Thréonine - Threonine

thréonine
Formule squelettique
Formule topologique de la L- thréonine
Modèle boule et bâton
Modèle de remplissage d'espace
Noms
Nom IUPAC
thréonine
Autres noms
Acide 2-amino-3-hydroxybutanoïque
Identifiants
Modèle 3D ( JSmol )
ChEBI
ChEMBL
ChemSpider
Banque de médicaments
Carte d'information de l'ECHA 100.000.704 Modifiez ceci sur Wikidata
Numéro CE
CID PubChem
UNII
  • InChI=1S/C4H9NO3/c1-2(6)3(5)4(7)8/h2-3,6H,5H2,1H3,(H,7,8)/t2-,3+/m1/s1 ChèqueOui
    Clé : AYFVYJQAPQTCCC-GBXIJSLDSA-N ChèqueOui
  • InChI=1S/C4H9NO3/c1-2(6)3(5)4(7)8/h2-3,6H,5H2,1H3,(H,7,8)/t2-,3+/m1/s1
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  • C[C@H]([C@@H](C(=O)O)N)O
  • Zwitterion : C[C@H]([C@@H](C(=O)[O-])[NH3+])O
Propriétés
C 4 H 9 N O 3
Masse molaire 119,120  g·mol -1
(H2O, g/dl) 10,6(30°),14,1(52°),19,0(61°)
Acidité (p K a ) 2,63 (carboxyle), 10,43 (amino)
Page de données supplémentaires
Indice de réfraction ( n ),
Constante diélectriquer ), etc.

Données thermodynamiques
Comportement des phases
solide-liquide-gaz
UV , IR , RMN , MS
Sauf indication contraire, les données sont données pour les matériaux dans leur état standard (à 25 °C [77 °F], 100 kPa).
??N vérifier  ( qu'est-ce que c'est   ?) ChèqueOui??N
Références de l'infobox

La thréonine (symbole Thr ou T ) est un acide aminé utilisé dans la biosynthèse des protéines . Il contient un groupe -amino (qui est dans le -NH protoné+
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forme dans des conditions biologiques), un groupe carboxyle (qui est sous la forme déprotonée -COO - dans des conditions biologiques), et une chaîne latérale contenant un groupe hydroxyle , ce qui en fait un acide aminé polaire non chargé. Il est essentiel chez l'homme, c'est-à-dire que l'organisme ne peut pas le synthétiser : il doit être obtenu par l'alimentation. La thréonine est synthétisée à partir de l' aspartate dans des bactéries telles que E. coli . Il est codé par tous les codons commençant par AC (ACU, ACC, ACA et ACG).

Les chaînes latérales de la thréonine sont souvent liées par des liaisons hydrogène; les petits motifs les plus courantes formées sont basées sur les interactions avec les serine : spires ST , motifs ST (souvent au début de l' alpha - helices) et agrafes ST ( en général au milieu de alpha - helices).

Modifications

Le résidu thréonine est sensible à de nombreuses modifications post-traductionnelles . La chaîne latérale hydroxyle peut subir une glycosylation liée à l' O . De plus, les résidus thréonine subissent une phosphorylation par l'action d'une thréonine kinase . Sous sa forme phosphorylée, on peut l'appeler phosphothréonine . La phosphothréonine a trois sites de coordination potentiels (groupe carboxyle, amine et phosphate) et la détermination du mode de coordination entre les ligands phosphorylés et les ions métalliques présents dans un organisme est importante pour expliquer la fonction de la phosphothréonine dans les processus biologiques.

Histoire

La thréonine était le dernier des 20 acides aminés protéinogènes communs à être découvert. Il a été découvert en 1936 par William Cumming Rose , en collaboration avec Curtis Meyer. L'acide aminé a été nommé thréonine car sa structure était similaire à celle de l'acide thréonique , un monosaccharide à quatre carbones de formule moléculaire C 4 H 8 O 5

Stéréoisomères

L-Thréonine - L-Thréonine.svg D-Thréonine.svg
L -Thréonine (2 S ,3 R ) et D -Thréonine (2 R ,3 S )
L-allo-Thréonine.svg D-allo-Thréonine.svg
L -Allothréonine (2 S ,3 S ) et D -Allothréonine (2 R ,3 R )

La thréonine est l'un des deux acides aminés protéinogènes avec deux centres stéréogènes , l'autre étant l' isoleucine . La thréonine peut exister sous quatre stéréoisomères possibles avec les configurations suivantes : (2 S ,3 R ), (2 R ,3 S ), (2 S ,3 S ) et (2 R ,3 R ). Cependant, le nom L- thréonine est utilisé pour un seul stéréoisomère , l' acide (2 S ,3 R )-2-amino-3-hydroxybutanoïque. Le deuxième stéréoisomère (2 S ,3 S ), rarement présent dans la nature, est appelé L- allothréonine. Les deux stéréoisomères (2 R ,3 S )- et (2 R ,3 R )-2-amino-3-hydroxybutanoïque n'ont qu'une importance mineure.

Biosynthèse

En tant qu'acide aminé essentiel, la thréonine n'est pas synthétisée chez l'homme et doit être présente dans les protéines de l'alimentation. Les humains adultes ont besoin d'environ 20 mg/kg de poids corporel/jour. Dans les plantes et les micro-organismes, la thréonine est synthétisée à partir de l'acide aspartique via le α-aspartyl-semialdéhyde et l' homosérine . L'homosérine subit une O- phosphorylation ; cet ester phosphate subit une hydrolyse concomitante avec la relocalisation du groupe OH. Les enzymes impliquées dans une biosynthèse typique de la thréonine comprennent :

  1. aspartokinase
  2. β-aspartate semialdéhyde déshydrogénase
  3. homosérine déshydrogénase
  4. homosérine kinase
  5. thréonine synthase .
Biosynthèse de la thréonine

Métabolisme

La thréonine est métabolisée d'au moins trois manières :

  • Chez de nombreux animaux, il est converti en pyruvate via la thréonine déshydrogénase . Un intermédiaire dans cette voie peut subir une thiolyse avec du CoA pour produire de l' acétyl-CoA et de la glycine .
  • Chez l'homme, le gène de la thréonine déshydrogénase est un pseudogène inactif , de sorte que la thréonine est convertie en -cétobutyrate . Le mécanisme de la première étape est analogue à celui catalysé par la sérine déshydratase , et les réactions sérine et thréonine déshydratase sont probablement catalysées par la même enzyme.
  • Dans de nombreux organismes, il est O-phosphorylé par une kinase préparatoire à un métabolisme ultérieur. Ceci est particulièrement important chez les bactéries dans le cadre de la biosynthèse de la cobalamine ( vitamine B12 ), car le produit est converti en (R)-1-aminopropan-2-ol pour être incorporé dans la chaîne latérale de la vitamine.
  • La thréonine est utilisée pour synthétiser la glycine lors de la production endogène de L-carnitine dans le cerveau et le foie des rats.

Sources

Les aliments riches en thréonine comprennent le fromage cottage , la volaille , le poisson , la viande , les lentilles , les haricots noirs et les graines de sésame .

La thréonine racémique peut être préparée à partir d' acide crotonique par fonctionnalisation alpha en utilisant de l'acétate de mercure (II) .

Les références

Liens externes