Evolution du venin de serpent - Evolution of snake venom

Le crotale venimeux Crotalus oreganus mange sa proie, qu'il utilise son venin pour maîtriser

Le venin des serpents et de certains lézards est une forme de salive qui a été modifiée en venin au cours de son histoire évolutive. Chez les serpents , le venin a évolué pour tuer ou maîtriser les proies, ainsi que pour remplir d'autres fonctions liées à l'alimentation. On pense que l'évolution du venin est responsable de l'énorme expansion des serpents à travers le monde.

L'histoire évolutive du venin de serpent est un sujet de débat. L'opinion commune de cette histoire avant 2014 était que le venin n'est apparu qu'une seule fois parmi tous les Toxicofera il y a environ 170 millions d'années, puis s'est diversifié dans le large éventail de venins observés aujourd'hui. Sous cette hypothèse, le venin toxicoferan original était un ensemble très simple de protéines qui étaient assemblées dans une paire de glandes. Par la suite, cet ensemble de protéines s'est diversifié dans les différentes lignées de toxicoferans, dont Serpentes, Anguimorpha et Iguania . Plusieurs lignées de serpents ont par la suite perdu la capacité de produire du venin, souvent en raison d'un changement de régime alimentaire.

L'hypothèse de l'origine unique suggère que le mécanisme de l'évolution dans la plupart des cas a été la duplication de gènes suivie d' une sélection naturelle pour les traits adaptatifs . Certaines des diverses adaptations produites par ce processus incluent un venin plus toxique pour des proies spécifiques dans plusieurs lignées, des protéines qui pré-digèrent les proies et une méthode pour traquer les proies après une morsure. Ces diverses adaptations du venin ont également conduit à un débat considérable sur la définition du venin et des serpents venimeux. L'idée que le venin avait une origine évolutive unique a été remise en question par une étude de 2015, qui a révélé que les protéines de venin avaient des homologues dans de nombreux autres tissus du python birman . L'étude a donc suggéré que le venin avait évolué indépendamment dans un certain nombre de lignées de serpents.

Histoire évolutive

L'origine du venin aurait fourni le catalyseur de la diversification rapide des serpents au Cénozoïque , en particulier vers les Colubridés et leur colonisation des Amériques . Les chercheurs suggèrent que la raison de cette énorme expansion était le passage d'une méthode mécanique à une méthode biochimique pour maîtriser les proies. Les venins de serpents attaquent les voies et processus biologiques qui sont également ciblés par les venins d'autres taxons ; par exemple, des bloqueurs des canaux calciques ont été trouvés chez les serpents, les araignées et les escargots , suggérant ainsi que le venin présente une évolution convergente .

Hypothèse toxicofera

Jusqu'à ce que l'utilisation du séquençage des gènes pour créer des arbres phylogénétiques devienne pratique, les phylogénies ont été créées sur la base de la morphologie. Les phylogénies traditionnelles suggéraient que le venin provenait de plusieurs branches chez les Squamata il y a environ 100 millions d'années. Des études plus récentes utilisant des séquences de gènes nucléaires ont révélé la présence de protéines de venin similaires chez plusieurs lézards au sein d'un clade nommé « Toxicofera ». Cela a conduit à la théorie selon laquelle le venin n'est apparu qu'une seule fois dans toute la lignée il y a environ 170 millions d'années. Ce venin ancestral consistait en un ensemble très simple de protéines, assemblées dans une paire de glandes. Les venins des différentes lignées se sont alors diversifiés et ont évolué indépendamment, ainsi que leurs moyens d'injecter du venin dans les proies. Cette diversification comprenait l'évolution indépendante de l'administration de venin à crocs avant par rapport au système ancestral d'administration de venin à crocs arrière. L'hypothèse d'origine unique suggère également que les systèmes de venin se sont ensuite atrophiés, ou ont été complètement perdus, indépendamment dans un certain nombre de lignées. Les « serpents ratiers » américains, comme Pantherophis guttatus , ont perdu leur venin suite à l'évolution de la constriction comme moyen de capture de proies. L'évolution indépendante de la constriction dans le genre aquatique piscivore Acrochordus a également vu la dégradation du système de venin. Deux lignées indépendantes, une terrestre et une marine, qui sont passées à un régime à base d'œufs, possèdent également les vestiges d'un système de venin atrophié.

