Famille Insuline/IGF/Relaxin - Insulin/IGF/Relaxin family
La famille insuline/IGF/relaxine est un groupe de protéines liées à l'évolution qui possèdent une variété d'activités hormonales. Les membres de la famille chez l'homme comprennent deux sous-familles :
1) l' insuline et les facteurs de croissance analogues à l'insuline
2) les peptides de la famille des relaxines :
- relaxines 1 et 2
- détente 3
- Peptide de type insuline spécifique aux cellules de Leydig (gène INSL3 )
- peptide insulino-like précoce du placenta (ELIP) (gène INSL4 )
- peptide analogue à l'insuline 5 (gène INSL5 )
- peptide analogue à l'insuline 6
Structure
Ces protéines sont caractérisées par trois liaisons disulfure dans un motif caractéristique. Certains membres de la famille ont une liaison disulfure supplémentaire également dans un emplacement conservé. Toutes ces protéines ont un segment hélicoïdal (correspondant à la chaîne B dans l'insuline) suivi d'une chaîne de longueur variable, suivi d'un domaine (chaîne A dans l'insuline) avec deux hélices épinglées l'une contre l'autre via une liaison disulfure. Ces deux régions sont liées par deux ou trois ponts disulfure.
Parmi les différentes protéines de la famille, très peu de séquences sont conservées à l'exception des liaisons disulfure. Les chaînes de longueur variable peuvent présenter une grande variation inter-espèces même lorsque le reste de la séquence est hautement conservé ; et comme dans le cas de l'insuline, parfois la chaîne de longueur variable est clivée par des endoprotéases sécrétoires, laissant une protéine à deux chaînes maintenue ensemble par des liaisons disulfure.
Voir également
Les références
