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TopFIND
Contenu
La description Topfind est le T Ermini o riented p rotein F onction I nferred D atabase, une ressource centrale de protéines données intégrées possédant une connaissance sur protéine termini, le traitement protéolytique par des protéases , des modifications d'acides aminés terminales et présumées implications fonctionnelles créées par la combinaison des contributions de la communauté avec le UniProt et bases de données MEROPS .
Types de données
capturés 		Annotation protéique
Organismes H. sapiens, M. musculus, A. thaliana, S. cerevisiae, E. coli
Contact
Centre de recherche Université de la Colombie-Britannique (UBC), Canada
Laboratoire Christopher dans l'ensemble
Auteurs Philipp F. Lange
Citation principale TopFIND 2.0 - reliant les terminaisons protéiques au traitement protéolytique et aux modifications modifiant la fonction des protéines
Date de sortie 2011
Accès
Format des données Fichier personnalisé séparé par des virgules, SQL , XML .
Site Internet clipserve .clip .ubc .ca / topfind
Divers
Licence Attribution Creative Commons -NoDerivs
Politique de conservation Oui - manuel et automatique. Règles d'annotation automatique générées par les conservateurs de bases de données et les algorithmes de calcul.

Topfind est le T Ermini o riented p rotein F onction I nferred D atabase ( Topfind ) est un système intégré de connaissances axé sur la protéine termini, leur formation par les protéases et les implications fonctionnelles. Il contient des informations sur le traitement et l'état de traitement des protéines et leurs implications fonctionnelles issues de la littérature de recherche, des contributions de la communauté scientifique et des bases de données biologiques .

Contexte

Parmi les caractéristiques les plus fondamentales d'une protéine figurent les extrémités N et C définissant le début et la fin de la chaîne polypeptidique . Bien qu'elles soient génétiquement codées, les isoformes des extrémités des protéines sont également souvent générées pendant la traduction , après quoi, les extrémités sont très dynamiques, étant fréquemment coupées à leurs extrémités par un large éventail d'exopeptidases. Les néo-terminaisons peuvent également être générées par des endopeptidases après une protéolyse précise et limitée, appelée traitement. Nécessaire à la maturation de nombreuses protéines, le traitement peut également se produire par la suite, entraînant souvent des conséquences fonctionnelles dramatiques. Une protéolyse aberrante peut provoquer un large éventail de maladies comme l'arthrite ou le cancer. Par conséquent, la génération protéolytique de formes pléiotrophes stables de protéines, la susceptibilité universelle des protéines à la protéolyse et son irréversibilité distinguent la protéolyse de nombreuses modifications post-traductionnelles hautement étudiées. Les protéases sont étroitement interconnectées dans le réseau de protéases et leur activité aberrante dans la maladie peut conduire à des profils de fragments diagnostiques avec des extrémités protéiques caractéristiques. Après la protéolyse, les terminaisons protéiques nouvellement formées peuvent être modifiées davantage, un processus qui affecte la fonction et la stabilité des protéines.

Contenu de la base de connaissances

TopFIND est une ressource pour une couverture complète des terminaisons N et C des protéines découvertes par toutes les méthodologies disponibles in silico, in vitro et in vivo. Il utilise les connaissances existantes en intégrant parfaitement les données d' UniProt et de MEROPS et donne accès à de nouvelles données issues de la soumission de la communauté et de la conservation manuelle de la littérature. Il rend les modifications des extrémités de la protéine , telles que l'acétylation et la citrullination, facilement accessibles et interrogeables et fournit les moyens d'identifier et d'analyser l'étendue et la distribution des modifications terminales à travers une protéine. Depuis sa création, TopFIND a été étendu à d'autres espèces.

Accès aux données

Les données sont présentées à l'utilisateur avec un fort accent sur la relation avec les informations de base conservées et les preuves sous-jacentes qui ont conduit à l'observation d'un terminus, sa modification ou son clivage protéolytique. En bref, les informations sur la protéine , sa structure de domaine, les terminaisons protéiques, les modifications terminales et le traitement protéolytique de et par d'autres protéines sont répertoriées. Toutes les informations sont accompagnées de métadonnées telles que leur source d'origine, leur méthode d'identification, leur mesure de confiance ou leur publication associée. Une évaluation de corrélation croisée positionnelle fait correspondre les terminaisons et les sites de clivage avec des caractéristiques protéiques (telles que des variantes d'acides aminés) et des domaines pour mettre en évidence les effets potentiels et les dépendances d'une manière unique. En outre, une vue de réseau de toutes les protéines montrant leur dépendance fonctionnelle en tant que protéase , substrat ou inhibiteur de protéase lié aux interactions protéiques est fournie pour l'évaluation facile des effets à l'échelle du réseau. Un mécanisme de filtrage puissant mais convivial permet de filtrer les données présentées en fonction de paramètres tels que la méthodologie utilisée, la pertinence in vivo, la confiance ou la source de données (par exemple limitée à un seul laboratoire ou publication). Cela permet d'évaluer les données physiologiques pertinentes et de déduire des informations fonctionnelles et des hypothèses pertinentes pour le scientifique de laboratoire. Dans une version ultérieure, des outils d'analyse pour l'évaluation des voies protéolytiques dans les données expérimentales ont été ajoutés.

Voir également

Références

Liens externes