Hypothèse d'origine indépendante

L'idée que le venin n'a évolué qu'une seule fois a récemment été remise en question. Une étude réalisée en 2014 a révélé que les homologues de 16 protéines de venin, qui avaient été utilisées pour soutenir l'hypothèse d'origine unique, étaient tous exprimés à des niveaux élevés dans un certain nombre de tissus corporels. Les auteurs ont donc suggéré que des recherches antérieures, qui avaient trouvé que les protéines de venin étaient conservées dans la lignée supposée de Toxicoferan, auraient pu mal interpréter la présence de gènes « d'entretien » plus génériques dans cette lignée, en raison de l'échantillonnage de certains tissus au sein des reptiles. corps. Par conséquent, les auteurs ont suggéré qu'au lieu d'évoluer une seule fois dans un reptile ancestral, le venin de serpent a évolué indépendamment dans un certain nombre de lignées. Une étude de 2015 a révélé que des homologues des gènes dits "toxiques" étaient présents dans de nombreux tissus d'un serpent non venimeux, le python birman . Castoe a déclaré que l'équipe avait trouvé des homologues des gènes de venin dans de nombreux tissus en dehors des glandes buccales, où l'on pouvait s'attendre à des gènes de venin. Cela a démontré les faiblesses d'analyser uniquement les transcriptomes (l' ARN messager total dans une cellule). L'équipe a suggéré que les pythons représentaient une période dans l'évolution des serpents avant le développement majeur du venin. Les chercheurs ont également découvert que l'expansion des familles de gènes de venin se produisait principalement chez les serpents caénophidiens hautement venimeux (également appelés « serpents colubroidiens »), suggérant ainsi que la majeure partie de l'évolution du venin a eu lieu après que cette lignée ait divergé des autres serpents.

Mécanismes d'évolution

Phospholipase A2 , une enzyme présente dans les tissus normaux qui a été adaptée à certains venins de serpents. L'exemple illustré ici se trouve dans les piqûres d'abeilles .

On pense que le principal mécanisme de diversification du venin est la duplication de gènes codant pour d'autres tissus, suivie de leur expression dans les glandes à venin. Les protéines ont ensuite évolué en diverses protéines de venin par sélection naturelle. Ce processus, connu sous le nom de modèle de naissance et de mort, est responsable de plusieurs événements de recrutement de protéines dans le venin de serpent. Ces duplications se sont produites dans une variété de types de tissus avec un certain nombre de fonctions ancestrales. Des exemples notables incluent 3FTx , un neurotransmetteur ancestral présent dans le cerveau, qui s'est adapté en une neurotoxine qui se lie et bloque les récepteurs de l'acétylcholine . Un autre exemple est la phospholipase A2 (PLA2) de type IIA, impliquée de façon ancestrale dans les processus inflammatoires des tissus normaux, qui a évolué en un venin capable de déclencher l' activité lipasique et la destruction des tissus. Le changement de fonction de PLA2, en particulier, a été bien documenté ; il existe des preuves de plusieurs événements de duplication de gènes distincts, souvent associés à l'origine de nouvelles espèces de serpents. La recombinaison homologue non allélique induite par l'invasion du transposon (ou la recombinaison entre des séquences d'ADN similaires, mais pas des allèles ) a été proposée comme mécanisme de duplication des gènes PLA2 chez les crotales, comme explication de son évolution rapide. Ces protéines de venin ont également été occasionnellement recrutées dans les gènes des tissus. Des événements de recrutement de protéines se sont produits à différents moments de l'histoire évolutive des serpents. Par exemple, la famille de protéines 3FTX est absente dans la lignée des vipéridés, ce qui suggère qu'elle a été recrutée dans le venin de serpent après que les serpents vipéridés se soient ramifiés des colubroïdes restants. La PLA2 aurait été recrutée au moins deux fois dans le venin de serpent, une fois chez les élapidés et une fois chez les vipéridés, montrant une évolution convergente de cette protéine en une toxine. Une étude de 2019 a suggéré que la duplication de gènes aurait pu permettre à différentes toxines d'évoluer indépendamment, permettant aux serpents d'expérimenter leurs profils de venin et d'explorer de nouvelles formulations de venin efficaces. Cela a été proposé comme l'une des façons dont les serpents ont diversifié leurs formulations de venin à travers des millions d'années d'évolution.

