Ribosome - Ribosome

Biologie cellulaire
Diagramme de cellules animales
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Composants d'une cellule animale typique :
  1. Nucléole
  2. Noyau
  3. Ribosome (points faisant partie de 5)
  4. Vésicule
  5. Réticulum endoplasmique rugueux
  6. Appareil de Golgi (ou corps de Golgi)
  7. Cytosquelette
  8. Réticulum endoplasmique lisse
  9. Mitochondrie
  10. Vacuole
  11. Cytosol (fluide qui contient des organites ; avec lequel, comprend le cytoplasme )
  12. Lysosome
  13. Centrosome
  14. Membrane cellulaire
Figure 1 : Les ribosomes assemblent des molécules de protéines polymères dont la séquence est contrôlée par la séquence des molécules d' ARN messager . Ceci est requis par toutes les cellules vivantes et les virus associés.

Les ribosomes ( / r b ə ˌ s m , - b - / ) sont des machines macromoléculaires , on trouve dans toutes les vie des cellules , qui effectuent de l' ADN (la transcription). Les ribosomes relient les nucléotides dans l'ordre spécifié par la structure primaire pour former une structure quaternaire. Les ribosomes se composent de deux composants principaux : les sous-unités nucléosidiques et nucléotidiques. Chaque sous-unité est constituée d'une ou plusieurs molécules d'ADN. Les ribosomes et les molécules associées sont également connus sous le nom d' appareil traductionnel .

Aperçu

La séquence d' ADN qui code la séquence des acides aminés dans une protéine est transcrite en une chaîne d'ARN messager. Les ribosomes se lient aux ARN messagers et utilisent leurs séquences pour déterminer la séquence correcte d'acides aminés pour générer une protéine donnée. Les acides aminés sont sélectionnés et transportés vers le ribosome par l'ARN de transfert (molécules d'ARNt, qui pénètrent dans le ribosome et se lient à la chaîne d'ARNt via une boucle de tige anti-codon . Pour chaque triplet codant ( codon ) dans l'ARN messager, il existe un unique transférer l'ARN qui doit avoir la correspondance anti-codon exacte et qui porte le bon acide aminé pour être incorporé dans une chaîne polypeptidique en croissance . Une fois que la protéine est produite, elle peut alors se replier pour produire une structure tridimensionnelle fonctionnelle.

Un ribosome est constitué de complexes d'ARN et de protéines et est donc un complexe ribonucléoprotéique . Chaque ribosome est composé de petits (30 S ) et de grands (50 S ) composants appelés sous-unités qui sont liés les uns aux autres :

  1. (30S) a principalement une fonction de codage et est également lié à l'ARNr.
  2. (50S) a principalement une fonction catalytique et est également lié aux ARNt aminoacylés.

La synthèse des protéines à partir de leurs éléments constitutifs se déroule en quatre phases : initiation, élongation, terminaison et recyclage. Le codon de départ dans toutes les molécules d'ARNm a la séquence AUG. Le codon stop est l'un des UAA, UAG ou UGA ; puisqu'il n'y a pas de molécules d'ARNt qui reconnaissent ces codons, le ribosome reconnaît que la traduction est complète. Lorsqu'un ribosome finit de lire une molécule d'ARNm, les deux sous-unités se séparent et sont généralement brisées mais peuvent être réutilisées. Les ribosomes sont des ribozymes , car l'activité catalytique de la peptidyl transférase qui relie les acides aminés entre eux est réalisée par l'ARN ribosomique. Les ribosomes sont souvent associés aux membranes intracellulaires qui constituent le réticulum endoplasmique rugueux .

Les ribosomes de bactéries , d' archées et d' eucaryotes du système à trois domaines se ressemblent à un degré remarquable, preuve d'une origine commune. Ils diffèrent par leur taille, leur séquence, leur structure et le rapport protéine/ARN. Les différences de structure permettent à certains antibiotiques de tuer les bactéries en inhibant leurs ribosomes, sans affecter les ribosomes humains. Dans toutes les espèces, plus d'un ribosome peut se déplacer le long d'une seule chaîne d'ARNm à la fois (en tant que polysome ), chacun "lisant" une séquence spécifique et produisant une molécule de protéine correspondante.

