Protéoglycane - Proteoglycan
Les protéoglycanes sont des protéines fortement glycosylées . L'unité de protéoglycane de base consiste en une « protéine centrale » avec une ou plusieurs chaînes de glycosaminoglycane (GAG) liées de manière covalente . Le point de fixation est un résidu sérine (Ser) auquel le glycosaminoglycane est lié par un pont tétrasaccharidique (par exemple chondroïtine sulfate - GlcA - Gal -Gal- Xyl -PROTEIN). Le résidu Ser est généralement dans la séquence -Ser- Gly -X-Gly- (où X peut être n'importe quel résidu d'acide aminé mais la proline ), bien que toutes les protéines avec cette séquence n'aient pas un glycosaminoglycane attaché. Les chaînes sont de longs polymères glucidiques linéaires qui sont chargés négativement dans des conditions physiologiques en raison de l'apparition de groupes sulfate et acide uronique . Les protéoglycanes sont présents dans le tissu conjonctif .
Les types
Les protéoglycanes sont classés selon leur taille relative (grande et petite) et la nature de leurs chaînes de glycosaminoglycanes. Les types incluent :
| Taper | Glycosaminoglycanes (GAG) | Petits protéoglycanes | Gros protéoglycanes |
|---|---|---|---|
| sulfate de chondroïtine / sulfate de dermatane |
décorine , 36 kDa biglycane , 38 kDa |
aggrécane , 220 kDa, le principal protéoglycane du cartilage | |
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Héparane sulfate protéoglycane (HSPG) |
sulfate d'héparane / sulfate de chondroïtine | testicule , 44 kDa |
perlecan , 400-470 kDa bêtaglycane , >300 kDa agrin , >500 kDa |
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Protéoglycane de sulfate de chondroïtine (CSPG) |
sulfate de chondroïtine | bikunine , 25 kDa |
neurocan , 136 kDa |
| Protéoglycane de sulfate de kératane | sulfate de kératane |
fibromoduline , 42 kDa lumican , 38 kDa |
Certains membres sont considérés comme des membres de la "petite famille des protéoglycanes riches en leucine" (SLRP). Il s'agit notamment de la décorine , du biglycane , de la fibromoduline et du lumican .
Fonction
Les protéoglycanes sont un composant majeur de la matrice extracellulaire animale , la substance de "remplissage" existant entre les cellules d'un organisme. Ici, ils forment de grands complexes, à la fois avec d'autres protéoglycanes, avec l' hyaluronane et avec des protéines de la matrice fibreuse, telles que le collagène . La combinaison de protéoglycanes et de collagène forme du cartilage , un tissu solide qui est généralement fortement hydraté (principalement en raison des sulfates chargés négativement dans les chaînes de glycosaminoglycanes des protéoglycanes). Ils sont également impliqués dans la liaison des cations (tels que le sodium , le potassium et le calcium ) et de l' eau , et également dans la régulation du mouvement des molécules à travers la matrice. Les preuves montrent également qu'ils peuvent affecter l'activité et la stabilité des protéines et des molécules de signalisation au sein de la matrice. Les fonctions individuelles des protéoglycanes peuvent être attribuées soit au noyau protéique, soit à la chaîne GAG attachée. Ils peuvent également servir de lubrifiants, en créant un gel hydratant qui aide à résister aux hautes pressions.
Synthèse
Le composant protéique des protéoglycanes est synthétisé par les ribosomes et transféré dans la lumière du réticulum endoplasmique rugueux . La glycosylation du protéoglycane se produit dans l'appareil de Golgi en plusieurs étapes enzymatiques . Premièrement, un tétrasaccharide à liaison spéciale est attaché à une chaîne latérale de sérine sur la protéine centrale pour servir d'amorce à la croissance des polysaccharides. Ensuite, les sucres sont ajoutés un par un par la glycosyl transférase. Le protéoglycane complété est ensuite exporté dans des vésicules de sécrétion vers la matrice extracellulaire du tissu.
Signification clinique
Une incapacité à décomposer les protéoglycanes est caractéristique d'un groupe de troubles génétiques , appelés mucopolysaccharidoses . L'inactivité d' enzymes lysosomales spécifiques qui dégradent normalement les glycosaminoglycanes conduit à l'accumulation de protéoglycanes dans les cellules. Cela conduit à une variété de symptômes de la maladie, selon le type de protéoglycane qui n'est pas dégradé. Des mutations dans le gène codant pour la galactosyltransférase B4GALT7 entraînent une substitution réduite des protéoglycanes décorine et biglycane par des chaînes glycosaminoglycanes , et provoquent une forme spondylodysplasique du syndrome d' Ehlers-Danlos .
Distinction entre protéoglycanes et glycoprotéines
Citant des recommandations pour l'UICPA :
Une glycoprotéine est un composé contenant un glucide (ou glycane) lié de manière covalente à une protéine. L'hydrate de carbone peut être sous forme de monosaccharide, disaccharide(s). oligosaccharide(s), polysaccharide(s) ou leurs dérivés (par exemple sulfo- ou phospho-substitué). Une, quelques ou plusieurs unités glucidiques peuvent être présentes. Les protéoglycanes sont une sous-classe de glycoprotéines dans laquelle les unités glucidiques sont des polysaccharides contenant des sucres aminés. De tels polysaccharides sont également connus sous le nom de glycosaminoglycanes.