Fibrille - Fibril

Structure hiérarchique des cheveux dans le cortex et la cuticule, mettant en évidence l'échelle qui définit les fibrilles.

Les fibrilles (du latin fibra ) sont des matériaux biologiques structurels trouvés dans presque tous les organismes vivants. À ne pas confondre avec les fibres ou les filaments , les fibrilles ont tendance à avoir des diamètres allant de 10 à 100 nanomètres (alors que les fibres sont des structures micro à millimétriques et que les filaments ont des diamètres d'environ 10 à 50 nanomètres). Les fibrilles ne se trouvent généralement pas seules, mais font plutôt partie de structures hiérarchiques plus grandes que l'on trouve couramment dans les systèmes biologiques. En raison de la prévalence des fibrilles dans les systèmes biologiques, leur étude est d'une grande importance dans les domaines de la microbiologie , de la biomécanique et de la science des matériaux .

Structure et mécanique

Les fibrilles sont composées de biopolymères linéaires et se caractérisent par des structures en forme de bâtonnets avec des rapports longueur/diamètre élevés. Ils s'arrangent souvent spontanément en structures hélicoïdales. Dans les problèmes de biomécanique , les fibrilles peuvent être caractérisées comme des faisceaux classiques avec une section transversale à peu près circulaire à l'échelle nanométrique. En tant que telles, des équations de flexion de poutre simples peuvent être appliquées pour calculer la résistance à la flexion des fibrilles dans des conditions de charge ultra-faibles. Comme la plupart des biopolymères, les relations contrainte-déformation des fibrilles ont tendance à montrer une région orteil-talon caractéristique avant une région élastique linéaire . Contrairement aux biopolymères, les fibrilles ne se comportent pas comme des matériaux homogènes, car il a été démontré que la limite d'élasticité varie avec le volume, indiquant des dépendances structurelles. Il a été démontré que l' hydratation produit un effet notable sur les propriétés mécaniques des matériaux fibrillaires. Il a été démontré que la présence d'eau diminue la rigidité des fibrilles de collagène, ainsi qu'augmente leur taux de relaxation des contraintes et leur résistance. D'un point de vue biologique, la teneur en eau agit comme un mécanisme de durcissement pour les structures fibrillaires, permettant une absorption d'énergie plus élevée et de plus grandes capacités de déformation.

Les propriétés de renforcement mécanique des fibrilles trouvent leur origine au niveau moléculaire. Les forces réparties dans la fibre sont la charge de traction portée par la fibrille et les forces de cisaillement ressenties en raison de l'interaction avec d'autres molécules de fibrille. La résistance à la rupture des molécules de collagène individuelles est par conséquent contrôlée par la chimie covalente entre les molécules. La résistance au cisaillement entre deux molécules de collagène est contrôlée par de faibles interactions dispersives et par liaisons hydrogène et par certaines réticulations moléculaires covalentes . Le glissement dans le système se produit lorsque ces liaisons intermoléculaires sont soumises à une contrainte appliquée supérieure à leur force d'interaction. La rupture des liaisons intermoléculaires n'entraîne pas immédiatement la rupture, en revanche elles jouent un rôle essentiel dans la dissipation d'énergie qui abaisse la contrainte ressentie globalement par le matériau et lui permet de résister à la rupture. Ces liaisons, souvent des liaisons hydrogène et des interactions dispersives de Van der Waals , agissent comme des liaisons « sacrificielles », existant dans le but de réduire les contraintes dans le réseau. Les réticulations moléculaires covalentes jouent également un rôle clé dans la formation des réseaux de fibrilles. Alors que les molécules de réticulation peuvent conduire à des structures solides, une réticulation trop importante dans les réseaux de biopolymères est plus susceptible de se fracturer car le réseau n'est pas capable de dissiper l'énergie, ce qui conduit à un matériau solide mais pas résistant. Ceci est observé dans le collagène déshydraté ou vieilli, expliquant pourquoi avec l'âge les tissus humains deviennent plus cassants

Les différences de structure entre les fibrilles d'origine différente sont généralement déterminées par diffraction des rayons X. Un microscope électronique à balayage (MEB) peut être utilisé pour observer des détails spécifiques sur des espèces de fibrilles plus grandes telles que les bandes caractéristiques de 67 nm dans le collagène, mais n'est souvent pas assez fin pour déterminer la structure complète.

Contributions aux propriétés mécaniques des biomatériaux

Les matériaux naturels présentent une combinaison de propriétés mécaniques normalement contradictoires ( douceur et ténacité ), en raison de leurs structures hiérarchiques de fibrilles sur plusieurs échelles de longueur. Ces fibrilles sont souvent orientées dans une seule direction, conduisant à une réponse mécanique anisotrope dans le matériau biocomposite résultant. C'est un avantage majeur car la plupart de ces matériaux résistent à des contraintes dans une seule direction, et donc une limite d'élasticité et une contrainte de rupture plus élevées dans la direction de la contrainte appliquée garantissent l'intégrité structurelle du matériau. Les macro, micro et nano fibrilles permettent au matériau de résister à la rupture grâce à une série de mécanismes de résistance à la rupture :

  1. Glissement fibrillaire, ou processus de cisaillement lorsque la charge est appliquée, permettant la plasticité
  2. Pont de fibrilles à travers la région d'une fissure
  3. Déflexion de fissure à la pointe de la fissure, où la concentration de contraintes peut conduire à une propagation supplémentaire et à une défaillance éventuelle.