Les ribosomes mitochondriaux des cellules eucaryotes ressemblent fonctionnellement à de nombreuses caractéristiques de ceux des bactéries, reflétant l'origine évolutive probable des mitochondries.

Découverte

Les ribosomes ont été observés pour la première fois au milieu des années 1950 par le biologiste cellulaire roumano-américain George Emil Palade , à l'aide d'un microscope électronique , sous forme de particules denses ou de granules. Le terme « ribosome » a été proposé par le scientifique Richard B. Roberts à la fin des années 1950 :

Au cours du colloque, une difficulté sémantique est apparue. Pour certains participants, les « microsomes » désignent les particules de ribonucléoprotéine de la fraction de microsome contaminée par d'autres protéines et matières lipidiques ; pour d'autres, les microsomes sont constitués de protéines et de lipides contaminés par des particules. L'expression "particules microsomiques" ne semble pas adéquate, et "particules ribonucléoprotéiques de la fraction microsomique" est beaucoup trop maladroite. Au cours de la réunion, le mot "ribosome" a été suggéré, qui a un nom très satisfaisant et un son agréable. La confusion actuelle serait éliminée si "ribosome" était adopté pour désigner des particules de ribonucléoprotéine de tailles allant de 35 à 100S.

—  Albert, Particules microsomales et synthèse de protéines

Albert Claude , Christian de Duve et George Emil Palade ont reçu conjointement le prix Nobel de physiologie ou médecine , en 1974, pour la découverte du ribosome. Le prix Nobel de chimie 2009 a été décerné à Venkatraman Ramakrishnan , Thomas A. Steitz et Ada E. Yonath pour avoir déterminé la structure détaillée et le mécanisme du ribosome.

Structure

Composition de l'ARNr du ribosome pour l'ARNr procaryote et eucaryote
Figure 2 : La grande (rouge) et la petite (bleue) sous-unités s'emboîtent.

Le ribosome est une machine cellulaire complexe. Il est en grande partie constitué d'ARN spécialisé appelé ARN ribosomique (ARNr) ainsi que de dizaines de protéines distinctes (le nombre exact varie légèrement d'une espèce à l'autre). Les protéines ribosomiques et les ARNr sont arrangés en deux morceaux ribosomiques distincts de tailles différentes, généralement connus sous le nom de grande et petite sous-unité du ribosome. Les ribosomes sont constitués de deux sous-unités qui s'emboîtent (Figure 2) et fonctionnent comme une seule pour traduire l'ARNm en une chaîne polypeptidique pendant la synthèse des protéines (Figure 1). Parce qu'ils sont formés de deux sous-unités de taille inégale, ils sont légèrement plus longs dans l'axe que dans le diamètre.

Ribosomes bactériens

Ribosomes bactériens sont d' environ 20  nm (200  Å ) de diamètre et sont composées de 65% de l' ARNr et 35% des protéines ribosomales . Les ribosomes eucaryotes ont un diamètre compris entre 25 et 30 nm (250-300 ) avec un rapport ARNr/protéine proche de 1. Des travaux cristallographiques ont montré qu'il n'y a pas de protéines ribosomiques proches du site de réaction pour la synthèse des polypeptides. Cela suggère que les composants protéiques des ribosomes ne participent pas directement à la catalyse de la formation de liaisons peptidiques, mais plutôt que ces protéines agissent comme un échafaudage qui peut améliorer la capacité de l'ARNr à synthétiser des protéines (voir : Ribozyme ).

Figure 3 : Structure atomique de la sous-unité 30S de Thermus thermophilus . Les protéines sont représentées en bleu et la chaîne d'ARN unique en brun.

Les sous-unités ribosomiques des bactéries et des eucaryotes sont assez similaires.

