Système minimum - Min System
Le système Min est un mécanisme composé de trois protéines MinC , MinD et MinE utilisé par E. coli comme moyen de localiser correctement le septum avant la division cellulaire . Chaque composant participe à la génération d'une oscillation dynamique d' inhibition de la protéine FtsZ entre les deux pôles bactériens pour spécifier précisément la zone médiane de la cellule, permettant à la cellule de se diviser précisément en deux. Ce système est connu pour fonctionner en conjonction avec un deuxième système de régulation négative, le système d'occlusion nucléoïde (NO), pour assurer une régulation spatiale et temporelle appropriée de la ségrégation et de la division chromosomiques.
Histoire
La découverte initiale de cette famille de protéines est attribuée à Adler et al. (1967). D'abord identifié comme des mutants d' E. coli qui ne pouvaient pas produire un septum correctement localisé, entraînant la génération de minicellules en raison d'une division cellulaire mal localisée se produisant près des pôles bactériens. Cela a provoqué le pincement de vésicules miniatures, dépourvues de constituants moléculaires essentiels lui permettant d'exister en tant que cellule bactérienne viable. Les minicellules sont des cellules achromosomiques qui sont le produit d'une division cellulaire aberrante et contiennent de l' ARN et des protéines, mais peu ou pas d' ADN chromosomique . Cette découverte a conduit à l'identification de trois protéines en interaction impliquées dans un système dynamique de localisation de la zone médiane de la cellule pour une division cellulaire correctement contrôlée.
Fonction
Les protéines Min empêchent l'anneau FtsZ d'être placé n'importe où mais près de la cellule médiane et sont supposées être impliquées dans un mécanisme de régulation spatiale qui lie les augmentations de taille avant la division cellulaire à la polymérisation de FtsZ au milieu de la cellule.
Centrage du Z-Ring
Un modèle de formation d'anneau Z ne permet sa formation qu'après un certain signal spatial qui indique à la cellule qu'elle est suffisamment grande pour se diviser. Le système MinCDE empêche la polymérisation FtsZ à proximité de certaines parties de la membrane plasmique. MinD se localise sur la membrane uniquement aux pôles cellulaires et contient une ATPase et un domaine de liaison à l'ATP. MinD n'est capable de se lier à la membrane que lorsqu'il est dans sa conformation liée à l'ATP. Une fois ancrée, la protéine polymérise, résultant en des amas de MinD. Ces amas se lient puis activent une autre protéine appelée MinC , qui n'a d'activité que lorsqu'elle est liée par MinD. MinC sert d'inhibiteur de FtsZ qui empêche la polymérisation de FtsZ. La concentration élevée d'un inhibiteur de polymérisation FtsZ aux pôles empêche FtsZ d'initier la division ailleurs que dans la cellule médiane.
MinE est impliqué dans la prévention de la formation de complexes MinCD au milieu de la cellule. MinE forme un anneau près de chaque pôle cellulaire. Cet anneau n'est pas comme le Z-ring. Au lieu de cela, il catalyse la libération de MinD de la membrane en activant l'ATPase de MinD. Cela hydrolyse l'ATP lié au MinD, l'empêchant de s'ancrer à la membrane.
MinE empêche le complexe MinD/C de se former au centre mais lui permet de rester aux pôles. Une fois le complexe MinD/C libéré, MinC devient inactivé. Cela empêche MinC de désactiver FtsZ. En conséquence, cette activité confère une spécificité régionale à la localisation Min. Ainsi, FtsZ ne peut se former qu'au centre, où la concentration de l'inhibiteur MinC est minimale. Les mutations qui empêchent la formation d'anneaux MinE font que la zone MinCD s'étend bien au-delà des zones polaires, empêchant FtsZ de se polymériser et d'effectuer la division cellulaire. MinD nécessite une étape d'échange de nucléotides pour se relier à l'ATP afin qu'il puisse se réassocier à la membrane après la libération de MinE. Le laps de temps se traduit par une périodicité d'association Min qui peut donner des indices sur un signal temporel lié à un signal spatial. Les observations in vivo montrent que l'oscillation des protéines Min entre les pôles cellulaires se produit environ toutes les 50 secondes. L'oscillation des protéines Min, cependant, n'est pas nécessaire pour tous les systèmes de division cellulaire bactérienne. Il a été démontré que Bacillus subtilis a des concentrations statiques de MinC et MinD aux pôles cellulaires. Ce système lie toujours la taille des cellules à la capacité de former un septum via FtsZ et de se diviser.
Reconstitution in vitro
Le comportement dynamique des protéines Min a été reconstitué in vitro à l'aide de bicouches lipidiques artificielles, avec une composition lipidique variable et une géométrie de confinement différente pour imiter la membrane cellulaire. Le premier motif à reconstituer était des vagues en spirale de MinD poursuivies par MinE, suivies de la reconstitution des vagues des trois protéines, MinD, MinE et MinC. Il est important de noter que MinD et MinE peuvent s'auto-organiser en une grande variété de modèles en fonction des conditions de réaction.
Une étude supplémentaire est nécessaire pour élucider l'étendue de la signalisation temporelle et spatiale permise par cette fonction biologique. Ces systèmes in vitro offraient un accès sans précédent à des caractéristiques telles que les temps de résidence et la motilité moléculaire.