Ces mécanismes fonctionnent ensemble pour résister à la rupture, permettant à ces matériaux de supporter des millions de cycles de charge sans défaillance, essentiels pour les êtres vivants mobiles. Un autre avantage mécanique des biopolymères est leur capacité à être tendues, résultant de l'existence de structures fibrillaires solides dans un matériau de matrice plus souple. La bonne déformabilité des matrices interfaciales joue un rôle clé en permettant la réorientation des constituants lors de la déformation.


La fibrillogenèse est l'expansion de fines fibrilles qui est courante dans les fibres de collagène du tissu conjonctif . Les mécanismes définis de la fibrillogenèse sont encore inconnus, bien que de nombreuses hypothèses issues de la recherche fondamentale permettent de découvrir de nombreux mécanismes possibles. Dans les premières expériences, le collagène I pouvait être distillé à partir des tissus et recombiné en fibrilles en contrôlant les solutions. Des études ultérieures aident à comprendre la composition et la structure des sites de liaison sur les monomères de collagène. Le collagène est synthétisé en tant que précurseur soluble, le procollagène, qui soutient l'auto-assemblage du collagène. Étant donné que les fibrilles de collagène ont près de 50 composants de liaison in vivo, l'exigence définie pour générer la fibrillogenèse in vivo est encore cryptique.

Avec une solution acide ou saline, le collagène peut être extrait des tissus et se réorganiser en fibrilles en modifiant la température ou la valeur du pH. Des expériences ont découvert une force d'attraction entre les monomères de collagène, ce qui facilite le réarrangement. Le collagène sert de précurseur, le procollagène, dans la réaction de synthèse, qui identifie l'auto-polymérisation du collagène.

Processus naturels

Il existe plus de 30 collagènes dans la nature dont la composition chimique est similaire mais qui diffèrent en termes de structure cristalline. De loin, les collagènes I et II sont les plus abondants. Ils forment à l'initiative des fibrilles in vitro, tandis que la fibronectine, les intégrines se liant à la fibronectine, se liant au collagène et le collagène V sont essentiels pour la formation du collagène I et le collagène XI pour la formation du collagène II. Par conséquent, les mécanismes cellulaires jouent un rôle clé dans le processus d'auto-assemblage des protéines.

Chez les animaux

Collagène

Structure des fibrilles de collagène I

Le collagène est la principale protéine structurelle à l'extérieur des cellules dans de nombreux tissus conjonctifs d'animaux. En tant que composant principal du tissu conjonctif, il contient la plus grande quantité de protéines chez les mammifères, occupant 25 à 35 % de toute la teneur en protéines du corps.

Les fibrilles de collagène sont emballées dans une structure sertie. La courbe contrainte/déformation du collagène, comme le tendon, peut être subdivisée en plusieurs régions. La région des petites souches, région "orteil", correspond à la suppression d'un sertissage macroscopique, décousu, dans les fibrilles de collagène, visible au microscope optique. À des contraintes plus importantes, dans la région du "talon" et "linéaire", il n'y a plus de changement structurel visible.

Le tropocollagène est la fibre composant moléculaire, constituée de trois chaînes polypeptidiques gauches (rouge, verte, bleue) enroulées les unes autour des autres, formant une triple hélice droite.

Actine et myosine

Les muscles se contractent et s'étirent via le glissement/saisie orientable de la myosine interagissant avec les fibres d' actine . L'actine est constituée de deux polypeptides en hélice et la myosine a une petite structure en forme de cœur, un pont croisé. Les processus de liaison et de déliaison de la fixation des ponts croisés sur le filament d'actine facilitent le mouvement relatif de ces collagènes et donc de l'ensemble du muscle.

Élastine et kératine

L'élastine est une protéine fibreuse courante dans divers tissus mous, comme la peau, les vaisseaux sanguins et les tissus pulmonaires. Chaque monomère se connecte les uns aux autres, formant un réseau 3D, avec la capacité de supporter plus de 200 % de déformation avant déformation.

La kératine est une protéine structurelle principalement présente dans les cheveux, les ongles, les sabots, les cornes et les piquants. Fondamentalement, la kératine est formée de chaînes polypeptidiques, qui s'enroulent en hélices avec des liaisons réticulées de soufre ou se lient en feuillets liés par des liaisons hydrogène. La β-kératine, qui est plus résistante que la conformation , est plus courante chez les oiseaux et les reptiles.

Résiline et soie d'araignée

La résiline est une protéine d'insecte élastomère, constituée à la fois d'hélices et de feuillets . C'est l'une des protéines les plus résistantes de la nature. Il a une faible rigidité ~ 0,6 MPa mais un pourcentage de restauration d'énergie élevé ~ 98 %, et aide efficacement les insectes volants à battre des ailes ou les puces à sauter.