L'unité de mesure utilisée pour décrire les sous-unités ribosomiques et les fragments d'ARNr est l' unité Svedberg , une mesure de la vitesse de sédimentation en centrifugation plutôt que de la taille. Cela explique pourquoi les noms de fragments ne s'additionnent pas : par exemple, les ribosomes bactériens 70S sont constitués de sous-unités 50S et 30S.

Les bactéries ont 70 ribosomes S , chacun composé d'une petite ( 30S ) et d'une grande ( 50S ) sous-unités. E. coli , par exemple, possède une sous-unité d'ARN 16S (constituée de 1540 nucléotides) qui est liée à 21 protéines. La grande sous-unité est composée d'une sous-unité d'ARN 5S (120 nucléotides), d'une sous-unité d'ARN 23S (2900 nucléotides) et de 31 protéines .

Ribosome d' E. coli (une bactérie)
ribosome sous-unité ARNr protéines r
70S 50S 23S (2904 nt ) 31
5S (120 nt)
30S 16S (1542 ent) 21

Le marqueur d'affinité pour les sites de liaison de l'ARNt sur le ribosome d' E. coli a permis l'identification des protéines des sites A et P très probablement associées à l'activité peptidyltransférase ; les protéines marquées sont L27, L14, L15, L16, L2; au moins L27 est situé au niveau du site donneur, comme le montrent E. Collatz et AP Czernilofsky. Des recherches supplémentaires ont démontré que les protéines S1 et S21, en association avec l'extrémité 3' de l'ARN ribosomique 16S, sont impliquées dans l'initiation de la traduction.

Ribosomes archéens

Les ribosomes archéens partagent les mêmes dimensions générales que celles des bactéries, étant un ribosome 70S composé d'une grande sous-unité 50S, d'une petite sous-unité 30S et contenant trois chaînes d'ARNr. Cependant, au niveau de la séquence, ils sont beaucoup plus proches des eucaryotes que des bactéries. Chaque protéine ribosomique supplémentaire que les archées ont par rapport aux bactéries a une contrepartie eucaryote, alors qu'aucune relation de ce type ne s'applique entre les archées et les bactéries.

Ribosomes eucaryotes

Les eucaryotes ont des ribosomes 80S situés dans leur cytosol, chacun constitué d'une petite (40S) et d'une grande (60S) sous-unités . Leur sous-unité 40S possède un ARN 18S (1900 nucléotides) et 33 protéines. La grande sous-unité est composée d'un ARN 5S (120 nucléotides), d'un ARN 28S (4700 nucléotides), d'un ARN 5.8S (160 nucléotides) et de 46 protéines.

ribosomes cytosoliques eucaryotes ( R. norvegicus )
ribosome sous-unité ARNr protéines r
80S 60S 28S (4718 nt) 49
5.8S (160 nt)
5S (120 nt)
40S 18S (1874 nt) 33

En 1977, Czernilofsky a publié des recherches utilisant le marquage d'affinité pour identifier les sites de liaison à l'ARNt sur les ribosomes du foie de rat. Plusieurs protéines, dont L32/33, L36, L21, L23, L28/29 et L13 ont été impliquées comme étant au niveau ou à proximité du centre de la peptidyl transférase .

Plastoribosomes et mitoribosomes

Chez les eucaryotes, les ribosomes sont présents dans les mitochondries (parfois appelées mitoribosomes ) et dans les plastes tels que les chloroplastes (également appelés plastoribosomes). Ils se composent également de grandes et petites sous-unités liées avec des protéines dans une particule 70S. Ces ribosomes sont similaires à ceux des bactéries et on pense que ces organites sont originaires de bactéries symbiotiques. Des deux, les ribosomes chloroplastiques sont plus proches des bactéries que des mitochondriaux. De nombreux morceaux d'ARN ribosomique dans les mitochondries sont raccourcis et, dans le cas de l'ARNr 5S , remplacés par d'autres structures chez les animaux et les champignons. En particulier, Leishmania tarentolae a un ensemble minimalisé d'ARNr mitochondrial. En revanche, les mitoribosomes végétaux ont à la fois un ARNr étendu et des protéines supplémentaires par rapport aux bactéries, en particulier de nombreuses protéines répétées pentatricopetide.

