Énaméline - Enamelin
| Énaméline | |||||||||
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| Identifiants | |||||||||
| symbole | Énaméline | ||||||||
| Pfam | PF15362 | ||||||||
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L'énaméline est une protéine de la matrice de l'émail (EMP), qui chez l'homme est codée par le gène ENAM . Il fait partie des non- amélogénines , qui représentent 10% du total des protéines de la matrice de l'émail. C'est l'une des protéines clés impliquées dans l' amélogenèse (développement de l'émail). La formation de l' architecture complexe d'émail est considérée comme étant rigoureusement contrôlée en adamantoblastes par des interactions de différentes molécules de protéines de matrice organiques qui comprennent: énaméline, amelogenin , améloblastine , la tuftéline , sialophosphoprotéine dentinaire, et une variété d'enzymes. L'éméline est la plus grande protéine (~ 168 kDa) dans la matrice d'émail des dents en développement et est la moins abondante (englobe environ 1 à 5%) des protéines de la matrice d'émail totale. Il est présent principalement à la surface de l'émail en croissance.
Structure
On pense que l'émaméline est le membre le plus ancien de la famille des protéines de la matrice de l'émail (EMP), avec des études animales montrant une conservation remarquable du gène phylogénétiquement. Tous les autres PEM sont dérivés de l'énaméline, comme l'amélogénine. Les EMP appartiennent à une plus grande famille de protéines appelées «phosphoprotéines sécrétoires de liaison au calcium» (SCPP).
Semblable à d'autres protéines de la matrice de l'émail, l'émaméline subit d'importantes modifications post-traductionnelles (principalement la phosphorylation), le traitement et la sécrétion par les protéases. Enamelin a trois phosphosérines putatives (Ser 54 , Ser 191 et Ser 216 chez l'homme) phosphorylées par une kinase de voie sécrétoire associée à Golgi ( FAM20C ) basée sur leurs motifs Ser-x-Glu (SxE) distinctifs. Le principal produit de sécrétion du gène ENAM a 1103 acides aminés (post-sécrétion) et a un point isoélectrique acide compris entre 4,5 et 6,5 (selon le fragment).
Au stade de la sécrétion, la métalloprotéinase-20 de la matrice enzymatique ( MMP20 ) clive protéolytiquement la protéine énaméline sécrétée immédiatement après sa libération, en plusieurs polypeptides plus petits; chacun ayant ses propres fonctions. Cependant, la protéine entière (~ 168 kDa) et son plus grand fragment dérivé (~ 89 kDa) sont indétectables au stade de sécrétion; ceux-ci n'existent qu'au front de minéralisation. Des fragments de polypeptide plus petits restent incrustés dans l'émail, tout au long de la matrice d'émail au stade de sécrétion. Ceux-ci se lient fortement au minéral et retardent la croissance des cristaux ensemencés.
Une fonction
La fonction première des protéines agit au niveau du front de minéralisation; sites de croissance où il est l'interface entre la membrane plasmique de l'améloblaste et l'extrémité allongée des cristaux. Les principales activités de l'éméline peuvent être résumées:
- Nécessaire pour l'adhésion des améloblastes à la surface de l'émail au stade sécrétoire
- Se lie à l'hydroxyapatite et favorise l'élongation de la cristallite
- Agit comme modulateur pour la formation minérale de novo
On suppose que cette protéine pourrait interagir avec l'amélogénine ou d'autres protéines de la matrice de l'émail et jouer un rôle important dans la détermination de la croissance de la longueur des cristallites de l'émail. Le mécanisme de cette co-interaction proposée est synergique (« effet Boucle d'or »). Avec l'énaméline améliorant les taux de nucléation cristalline via la création de sites d'addition pour les PEM, comme l'amélogénine, pour la nucléation du phosphate de calcium de matrice.
Il est préférable de comprendre la fonction globale de l'émaméline en tant que protéines responsables de la formation correcte de l'épaisseur de l'émail.
Signification clinique
Des mutations dans le gène ENAM peuvent provoquer certains sous-types d' amélogenèse imparfaite (AI), un groupe hétérogène de conditions héréditaires dans lesquelles l'émail est mal formé. Des mutations ponctuelles peuvent provoquer une IA hypoplasique autosomique dominante, et de nouvelles mutations ENAM peuvent provoquer une IA hypoplasique autosomique récessive. Cependant, les mutations du gène ENAM ont principalement tendance à conduire à l'IA autosomique dominante. Le phénotype des mutations est un émail fin généralisé et aucune couche d'émail définie.
Une expression d' ENAM modérément plus élevée que d'habitude conduit à des structures saillantes (souvent des rainures horizontales) à la surface de l'émail, et avec une expression transgénique élevée, la couche d'émail est presque perdue.
Voir également
Les références
Lectures complémentaires
Liens externes
- Localisation du gène humain ENAM dans le navigateur de génomes UCSC .
- Détails du gène humain ENAM dans le navigateur de génomes UCSC .