Toxicofera  [A]

Iguanie Timbres d'Allemagne (Berlin) 1977, Cyclura cornuta.jpg

[B]

Anguimorphe [C] Zoologie de l'Egypte (1898) (Varanus griseus).png

Serpentes

Scolécophidie Typhlops vermicularis3 fond blanc.jpg

Booidea inc. Pythonidés [–] Python natalensis Smith 1840 fond blanc.jpg

Caenophidies

Acrochordidae

Xénodermatidés

Colubroidea

Paréatidés

[RÉ]
[E]

Vipéridés Nos reptiles et batraciens ;  un compte rendu simple et simple des lézards, serpents, tritons, crapauds, grenouilles et tortues indigènes de Grande-Bretagne (1893) (Vipera berus).jpg

[F]

Homalopsidae

ColubridésXenochrophis piscator 1 Hardwicke fond blanc.jpg

Lamprophiidae [–]

Élapidae Bilder-Atlas zur wissenschaftlich-populären Naturgeschichte der Wirbelthiere (Naja naja).jpg

Un cladogramme adapté de Fry et al. (2012) montrant un sous-ensemble d'événements de recrutement de protéines suggérés, basés sur le modèle « d'origine unique » ou « toxicoferan » de l'évolution du venin. [A] : crotamine et cystatine . [B] : 12 familles de toxines, dont les CRiSP et les facteurs de croissance nerveuse . [C] : 2 familles de toxines, dont PLA2 Type III. [D] : 13 familles de toxines, dont 3FTx et métalloprotéase . [E] : 2 familles de toxines, dont PLA2 Type IIA. [F] : 2 familles de toxines, dont PLA2 Type IB. [–] : perte de venin.

Il y a eu des débats sur la question de savoir si les événements de duplication de gènes originaux se sont produits dans une glande salivaire ou dans les tissus corporels eux-mêmes. L'idée qui prévaut depuis de nombreuses années est le modèle de naissance et de mort décrit ci-dessus, dans lequel les gènes d'autres tissus corporels sont dupliqués puis recrutés dans la glande à venin avant la sélection naturelle pour la toxicité. Cependant, en 2014, un nouveau modèle a été proposé dans lequel les gènes des protéines salivaires sont dupliqués puis restreints à la glande à venin. Ce modèle supprime l'hypothèse du recrutement et cite l'homologie entre certains gènes du venin et du corps comme non liés de la manière linéaire décrite dans le modèle traditionnel de la naissance et de la mort.

La duplication de gènes n'est pas la seule façon dont le venin est devenu plus diversifié. Il y a eu des cas de nouvelles protéines de venin générées par l' épissage alternatif . Le serpent élapidé Bungarus fasciatus , par exemple, possède un gène qui est alternativement épissé pour produire à la fois un composant de venin et une protéine physiologique. Une diversification supplémentaire peut s'être produite par la perte de gènes de composants de venin spécifiques. Par exemple, on pense que l'ancêtre du serpent à sonnettes possédait les gènes PLA2 d'une neurotoxine hétérodimérique que l'on trouve maintenant dans Crotalus scutulatus, mais ces gènes sont absents des espèces Crotalus non neurotoxiques modernes ; les gènes PLA2 pour la Lys49-myotoxine supposément existant dans l'ancêtre commun des serpents à sonnettes ont également été perdus plusieurs fois sur des lignées récentes d'espèces existantes La perte de domaine a également été impliquée dans la néofonctionnalisation du venin. L'étude de l'histoire évolutive des gènes de venin de vipéridés SVMP a révélé des occasions répétées de perte de domaine, associées à une sélection positive significative dans la plupart des branches phylogénétiques où l'on pensait que la perte de domaine s'était produite. Les divers événements de recrutement avaient entraîné l'évolution du venin de serpent en un mélange très complexe de protéines. Le venin des serpents à sonnette, par exemple, comprend près de 40 protéines différentes de différentes familles de protéines, et d'autres venins de serpents contiennent plus de 100 protéines distinctes. Il a été démontré que la composition de ce mélange varie géographiquement et est liée aux espèces de proies disponibles dans une certaine région. Le venin de serpent a généralement évolué très rapidement, les changements se produisant plus rapidement dans le venin que dans le reste de l'organisme.