La fibrille de soie d'araignée est composée d'une structure de feuilles β cristallisées rigides, responsable de la résistance, et d'une matrice amorphe environnante, améliorant la ténacité et la capacité d'allongement. Il a une résistance à la traction et une ductilité exceptionnellement élevées, avec respectivement une faible densité, par rapport aux autres fibrilles naturelles. Sa caractéristique varie de différents types d'araignées pour différentes utilités.

Dans les plantes

Cellulose

Modèle de remplissage d'espace de la cellulose, avant l'enroulement en fibrilles

La paroi cellulaire primaire tire sa résistance à la traction notable de molécules de cellulose, ou de longues chaînes de résidus de glucose stabilisées par liaison hydrogène . On observe que les chaînes de cellulose s'alignent dans des réseaux parallèles qui se chevauchent, avec la même polarité formant une microfibrille de cellulose. Chez les plantes, ces microfibrilles de cellulose s'organisent en couches, appelées auparavant lamelles , et sont stabilisées dans la paroi cellulaire par de longues molécules de glycane réticulant en surface . Les molécules de glycane augmentent la complexité des réseaux potentiels dans lesquels la cellulose végétale peut se configurer. Coextensive dans la paroi cellulaire primaire à la fois aux microfibrilles de cellulose et aux réseaux de glycanes complémentaires, se trouve la pectine qui est un polysaccharide qui contient de nombreuses unités d'acide galacturonique chargées négativement. De plus, les microfibrilles de cellulose contribuent également à la forme de la plante via une expansion cellulaire contrôlée. L'arrangement stéréoscopique des microfibrilles dans la paroi cellulaire crée des systèmes de pression de turgescence qui conduisent finalement à la croissance et à l'expansion cellulaires. Les microfibrilles de cellulose sont des macromolécules matricielles uniques, en ce sens qu'elles sont assemblées par des enzymes cellulose synthase situées à la surface extracellulaire de la membrane plasmique. On pense que la plante peut « anticiper sa future morphologie en contrôlant l'orientation des microfibrilles » par un mécanisme où les microfibrilles de cellulose sont disposées au sommet d'un réseau cortical de microtubules.

Amylose

L'agitation d'un échantillon donné d'amylose est censée former des cristaux fibrillaires qui sont censés précipiter hors de la liqueur mère. Ces longues fibrilles peuvent être imagées en microscopie électronique révélant des stries transversales ressemblant à un shish-kebab . Les fibrilles d'amylose sont classées selon l'une des deux morphologies suivantes : les unes avec de petites fibrilles en forme de bâtonnets et d'autres avec des cristaux en forme de lattes.

Bois

La structure fibrillaire du bois jouerait un rôle important à la fois dans la stabilité mécanique et la capacité du bois à posséder des canaux pour transporter les minéraux et l'eau. L'épicéa (Picea abies), entre autres, possède des fibrilles de cellulose d'un diamètre normalisé de 2,5 nm. Il existe également un lien signalé entre l'âge du bois et l'angle de spirale des fibrilles par rapport à la direction longitudinale. Le bois initial aurait un angle de repos constant de 4,6 ± 0,6°, tandis que le bois final aurait une région de transition de 4,6° à 19,8 ± 0,7°. Dans le bois final, les deux régions d'angle en spirale des fibrilles de cellulose ne sont pas continues, ce qui signifie qu'il existe deux structures trachéides indépendantes dans les arbres «plus âgés» répondant à des exigences mécaniques différentes. De plus, les fibrilles orientées longitudinalement améliorent la résistance à la traction, tandis que l'ajout de fibrilles inclinées à 20°, exclusives aux trachéides du bois final, assure la stabilité contre la compression.

Biomimétisme et fibrilles

Propriétés autonettoyantes

Afin d'imiter la forte adhérence, le détachement facile et les propriétés autonettoyantes d'un coussinet d'orteil gecko , un adhésif à base de fibrillaire peut être créé. Ces caractéristiques de performance découlent de la structure hiérarchique sous-jacente qui se compose d'un million de microfibrilles appelées soies qui se compose en outre de milliards de branches nanométriques appelées spatules .

L'imitation de ce phénomène implique quatre étapes de conception distinctes :

  1. Faire des réseaux de micro-/nano-fibrillaires alignés verticalement
  2. Création de diverses formes de pointes
  3. Y compris la géométrie anisotrope
  4. Hiérarchie de construction.

Une matrice osseuse mature

Afin d'imiter une matrice osseuse mature, des fibrilles auto-assemblées peuvent être utilisées pour aligner une matrice minérale donnée. Ceci est accompli en utilisant une molécule d'auto-assemblage avec une queue alkyle hydrophobe et une tête oligopeptidique hydrophile. Ces molécules forment des structures micellaires in situ, et des ponts disulfures à faible pH, conduisant à la formation et à la cristallisation de nanofibrilles polymériques de 200 kDa. La matrice minérale interagit finalement avec la fibrille synthétique via un résidu de phosphosérine qui entraîne la nucléation et la croissance minérales.

Voir également

Les références