Oligosaccharide - Oligosaccharide

Un oligosaccharide (/ˌɑlɪgoʊˈsækəˌɹaɪd/ ; du grec ὀλίγος olígos , « quelques-uns » et σάκχαρ sácchar , « sucre ») est un polymère saccharidique contenant un petit nombre (généralement trois à dix) de monosaccharides (sucres simples). Les oligosaccharides peuvent avoir de nombreuses fonctions, notamment la reconnaissance cellulaire et la liaison cellulaire. Par exemple, les glycolipides ont un rôle important dans la réponse immunitaire.

Ils sont normalement présents sous forme de glycanes : les chaînes oligosaccharidiques sont liées aux lipides ou aux chaînes latérales d' acides aminés compatibles dans les protéines , par des liaisons N- ou O - glycosidiques . Les oligosaccharides N- liés sont toujours des pentasaccharides attachés à l' asparagine via une liaison bêta à l'azote aminé de la chaîne latérale. En variante, les oligosaccharides à liaison O sont généralement attachés à la thréonine ou à la sérine sur le groupe alcool de la chaîne latérale. Tous les oligosaccharides naturels ne sont pas présents en tant que composants de glycoprotéines ou de glycolipides. Certains, comme la série du raffinose , se présentent comme des glucides de stockage ou de transport dans les plantes. D'autres, comme les maltodextrines ou les cellodextrines , résultent de la décomposition microbienne de polysaccharides plus gros tels que l' amidon ou la cellulose .

Glycosylation

En biologie, la glycosylation est le processus par lequel un glucide est lié de manière covalente à une molécule organique, créant des structures telles que des glycoprotéines et des glycolipides.

Oligosaccharides N- liés

Un exemple d' oligosaccharide lié à N , montré ici avec GlcNAc. X est n'importe quel acide aminé à l'exception de la proline.

La glycosylation N- liée implique la fixation d'oligosaccharides à l' asparagine via une liaison bêta à l'azote aminé de la chaîne latérale. Le processus de glycosylation liée à N se produit de manière cotraductionnelle, ou simultanément pendant que les protéines sont en cours de traduction. Puisqu'il est ajouté par co-traduction, on pense que la glycosylation liée à N aide à déterminer le repliement des polypeptides en raison de la nature hydrophile des sucres. Tous les oligosaccharides liés à N sont des pentasaccharides : cinq monosaccharides longs.

Dans la N- glycosylation pour les eucaryotes, le substrat oligosaccharidique est assemblé juste au niveau de la membrane du réticulum endoplasmique . Pour les procaryotes , ce processus se produit au niveau de la membrane plasmique . Dans les deux cas, le substrat accepteur est un résidu d' asparagine . Le résidu asparagine lié à un oligosaccharide lié à N apparaît généralement dans la séquence Asn-X-Ser/Thr, où X peut être n'importe quel acide aminé à l'exception de la proline , bien qu'il soit rare de voir Asp, Glu, Leu ou Trp dans ce position.

O -oligosaccharides liés

Un exemple d' oligosaccharide lié en O avec β-Galactosyl-(1n3)-α- N -acétylgalactosaminyl-Ser/Thr.

Les oligosaccharides qui participent à la glycosylation à liaison O sont liés à la thréonine ou à la sérine sur le groupe hydroxyle de la chaîne latérale. La glycosylation liée à l' O se produit dans l'appareil de Golgi , où des unités monosaccharidiques sont ajoutées à une chaîne polypeptidique complète. Les protéines de surface cellulaire et les protéines extracellulaires sont O- glycosylées. Les sites de glycosylation dans les oligosaccharides liés par O sont déterminés par les structures secondaire et tertiaire du polypeptide, qui dictent où les glycosyltransférases ajouteront des sucres.

Biomolécules glycosylées

Les glycoprotéines et les glycolipides sont par définition liés de manière covalente aux glucides. Ils sont très abondants à la surface de la cellule, et leurs interactions contribuent à la stabilité globale de la cellule.

Glycoprotéines

Les glycoprotéines ont des structures oligosaccharides distinctes qui ont des effets significatifs sur bon nombre de leurs propriétés, affectant des fonctions critiques telles que l' antigénicité , la solubilité et la résistance aux protéases . Les glycoprotéines sont pertinentes en tant que récepteurs de surface cellulaire , molécules d'adhésion cellulaire, immunoglobulines et antigènes tumoraux.

Glycolipides

Les glycolipides sont importants pour la reconnaissance cellulaire et sont importants pour moduler la fonction des protéines membranaires qui agissent comme des récepteurs. Les glycolipides sont des molécules lipidiques liées à des oligosaccharides, généralement présents dans la bicouche lipidique . De plus, ils peuvent servir de récepteurs pour la reconnaissance cellulaire et la signalisation cellulaire. La tête de l'oligosaccharide sert de partenaire de liaison dans l' activité du récepteur . Les mécanismes de liaison des récepteurs aux oligosaccharides dépendent de la composition des oligosaccharides qui sont exposés ou présentés au-dessus de la surface de la membrane. Il existe une grande diversité dans les mécanismes de liaison des glycolipides, ce qui en fait une cible si importante pour les agents pathogènes en tant que site d'interaction et d'entrée. Par exemple, l' activité chaperon des glycolipides a été étudiée pour sa pertinence vis-à-vis de l'infection par le VIH.