Pression de sélection

Certaines hypothèses traditionnelles sur l'évolution du venin de serpent ont soutenu l'idée que la plupart des serpents injectent beaucoup plus de venin dans leurs proies qu'il n'en faut pour les tuer ; ainsi, la composition du venin ne serait pas soumise à la sélection naturelle. C'est ce qu'on appelle l'hypothèse de la "surpuissance". Cependant, des études récentes sur l'histoire moléculaire du venin de serpent ont contredit cela, trouvant plutôt des preuves d'une évolution adaptative rapide dans de nombreux clades différents, y compris les vipères à tapis, Echis , les crotales terrestres, Sistrurus et la vipère malaise , ainsi que généralement dans la diversification des protéines PLA2. Il existe des preuves phylogénétiques de sélection positive et de taux rapides de gain et de perte de gènes dans les gènes de venin des taxons de Sistrurus se nourrissant de différentes proies. Plusieurs études ont trouvé des preuves que le venin et la résistance au venin chez les espèces proies ont évolué dans une course aux armements coévolutive . Par exemple, les rats des bois du genre Neotoma ont un degré élevé de résistance au venin des serpents à sonnettes, suggérant que les rats ont évolué en réponse au venin de serpent, renouvelant ainsi la pression de sélection sur les serpents. Une résistance aux venins d'espèces de serpents prédateurs sympatriques a été trouvée chez les anguilles, les écureuils terrestres, les écureuils de roche et les écureuils gris de l'Est. Toutes ces études ont suggéré une course aux armements co-évolutive entre proie et prédateur, indiquant une autre pression de sélection potentielle sur le venin de serpent pour augmenter ou innover la toxicité. On pense que la pression de sélection sur le venin de serpent sélectionne la diversité fonctionnelle au sein des protéines du venin, à la fois au sein d'une espèce donnée et entre les espèces. Les gènes qui codent pour les protéines du venin dans certains genres de serpents ont une proportion de mutations synonymes inférieure à ce qui serait attendu si le venin évoluait par des processus évolutifs neutres ; le taux de mutation non-synonyme, cependant, a été trouvé plus élevé dans de nombreux cas, indiquant une sélection directionnelle. De plus, le venin de serpent est métaboliquement coûteux à produire pour un serpent, ce que les scientifiques ont suggéré comme preuve supplémentaire qu'une pression de sélection existe sur le venin de serpent (dans ce cas, pour minimiser le volume de venin requis). L'utilisation d' organismes modèles , plutôt que des proies naturelles des serpents, pour étudier la toxicité des proies, a été suggérée comme une raison pour laquelle l'hypothèse de « surpuissance » peut avoir été surestimée. Cependant, le genre pitviper Agkistrodon s'est avéré être une exception à cela; la composition du venin d' Agkistrodon s'est avérée être liée à la position de l'espèce au sein de la phylogénie, ce qui suggère que ces venins ont évolué principalement par des processus neutres ( mutation et dérive génétique ), et qu'il peut y avoir une variation significative de la pression de sélection sur divers venins de serpents.

Outre le régime alimentaire, il existe d'autres pressions possibles sur la composition du venin de serpent. Une étude de 2019 a révélé qu'une masse corporelle plus importante et des habitats écologiques plus petits étaient corrélés à une augmentation du rendement en venin. Une autre étude a révélé que le temps et la température avaient des corrélations plus fortes avec le venin de serpent que les régimes ou les types de proies.

