Hydrolase - Hydrolase
L'hydrolase est une classe d' enzymes qui fonctionnent généralement comme des catalyseurs biochimiques qui utilisent de l'eau pour rompre une liaison chimique, ce qui entraîne généralement la division d'une molécule plus grosse en molécules plus petites. Certains exemples courants d'enzymes hydrolases sont les estérases, notamment les lipases , les phosphatases , les glycosidases , les peptidases et les nucléosidases .
Les estérases clivent les liaisons ester dans les lipides et les phosphatases clivent les groupes phosphate des molécules. Un exemple d'estérase cruciale est l'acétylcholine estérase, qui aide à transformer l'impulsion neuronale en acide acétique après que l'hydrolase casse l'acétylcholine en choline et acide acétique. L'acide acétique est un métabolite important dans le corps et un intermédiaire critique pour d'autres réactions telles que la glycolyse. Les lipases hydrolysent les glycérides. Les glycosidases clivent les molécules de sucre des glucides et les peptidases hydrolysent les liaisons peptidiques. Les nucléosidases hydrolysent les liaisons des nucléotides.
Les enzymes hydrolases sont importantes pour le corps car elles ont des propriétés dégradantes. Dans les lipides, les lipases contribuent à la décomposition des graisses et des lipoprotéines et d'autres molécules plus grosses en molécules plus petites comme les acides gras et le glycérol. Les acides gras et autres petites molécules sont utilisés pour la synthèse et comme source d'énergie.
En biochimie , une hydrolase est une enzyme qui catalyse l' hydrolyse d'une liaison chimique . Par exemple, toute enzyme qui catalyse la réaction suivante est une hydrolase :
- A–B + H 2 O → A–OH + B–H
où A–B représente une liaison chimique de molécules non spécifiées.
Nomenclature
Les noms systématiques des hydrolases sont formés comme " substrat hydrolase". Cependant, les noms communs sont généralement sous la forme « base de substrat ». Par exemple, une nucléase est une hydrolase qui clive les acides nucléiques .
Classification
Les hydrolases sont classées EC 3 dans la classification EC des enzymes. Les hydrolases peuvent être classées en plusieurs sous-classes, en fonction des liaisons sur lesquelles elles agissent :
- EC 3.1 : liaisons ester ( estérases : nucléases , phosphodiestérases , lipase , phosphatase )
- EC 3.2 : sucres ( ADN glycosylases , glycoside hydrolase )
- EC 3.3 : liaisons éther
- EC 3.4 : liaisons peptidiques ( Proteases/peptidases )
- EC 3.5 : liaisons carbone-azote , autres que les liaisons peptidiques
- EC 3.6 anhydrides d' acide ( anhydrides hydrolases d' acide , y compris les hélicases et la GTPase )
- EC 3.7 liaisons carbone-carbone
- liaisons halogénures EC 3.8
- EC 3.9 : liaisons phosphore-azote
- EC 3.10 : liaisons soufre-azote
- EC 3.11 : liaisons carbone-phosphore
- EC 3.12 : liaisons soufre-soufre
- EC 3.13 : liaisons carbone-soufre
Considérations cliniques
L'hydrolase sécrétée par Lactobacillus jensenii dans l' intestin humain stimule le foie à sécréter des sels biliaires qui facilitent la digestion des aliments.
Hydrolases membranaires
De nombreuses hydrolases, et en particulier des protéases, s'associent aux membranes biologiques en tant que protéines membranaires périphériques ou ancrées à travers une seule hélice transmembranaire . D'autres sont des protéines transmembranaires multi-span , par exemple la protéase rhomboïde .
Étymologie et prononciation
Le mot hydrolase ( / h aɪ d r oʊ l eɪ s , - l eɪ z / ) suffixes la forme de combinaison de -ase aux hydrol syllabes de l' hydrolyse .
Voir également
Les références
- EC 3 Introduction du Département de chimie de Queen Mary, Université de Londres , ne couvre que 3.1-3.4
- Taxonomie plus détaillée