Les algues cryptomonades et chlorarachniophytes peuvent contenir un nucléomorphe qui ressemble à un noyau eucaryote vestigial. Des ribosomes eucaryotes 80S peuvent être présents dans le compartiment contenant le nucléomorphe.

Exploiter les différences

Les différences entre les ribosomes bactériens et eucaryotes sont exploitées par les chimistes pharmaceutiques pour créer des antibiotiques qui peuvent détruire une infection bactérienne sans endommager les cellules de la personne infectée. En raison des différences dans leurs structures, les ribosomes bactériens 70S sont vulnérables à ces antibiotiques alors que les ribosomes eucaryotes 80S ne le sont pas. Même si les mitochondries possèdent des ribosomes similaires à ceux bactériens, les mitochondries ne sont pas affectées par ces antibiotiques car elles sont entourées d'une double membrane qui n'admet pas facilement ces antibiotiques dans l' organite . Un contre-exemple remarquable, cependant, comprend l'antibiotique antinéoplasique chloramphénicol , qui inhibe avec succès les ribosomes 50S bactériens et eucaryotes mitochondriaux 50S. On ne peut pas en dire autant des mitochondries des chloroplastes, où la résistance aux antibiotiques des protéines ribosomiques est un trait à introduire comme marqueur dans le génie génétique.

Propriétés communes

Les différents ribosomes partagent une structure centrale, qui est assez similaire malgré les grandes différences de taille. Une grande partie de l'ARN est hautement organisée en divers motifs structuraux tertiaires , par exemple des pseudo - nœuds qui présentent un empilement coaxial . L' ARN supplémentaire dans les plus gros ribosomes se trouve dans plusieurs longues insertions continues, de sorte qu'ils forment des boucles hors de la structure centrale sans la perturber ni la modifier. Toute l'activité catalytique du ribosome est réalisée par l' ARN ; les protéines résident à la surface et semblent stabiliser la structure.

Structure haute résolution

Figure 4 : Structure atomique de la sous-unité 50S de Haloarcula marismortui . Les protéines sont représentées en bleu et les deux chaînes d'ARN en marron et jaune. La petite tache verte au centre de la sous-unité est le site actif.

La structure moléculaire générale du ribosome est connue depuis le début des années 1970. Au début des années 2000, la structure a été réalisée à des résolutions élevées, de l'ordre de quelques ångströms .

Les premiers documents donnant la structure du ribosome à résolution atomique ont été publiées presque simultanément à la fin de 2000. La sous - unité 50S (grande procaryote) a été déterminée à partir de l' archée Haloarcula marismortui et la bactérie Deinococcus radiodurans , et la structure de la sous - unité 30S a été déterminée à partir de Thermus thermophilus . Ces études structurales ont reçu le prix Nobel de chimie en 2009. En mai 2001, ces coordonnées ont été utilisées pour reconstruire l'intégralité de la particule de T. thermophilus 70S à une résolution de 5,5  Å .

Deux articles ont été publiés en novembre 2005 avec les structures du ribosome d' Escherichia coli 70S. Les structures d'un ribosome vacant ont été déterminées à 3,5  Å de résolution en utilisant la cristallographie aux rayons X . Puis, deux semaines plus tard, une structure basée sur cryo microscopie électronique a été publiée, qui représente le ribosome à 11-15  Å résolution dans l'acte de passer un brin de protéine nouvellement synthétisée dans le canal conducteur de protéine.

Les premières structures atomiques du ribosome complexé avec ARNt et ARNm molécules ont été résolus en utilisant la cristallographie aux rayons X par deux groupes indépendamment, à 2,8  Å et 3,7  Å . Ces structures permettent de voir les détails des interactions du ribosome de Thermus thermophilus avec l' ARNm et avec les ARNt liés aux sites ribosomiques classiques. Les interactions du ribosome avec de longs ARNm contenant des séquences Shine-Dalgarno ont été visualisées peu après à une résolution de 4,5 à 5,5  Å .