Alors que les serpents venimeux utilisent leurs venins pour se défendre (d'où le problème des morsures de serpent chez l'homme), on ne sait pas bien dans quelle mesure la sélection naturelle pour la défense a entraîné l'évolution du venin. Les venins du serpent corail du Texas, Micrurus tener et d'autres espèces de Micrurus se sont avérés contenir des toxines ayant une activité spécifique induisant la douleur, suggérant une fonction défensive. Cependant, une enquête par questionnaire auprès de patients mordus par un serpent mordu par une grande variété d'espèces venimeuses a montré que la douleur après la plupart des morsures de serpent est d'apparition lente, ce qui plaide contre une sélection généralisée pour la défense. Le crachat de venin affiché par certaines espèces de cobra cracheur est uniquement une adaptation défensive. Une étude 2021 a montré que les venins de l' ensemble des trois lignées de supérieurs cobra cracheur évolué de façon convergente les niveaux d'activation des neurones sensoriels ( par exemple, cause plus de douleur) que les venins de cobras non crachats, grâce à l'action synergique de cytotoxines et Phospholipase_A2 toxines, ce qui indique la sélection pour une fonction défensive.

Adaptations fonctionnelles

Le serpent des mangroves Boiga dendrophila , dont le venin est toxique pour les oiseaux.

Les serpents utilisent leur venin pour tuer ou maîtriser leurs proies, ainsi que pour d'autres fonctions liées à l'alimentation, telles que la digestion. La théorie scientifique actuelle suggère que le venin de serpent n'est pas utilisé pour la défense ou pour la compétition entre les membres d'une même espèce, contrairement à d'autres taxons. Ainsi, l'évolution adaptative du venin de serpent a entraîné plusieurs adaptations par rapport à ces fonctions liées à l'alimentation qui augmentent la forme physique des serpents qui les portent.

Toxicité du venin spécifique aux proies

Echis carinatus , une des nombreuses espèces du genre répandu Echis . La toxicité duvenin d' Echis pour les scorpions varie en fonction de la proportion d'arthropodes dans le régime alimentaire du serpent.

Un venin toxique uniquement pour un certain taxon, ou fortement toxique uniquement pour un certain taxon, a été trouvé chez un certain nombre de serpents, ce qui suggère que ces venins ont évolué via la sélection naturelle pour maîtriser les espèces de proies préférées. Des exemples de ce phénomène ont été trouvés chez la couleuvre des mangroves Boiga dendrophila , dont le venin est spécifiquement toxique pour les oiseaux, ainsi que chez les genres Echis et Sistrurus , et chez les serpents marins. Un cas unique a été étudié chez Spilotes sulphureus qui a une structure de venin bimodale qui peut affecter directement les mammifères et les reptiles. Cependant, alors que plusieurs serpents possèdent un venin hautement toxique pour leurs espèces de proies préférées, la corrélation inverse n'est pas nécessairement vraie : les venins de plusieurs serpents sont toxiques pour des taxons qu'ils ne consomment pas en proportions élevées. La plupart du venin de serpent, par exemple, est hautement toxique pour les lézards, bien que la proportion de proies de lézard varie selon les espèces de serpents. Cela a conduit les chercheurs à suggérer que la toxicité pour un certain taxon est presque indépendante de la toxicité pour un autre taxon éloigné.

Hydrophis cyanocinctus , un membre d'un clade qui a un venin considérablement simplifié qui a évolué en réponse à un régime de poisson

