Disulfure de carbone hydrolase - Carbon disulfide hydrolase
| Hydrolase de disulfure de carbone | |||||||||
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| Identifiants | |||||||||
| Numéro CE | 3.13.1.5 | ||||||||
| Bases de données | |||||||||
| IntEnz | Vue IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrée BRENDA | ||||||||
| ExPASy | Vue NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Entrée KEGG | ||||||||
| MetaCyc | voie métabolique | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Structures PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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| Identifiants | |
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| symbole | ? |
| SCOP2 | 1can / SCOPe / SUPFAM |
La disulfure de carbone hydrolase est une enzyme d'une masse moléculaire de 23 576 Da. L'enzyme est hexadécamérique. Il catalyse l'hydrolyse du disulfure de carbone.
Le disulfure de carbone se trouve naturellement dans les mares de boue des solfataras volcaniques . C'est un précurseur du sulfure d'hydrogène , qui est un donneur d'électrons. La souche hyperthermophile Acidianus s'est avérée convertir CS 2 en H 2 S et CO 2 .
L'enzyme est similaire à celle des anhydrases carboniques. Le monomère enzymatique de la CS 2 hydrolase présente un repli d'anhydrase β-carbonique typique et un site actif. Deux de ces monomères forment un dimère étroitement imbriqué avec une feuille β centrale coiffée d'un domaine α-hélicoïdal. Quatre dimères forment un anneau octamérique carré grâce aux interactions des bras longs aux extrémités N et C. Des structures cycliques similaires ont été observés dans des souches de anhydrases carboniques, cependant, CS 2 hydrolase est une enzyme consistant en deux anneaux octamères former un hexadécamère par emboîtement à angle droit par rapport à l'autre. Il en résulte le blocage de l'entrée du site actif et la formation d'un seul tunnel de 15 Â de long, hautement hydrophobe, qui fonctionne comme un filtre de spécificité. Cela fournit une différence clé entre l'anhydrase carbonique et l' hydrolase CS 2 . Ce tunnel détermine la spécificité du substrat de l'enzyme pour le CS 2 , qui est également hydrophobe.
Mécanisme
Cette hydrolase transforme le CS 2 en H 2 S. Le processus est similaire à l'hydratation du CO 2 par l'anhydrase carbonique. Cette similitude indique un mécanisme probable. Le zinc sur le site actif est tétraédrique, coordonné par Cys 35, His 88, Cys 91 et l'eau. L'eau est déprotonée pour donner un hydroxyde de zinc qui ajoute le substrat pour donner un intermédiaire Zn-OC (S) SH. Un processus similaire est proposé pour convertir le COS en CO2.
- CS 2 + H 2 O → COS + H 2 S
- COS + H 2 O → CO 2 + H 2 S
La forme apoenzyme, dépourvue du cofacteur zinc, a un poids moléculaire de 382815,4 g / mol. L'ion chlorure et le 3,6,9,12,15,18,21,24,27,30,33,36,39-tridécaoxahentetracontane-1,41-diol (C28H58O15) sont les deux principaux ligands observés sur l'enzyme sous cette forme. Il y a 16 chaînes polymères vues sous cette forme contribuant à la lourdeur de l'enzyme. Cette forme est également parfois appelée forme sélénométhionine.
Les références
- ^ un b Smeulders MJ, Barends TR, Pol A, Scherer A, Zandvoort MH, Udvarhelyi A, Khadem AF, Menzel A, Hermans J, Shoeman RL, Wessels HJ, van den Heuvel LP, Russ L, Schlichting I, Jetten MS, Op den Camp HJ (2011). "Evolution d'une nouvelle enzyme pour la conversion du sulfure de carbone par un archéon acidothermophile". La nature . 478 (7369): 412–416. Bibcode : 2011Natur.478..412S . doi : 10.1038 / nature10464 . hdl : 11858 / 00-001M-0000-0024-1F1A-F . PMID 22012399 . S2CID 2580000 .
- ^ Smeulders, MJ .; Barends, TR .; Pol, A .; Scherer, A .; Zandvoort, MH .; Udvarhelyi, A .; Khadem, AF .; Menzel, A .; Hermans, J .; Shoeman, RL .; Wessels, HJ .; Van den Heuvel, LP .; Russ, L.; Schlichting, I .; Jetten, MS .; Op den Camp, HJ. Banque de données sur les protéines RCSB, 2011, doi : 10.2210 / pdb3teo / pdb