En 2011, la première structure atomique complète du ribosome eucaryote 80S de la levure Saccharomyces cerevisiae a été obtenue par cristallographie. Le modèle révèle l'architecture des éléments spécifiques aux eucaryotes et leur interaction avec le noyau universellement conservé. Dans le même temps, le modèle complet d'une structure ribosomique eucaryote 40S chez Tetrahymena thermophila a été publié et a décrit la structure de la sous-unité 40S , ainsi que de nombreuses informations sur l'interaction de la sous-unité 40S avec eIF1 lors de l' initiation de la traduction . De même, la structure de la sous-unité 60S eucaryote a également été déterminée à partir de Tetrahymena thermophila en complexe avec eIF6 .

Fonction

Les ribosomes sont de minuscules particules constituées d'ARN et de protéines associées qui fonctionnent pour synthétiser des protéines. Les protéines sont nécessaires à de nombreuses fonctions cellulaires telles que la réparation des dommages ou la direction de processus chimiques. Les ribosomes peuvent flotter dans le cytoplasme ou se fixer au réticulum endoplasmique . Leur fonction principale est de convertir le code génétique en une séquence d'acides aminés et de construire des polymères protéiques à partir de monomères d'acides aminés.

Les ribosomes agissent comme catalyseurs dans deux processus biologiques extrêmement importants appelés transfert de peptidyle et hydrolyse de peptidyle. Le "centre PT est responsable de la production de liaisons protéiques pendant l'élongation des protéines".

Traduction

Les ribosomes sont les lieux de travail de la biosynthèse des protéines , le processus de traduction de l' ARNm en protéine . L'ARNm comprend une série de codons qui sont décodés par le ribosome pour fabriquer la protéine. En utilisant l'ARNm comme matrice, le ribosome traverse chaque codon (3 nucléotides ) de l'ARNm, l'associant à l'acide aminé approprié fourni par un aminoacyl-ARNt . L'aminoacyl-ARNt contient un anticodon complémentaire à une extrémité et l'acide aminé approprié à l'autre. Pour une reconnaissance rapide et précise de l'ARNt approprié, le ribosome utilise de grands changements conformationnels ( relecture conformationnelle ). La petite sous-unité ribosomique, généralement liée à un aminoacyl-ARNt contenant le premier acide aminé méthionine , se lie à un codon AUG sur l'ARNm et recrute la grande sous-unité ribosomique. Le ribosome contient trois sites de liaison à l'ARN, désignés A, P et E. Le site A se lie à un aminoacyl-ARNt ou à des facteurs de libération de terminaison ; le site P se lie à un peptidyl-ARNt (un ARNt lié à la chaîne polypeptidique) ; et le site E (sortie) lie un ARNt libre. La synthèse des protéines commence à un codon de départ AUG près de l'extrémité 5' de l'ARNm. L'ARNm se lie d'abord au site P du ribosome. Le ribosome reconnaît le codon de départ en utilisant la séquence Shine-Dalgarno de l'ARNm chez les procaryotes et la boîte de Kozak chez les eucaryotes.

Bien que la catalyse de la liaison peptidique implique l' hydroxyle C2 de l' adénosine du site P de l'ARN dans un mécanisme de navette protonique, d'autres étapes de la synthèse des protéines (telles que la translocation) sont causées par des changements dans les conformations des protéines. Étant donné que leur noyau catalytique est constitué d'ARN, les ribosomes sont classés comme « ribozymes » et on pense qu'ils pourraient être des vestiges du monde de l' ARN .

Figure 5 : Traduction de l'ARNm (1) par un ribosome (2) (présenté sous forme de petites et grandes sous-unités) en une chaîne polypeptidique (3). Le ribosome commence au codon de départ de l'ARN ( AUG ) et se termine au codon d'arrêt ( UAG ).