Le régime alimentaire naturel des serpents du genre de vipère répandu Echis est très varié et comprend des arthropodes , tels que des scorpions , ainsi que des vertébrés. Diverses espèces d' Echis consomment différentes quantités d'arthropodes dans leur alimentation. Une étude réalisée en 2009 a injecté à des scorpions le venin de diverses espèces d' Echis et a trouvé une forte corrélation entre la proportion d'arthropodes que les serpents consommaient dans leur habitat naturel et la toxicité de leur venin pour les scorpions. Les chercheurs ont également trouvé des preuves que l'évolution du venin plus toxique pour les arthropodes était liée à une augmentation de la proportion d'arthropodes dans le régime alimentaire des serpents, et que le régime alimentaire et le venin pourraient avoir évolué par un processus de coévolution . Une phylogénie du genre construite à l' aide d' ADN mitochondrial a montré qu'un cas de changement dans la composition du venin dans l'espèce ancestrale de tous les serpents Echis était corrélé avec un changement vers un régime alimentaire à base d'arthropodes, alors qu'un autre changement dans une lignée plus récente était corrélé avec un passage à un régime de vertébrés . Malgré la toxicité plus élevée du venin des espèces consommatrices d'arthropodes, il ne s'est pas avéré neutraliser ou tuer les proies plus rapidement que celui des espèces ayant moins d'arthropodes dans leur alimentation. Ainsi, on pense que le venin a évolué pour minimiser le volume requis, car la production de venin entraîne un coût métabolique important, offrant ainsi un avantage pour la forme physique. Ce modèle se retrouve également dans d'autres lignées. Des résultats similaires ont été obtenus par une étude de 2012 qui a révélé que le venin des espèces d' Echis consommatrices d'arthropodes était plus toxique pour les criquets que celui des espèces consommatrices de vertébrés.

Une étude de 2009 sur le venin de quatre espèces de vipères Sistrurus a révélé une variation significative de la toxicité pour les souris. Cette variation était liée à la proportion de petits mammifères dans le régime alimentaire de ces espèces. L'idée que le venin de Sistrurus avait évolué pour s'adapter à un régime alimentaire à base de mammifères a été étayée par une analyse phylogénétique. Les chercheurs ont suggéré que la base de la différence de toxicité était la différence de physiologie musculaire chez les divers animaux de proie. Deux lignées de serpents élapidés , les serpents de mer communs et les kraits marins de Laticauda , ont colonisé indépendamment les environnements marins et sont passés à un régime très simple basé sur les téléostéens , ou poissons à nageoires rayonnées. Une étude de 2005 a révélé que ces deux lignées ont un ensemble de protéines de venin beaucoup plus simple que leurs parents terrestres sur le continent australien , qui ont un régime alimentaire plus varié et plus complexe. Ces résultats ont été confirmés par une étude de 2012, qui comparait les venins de Toxicocalamus longissimus , une espèce terrestre, et d' Hydrophis cyanocinctus , une espèce marine, tous deux au sein de la sous-famille Hydrophiinae (qui fait également partie de la famille Elapid). Bien qu'elles soient étroitement liées les unes aux autres, les espèces marines possédaient un ensemble de protéines de venin beaucoup plus simple. Les venins des serpents marins sont pourtant parmi les venins les plus toxiques connus. Il a été avancé que puisque les serpents de mer sont généralement incapables d'empêcher la fuite des proies mordues, leurs venins ont évolué pour agir très rapidement.

Pré-digestion des proies

Le venin du crotale des prairies, Crotalus viridis (à gauche) contient des métalloprotéinases (exemple à droite) qui aident à digérer la proie avant que le serpent ne la mange.

Les différentes sous-espèces du genre de crotales Crotalus produisent des venins qui remplissent deux fonctions contradictoires. Le venin immobilise la proie après une morsure et aide également à la digestion en décomposant les tissus avant que le serpent ne mange sa proie. Comme pour les autres membres de la famille des Vipéridés , les venins de Crotalus perturbent les processus homéostatiques des proies. Cependant, il existe une grande variété de compositions de venin parmi les espèces de Crotalus . Une étude de 2010 a révélé une différence de 100 fois dans la quantité d' activité métalloprotéinase entre les différents serpents, Crotalus cerberus ayant l'activité la plus élevée et Crotalus oreganus concolor ayant la plus faible. Il y avait également une variation de 15 fois dans la quantité d'activité de protéase, avec C. o. concolor et C. cerberus ayant respectivement les activités les plus élevées et les plus faibles.