Les fonctions

Reconnaissance cellulaire

Toutes les cellules sont recouvertes de glycoprotéines ou de glycolipides, qui aident tous deux à déterminer les types de cellules. Les lectines , ou protéines qui se lient aux glucides, peuvent reconnaître des oligosaccharides spécifiques et fournir des informations utiles pour la reconnaissance cellulaire basée sur la liaison aux oligosaccharides.

Un exemple important de reconnaissance des cellules oligosaccharidiques est le rôle des glycolipides dans la détermination des groupes sanguins . Les différents groupes sanguins se distinguent par la modification des glycanes présente à la surface des cellules sanguines. Ceux-ci peuvent être visualisés en utilisant la spectrométrie de masse. Les oligosaccharides trouvés sur les antigènes A, B et H se trouvent aux extrémités non réductrices de l'oligosaccharide. L'antigène H (qui indique un groupe sanguin O) sert de précurseur pour les antigènes A et B. Par conséquent, une personne de groupe sanguin A aura l'antigène A et l'antigène H présents sur les glycolipides de la membrane plasmique des globules rouges. Une personne de groupe sanguin B aura les antigènes B et H présents. Une personne de groupe sanguin AB aura les antigènes A, B et H présents. Et enfin, une personne de groupe sanguin O n'aura que l'antigène H présent. Cela signifie que tous les groupes sanguins ont l'antigène H, ce qui explique pourquoi le groupe sanguin O est connu sous le nom de « donneur universel ».

Comment les vésicules de transport connaissent-elles la destination finale de la protéine qu'elles transportent ?

Les vésicules sont dirigées de plusieurs manières, mais les deux principales sont :

  1. Les signaux de tri codés dans la séquence d'acides aminés des protéines.
  2. L'oligosaccharide attaché à la protéine.

Les signaux de tri sont reconnus par des récepteurs spécifiques qui résident dans les membranes ou les revêtements de surface des vésicules bourgeonnantes, garantissant que la protéine est transportée vers la destination appropriée.

Adhésion cellulaire

De nombreuses cellules produisent des protéines spécifiques de liaison aux glucides appelées lectines, qui interviennent dans l'adhésion cellulaire aux oligosaccharides. Les sélectines , une famille de lectines, interviennent dans certains processus d'adhésion cellule-cellule, y compris ceux des leucocytes aux cellules endothéliales. Dans une réponse immunitaire, les cellules endothéliales peuvent exprimer certaines sélectines de manière transitoire en réponse à des dommages ou des blessures aux cellules. En réponse, une interaction réciproque sélectine-oligosaccharide se produira entre les deux molécules, ce qui permet aux globules blancs d'aider à éliminer l'infection ou les dommages. La liaison protéine-hydrate de carbone est souvent médiée par la liaison hydrogène et les forces de van der Waals .

Oligosaccharides alimentaires

Les fructo-oligosaccharides (FOS), que l'on trouve dans de nombreux légumes, sont des chaînes courtes de molécules de fructose . Ils diffèrent des fructanes tels que l' inuline , qui, en tant que polysaccharides, ont un degré de polymérisation beaucoup plus élevé que les FOS et les autres oligosaccharides, mais comme l'inuline et les autres fructanes, ils sont considérés comme des fibres alimentaires solubles. Les galacto-oligosaccharides (GOS), également présents à l'état naturel, sont constitués de courtes chaînes de molécules de galactose . Le lait maternel en est un exemple et contient des oligosaccharides, appelés oligosaccharides du lait humain (HMO), qui sont dérivés du lactose . Ces oligosaccharides ont une fonction biologique dans le développement de la flore intestinale des nourrissons . Des exemples incluent le lacto-N-tétraose , le lacto-N-néotétraose et le lacto-N-fucopentaose. Ces composés ne peuvent pas être digérés dans l' intestin grêle humain et passent plutôt dans le gros intestin , où ils favorisent la croissance des bifidobactéries , qui sont bénéfiques pour la santé intestinale.

Les mannan oligosaccharides (MOS) sont largement utilisés dans l'alimentation animale pour améliorer la santé gastro-intestinale. Ils sont normalement obtenus à partir des parois cellulaires de levure de Saccharomyces cerevisiae . Les oligosaccharides de mannane diffèrent des autres oligosaccharides en ce qu'ils ne sont pas fermentescibles et que leur mode d'action principal comprend l'agglutination des agents pathogènes du fimbria de type 1 et l'immunomodulation

Sources

Les oligosaccharides sont un composant des fibres des tissus végétaux. Les FOS et l'inuline sont présents dans le topinambour , la bardane , la chicorée , les poireaux , les oignons et les asperges . L'inuline est une partie importante de l'alimentation quotidienne de la plupart de la population mondiale. Les FOS peuvent également être synthétisés par des enzymes du champignon Aspergillus niger agissant sur le saccharose . Le GOS se trouve naturellement dans le soja et peut être synthétisé à partir du lactose . Les FOS, les GOS et l'inuline sont également vendus comme suppléments nutritionnels.

Voir également

Les références

Liens externes