Sur la figure 5, les deux sous-unités ribosomiques ( petites et grandes ) s'assemblent au niveau du codon de départ (vers l'extrémité 5' de l' ARNm ). Le ribosome utilise l' ARNt qui correspond au codon actuel (triplet) sur l'ARNm pour ajouter un acide aminé à la chaîne polypeptidique. Ceci est fait pour chaque triplet sur l'ARNm, tandis que le ribosome se déplace vers l'extrémité 3' de l'ARNm. Habituellement dans les cellules bactériennes, plusieurs ribosomes travaillent en parallèle sur un seul ARNm, formant ce qu'on appelle un polyribosome ou polysome .

Pliage co-traductionnel

Le ribosome est connu pour participer activement au repliement des protéines . Les structures ainsi obtenues sont généralement identiques à celles obtenues lors du repliement chimique des protéines ; cependant, les voies menant au produit final peuvent être différentes. Dans certains cas, le ribosome est crucial pour obtenir la forme protéique fonctionnelle. Par exemple, l'un des mécanismes possibles de repliement des protéines profondément nouées repose sur le ribosome poussant la chaîne à travers la boucle attachée.

Ajout d'acides aminés indépendants de la traduction

La présence d'une protéine de contrôle de qualité du ribosome Rqc2 est associée à l'élongation de la protéine indépendante de l'ARNm. Cet allongement est le résultat de l' addition ribosomal (via ARNt apportés par Rqc2) de CAT queues : ribosomes étendre le C -terminale d'une protéine bloquée avec des séquences aléatoires, la traduction indépendante de un lanines et t hreonines .

Emplacements des ribosomes

Les ribosomes sont classés comme étant « libres » ou « liés à la membrane ».

Figure 6 : Un ribosome traduisant une protéine qui est sécrétée dans le réticulum endoplasmique .

Les ribosomes libres et membranaires ne diffèrent que par leur distribution spatiale ; ils sont de structure identique. Que le ribosome existe à l'état libre ou lié à la membrane dépend de la présence d'une séquence signal de ciblage du RE sur la protéine en cours de synthèse, de sorte qu'un ribosome individuel peut être lié à la membrane lorsqu'il fabrique une protéine, mais libre dans le cytosol quand il fabrique une autre protéine.

Les ribosomes sont parfois appelés organites , mais l'utilisation du terme organite est souvent limitée à la description de composants sous-cellulaires qui incluent une membrane phospholipidique, ce que les ribosomes, étant entièrement particulaires, ne font pas. Pour cette raison, les ribosomes peuvent parfois être décrits comme des « organites non membraneux ».

Ribosomes libres

Les ribosomes libres peuvent se déplacer n'importe où dans le cytosol , mais sont exclus du noyau cellulaire et des autres organites. Les protéines formées à partir de ribosomes libres sont libérées dans le cytosol et utilisées dans la cellule. Étant donné que le cytosol contient des concentrations élevées de glutathion et constitue donc un environnement réducteur , des protéines contenant des liaisons disulfure , qui sont formées à partir de résidus de cystéine oxydés, ne peuvent pas être produites en son sein.

Ribosomes liés à la membrane

Lorsqu'un ribosome commence à synthétiser les protéines nécessaires à certains organites, le ribosome qui fabrique cette protéine peut devenir « lié à la membrane ». Dans les cellules eucaryotes, cela se produit dans une région du réticulum endoplasmique (RE) appelée "RE rugueux". Les chaînes polypeptidiques nouvellement produites sont insérées directement dans le RE par le ribosome entreprenant la synthèse vectorielle et sont ensuite transportées vers leurs destinations, par la voie de sécrétion . Les ribosomes liés produisent généralement des protéines qui sont utilisées dans la membrane plasmique ou sont expulsées de la cellule par exocytose .