L'activité métalloprotéinase provoque une hémorragie et une nécrose à la suite d'une morsure de serpent, un processus qui facilite la digestion. L'activité des protéases, d'autre part, perturbe la fonction plaquettaire et musculaire et endommage les membranes cellulaires , et contribue ainsi à une mort rapide pour l'animal de proie. L'étude a révélé que les venins de Crotalus se répartissaient en deux catégories; ceux qui ont favorisé les métalloprotéinases (Type I) et ceux qui ont favorisé les protéases (Type II). L'étude a déclaré que ces fonctions étaient essentiellement mutuellement exclusives; les venins avaient été sélectionnés en fonction de leur toxicité ou de leur potentiel d'attendrissement. Les chercheurs ont également émis l'hypothèse que la raison de cette dichotomie était qu'un venin hautement neurotoxique , tel qu'un venin de type II, tue rapidement un animal, empêchant la métalloprotéinase à action relativement plus lente de digérer les tissus.

Suivi des proies mordues

Crotale de l'Ouest, Crotalus atrox (à gauche), dont le venin contient des désintégrines (à droite) qui lui permettent de suivre les proies mordues

Un autre exemple d'une fonction adaptative autre que l'immobilisation des proies est le rôle du venin de vipéridé qui permet au serpent de suivre une proie qu'il a mordue, un processus connu sous le nom de « relocalisation des proies ». Cette adaptation importante a permis aux serpents à sonnettes de développer le mécanisme de morsure de frappe et de libération, ce qui a apporté un énorme avantage aux serpents en minimisant le contact avec des proies potentiellement dangereuses. Cependant, cette adaptation oblige alors le serpent à traquer l'animal mordu afin de le manger, dans un environnement peuplé d'autres animaux de la même espèce. Une étude de 2013 a révélé que les crotales à dos diamanté de l'Ouest ( Crotalus atrox ) réagissaient plus activement aux carcasses de souris qui avaient été injectées avec du venin brut de crotale. Lorsque les différents composants du venin ont été séparés, les serpents ont répondu aux souris injectées avec deux types de désintégrines . L'étude a conclu que ces protéines de désintégrine étaient responsables de permettre aux serpents de suivre leurs proies, en modifiant l'odeur de l'animal mordu.

Atrophisation basée sur l'alimentation

Le passage à un régime d'œufs a entraîné une atrophie du système de venin chez le mangeur d'œufs commun Dasypeltis scabra

Selon l'hypothèse que le venin de serpent avait une origine évolutive unique, le venin d'un certain nombre de lignées de serpents s'est par la suite atrophié. Des preuves d'une telle atrophisation ont été trouvées chez plusieurs serpents. Une étude de 2005 sur le serpent de mer marbré, Aipysurus eydouxii, a révélé que le gène d'une protéine à trois doigts trouvée dans le venin avait subi une délétion de deux bases nucléotidiques, ce qui rendait le venin 50 à 100 fois moins toxique qu'auparavant. Ce changement a été corrélé avec un changement de régime alimentaire du poisson à un régime composé presque entièrement d'œufs de poisson, suggérant que l'adaptation à un régime d'œufs avait supprimé la pression de sélection nécessaire pour maintenir un venin hautement toxique, permettant aux gènes du venin d'accumuler des mutations délétères. . Une dégradation similaire du venin suite à un passage à un régime à base d'œufs a été trouvée chez le mangeur d'œufs commun Dasypeltis scabra , dont le régime alimentaire se compose entièrement d'œufs d'oiseaux, ce qui signifie que le serpent n'avait aucune utilité pour son venin. Cela a conduit les biologistes à suggérer que si le venin n'est pas utilisé par une espèce, il est rapidement perdu.

L'atrophisation du venin s'est également produite à la suite de l'évolution de la constriction en tant que méthode de capture de proies qui ne nécessite pas de venin. La constriction est supposée avoir évolué indépendamment dans plusieurs lignées. Les « serpents ratiers » nord-américains tels que le serpent des blés Pantherophis guttatus utilisent la constriction pour piéger et tuer leurs proies rongeurs, et ne possèdent pas de venin fonctionnel. Un processus similaire s'est produit dans la lignée des colubridés africains Lamprophiidae , comme Pseudaspis cana , ainsi que dans le genre Acrochordus .

Notes et références

Les références

Sources

Liens externes