' aminoalcool alaninol , qui est un élément de construction chiral utile.
Radicaux libres
La désamination d'une molécule d'alanine produit le radical libre CH 3 C • HCO 2 − . La désamination peut être induite dans l'alanine solide ou aqueuse par un rayonnement qui provoque le clivage homolytique de la liaison carbone-azote.
Cette propriété de l'alanine est utilisée dans les mesures dosimétriques en radiothérapie . Lorsque l'alanine normale est irradiée, le rayonnement provoque la transformation de certaines molécules d'alanine en radicaux libres et, comme ces radicaux sont stables, la teneur en radicaux libres peut ensuite être mesurée par résonance paramagnétique électronique afin de déterminer à quelle quantité de rayonnement l'alanine a été exposée. . Ceci est considéré comme une mesure biologiquement pertinente de la quantité de dommages causés par les rayonnements que les tissus vivants subiraient sous la même exposition aux rayonnements. Les plans de traitement de radiothérapie peuvent être délivrés en mode test à des pastilles d'alanine, qui peuvent ensuite être mesurées pour vérifier que le schéma de dose de rayonnement prévu est correctement délivré par le système de traitement.