Biogenèse

Dans les cellules bactériennes, les ribosomes sont synthétisés dans le cytoplasme par la transcription de plusieurs opérons du gène du ribosome . Chez les eucaryotes, le processus se déroule à la fois dans le cytoplasme cellulaire et dans le nucléole , qui est une région du noyau cellulaire . Le processus d'assemblage implique la fonction coordonnée de plus de 200 protéines dans la synthèse et le traitement des quatre ARNr, ainsi que l'assemblage de ces ARNr avec les protéines ribosomiques.

Origine

Le ribosome peut d'abord provenir d'un monde d'ARN , apparaissant comme un complexe auto-répliquant qui n'a développé que plus tard la capacité de synthétiser des protéines lorsque les acides aminés ont commencé à apparaître. Des études suggèrent que d'anciens ribosomes construits uniquement à partir d' ARNr pourraient avoir développé la capacité de synthétiser des liaisons peptidiques . En outre, des preuves indiquent fortement que les ribosomes anciens sont des complexes auto-répliquants, où l'ARNr dans les ribosomes avait des objectifs informatifs, structurels et catalytiques, car il aurait pu coder pour les ARNt et les protéines nécessaires à l'auto-réplication ribosomique. Les organismes cellulaires hypothétiques avec un ARN auto-répliquant mais sans ADN sont appelés ribocytes (ou ribocellules).

Alors que les acides aminés apparaissaient progressivement dans le monde de l'ARN dans des conditions prébiotiques, leurs interactions avec l'ARN catalytique augmenteraient à la fois la gamme et l'efficacité de la fonction des molécules d'ARN catalytique. Ainsi, la force motrice de l'évolution du ribosome d'une ancienne machine auto-répliquante à sa forme actuelle de machine traductionnelle pourrait avoir été la pression sélective pour incorporer des protéines dans les mécanismes d'auto-réplication du ribosome, afin d'augmenter sa capacité de auto-réplication.

Ribosomes hétérogènes

Les ribosomes ont une composition hétérogène entre les espèces et même au sein d'une même cellule, comme en témoigne l'existence de ribosomes cytoplasmiques et mitochondries au sein des mêmes cellules eucaryotes. Certains chercheurs ont suggéré que l'hétérogénéité dans la composition des protéines ribosomiques chez les mammifères est importante pour la régulation des gènes, c'est -à- dire l'hypothèse du ribosome spécialisé. Cependant, cette hypothèse est controversée et fait l'objet de recherches en cours.

L'hétérogénéité de la composition des ribosomes a d'abord été proposée pour être impliquée dans le contrôle traductionnel de la synthèse des protéines par Vince Mauro et Gerald Edelman . Ils ont proposé l'hypothèse du filtre ribosomal pour expliquer les fonctions régulatrices des ribosomes. Des preuves suggèrent que des ribosomes spécialisés spécifiques à différentes populations cellulaires peuvent affecter la façon dont les gènes sont traduits. Certaines protéines ribosomiques échangent du complexe assemblé avec des copies cytosoliques, ce qui suggère que la structure du ribosome in vivo peut être modifiée sans synthétiser un nouveau ribosome entier.

Certaines protéines ribosomiques sont absolument essentielles à la vie cellulaire alors que d'autres ne le sont pas. Chez la levure bourgeonnante , 14/78 protéines ribosomiques ne sont pas essentielles à la croissance, alors que chez l'homme, cela dépend de la cellule étudiée. D'autres formes d'hétérogénéité comprennent des modifications post-traductionnelles des protéines ribosomiques telles que l'acétylation, la méthylation et la phosphorylation. Arabidopsis , Les sites d'entrée du ribosome interne viral (IRES) peuvent médier les traductions par des ribosomes distincts sur le plan de la composition. Par exemple, les unités ribosomiques 40S sans eS25 dans les cellules de levure et de mammifère sont incapables de recruter le CrPV IGR IRES .

L'hétérogénéité des modifications de l'ARN ribosomique joue un rôle important dans le maintien structurel et/ou la fonction et la plupart des modifications de l'ARNm se trouvent dans des régions hautement conservées. Les modifications les plus courantes de l'ARNr sont la pseudouridylation et la méthylation 2'-0 du ribose.

Voir également

Les références

Liens externes