Vitellogénine - Vitellogenin
| Domaine de transport des lipides de la vitellogénine | |||||||||
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| Identifiants | |||||||||
| symbole | Vitellogénine_N | ||||||||
| Pfam | PF01347 | ||||||||
| Clan Pfam | CL0020 | ||||||||
| InterPro | IPR001747 | ||||||||
| INTELLIGENT | SM00638 | ||||||||
| PROSITE | PS51211 | ||||||||
| SCOP2 | 1llv / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| superfamille OPM | 254 | ||||||||
| protéine OPM | 1lsh | ||||||||
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| Vitellinogène, feuille bêta ouverte | |||||||||
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| Identifiants | |||||||||
| symbole | DUF1943 | ||||||||
| Pfam | PF09172 | ||||||||
| InterPro | IPR015255 | ||||||||
| SCOP2 | 1lsh / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
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La vitellogénine ( VTG ou moins connue sous le nom de VG ) (du latin vitellus , yolk et genero , je produis) est un précurseur du jaune d'œuf qui transporte les protéines et certains lipides du foie à travers le sang jusqu'aux ovocytes en croissance où il fait partie de le jaune. Normalement, il ne se trouve que dans le sang ou l'hémolymphe des femelles, et peut donc être utilisé comme biomarqueur chez les vertébrés de l'exposition aux œstrogènes environnementaux qui stimulent des niveaux élevés chez les mâles ainsi que les femelles. "vitellogénine" est un terme synonyme pour le gène et la protéine exprimée . Le produit protéique est classé comme une glycolipoprotéine, ayant les propriétés d'un sucre, d'une graisse et d'une protéine. Elle appartient à une famille de plusieurs protéines de transport des lipides .
La vitellogénine est un précurseur du jaune d'œuf que l'on trouve chez les femelles de presque toutes les espèces ovipares, y compris les poissons, les amphibiens, les reptiles, les oiseaux, la plupart des invertébrés et les monotrèmes. La vitellogénine est le précurseur des lipoprotéines et des phosphoprotéines qui constituent la majeure partie de la teneur en protéines du jaune. En présence de produits chimiques perturbateurs endocriniens œstrogéniques (PE), les poissons mâles peuvent exprimer le gène Vg de manière dose-dépendante . L' expression du gène Vg chez les poissons mâles peut être utilisée comme marqueur moléculaire de l'exposition aux perturbateurs endocriniens œstrogéniques .
Fonction
La vitellogénine fournit la principale protéine du jaune d'œuf qui est une source de nutriments pendant le développement précoce des vertébrés et des invertébrés ovipares ( ovipares ) . Bien que la vitellogénine transporte également des lipides pour le dépôt dans le jaune, le principal mécanisme de dépôt des lipides du jaune se fait plutôt via les VLDL, au moins chez les oiseaux et les reptiles. Les précurseurs de la vitellogénine sont des apolipoprotéines multidomaines (protéines qui se lient aux lipides pour former des lipoprotéines), qui sont clivées en protéines vitellines distinctes . Il existe différentes protéines de vitellogénine, qui sont composées de combinaisons variables de composants de protéines de vitellus ; cependant, les sites de clivage sont conservés .
Composants
Chez les vertébrés, une vitellogénine complète est composée de :
- un peptide signal N-terminal pour l'exportation,
- et quatre régions qui peuvent être clivées en protéines de jaune, ce sont :
- lipovitelline -1,
- phosvitine ,
- lipovitelline-2,
- domaine de type D du facteur von Willebrand (YGP40).
Domaine de transport lipidique N-terminal
Ce domaine particulier représente une région conservée trouvée dans plusieurs protéines de transport des lipides , y compris la vitellogénine, la protéine de transfert des triglycérides microsomaux et l'apolipoprotéine B-100.
Trafic de vésicules
Ce domaine particulier, le domaine de transport des lipides de la Vitellogénine, se trouve également dans la protéine de transfert des triglycérides microsomaux (MTTP) et dans l'apolipoprotéine B. Il facilite le trafic cellulaire et l'exportation de marchandises.
Protéine de transfert des triglycérides microsomiques (MTTP)
La protéine de transfert des triglycérides microsomaux (MTTP) est une protéine de transfert des lipides du réticulum endoplasmique impliquée dans la biosynthèse et la charge lipidique de l'apolipoprotéine B. La MTTP est également impliquée dans le stade tardif du trafic de CD1d dans le compartiment lysosomal , CD1d étant l' antigène lipidique de type MHC I. molécule présentatrice .
Apolipoprotéine B
L'apolipoprotéine B peut exister sous deux formes : B-100 et B-48. L'apolipoprotéine B-100 est présente sur plusieurs lipoprotéines, dont les lipoprotéines de très basse densité (VLDL), les lipoprotéines de densité intermédiaire (IDL) et les lipoprotéines de basse densité (LDL), et peut assembler des particules de VLDL dans le foie . L'apolipoprotéine B-100 a été liée au développement de l' athérosclérose .
Protéines humaines contenant ce domaine
APOB ( voir structure native LDL-ApoB à 37°C sur YouTube ) ; MTTP ;
Abeilles à miel
Les abeilles déposent des molécules de vitellogénine dans les corps adipeux de leur abdomen et de leur tête. Les corps adipeux agissent apparemment comme un réservoir de stockage de nourriture. La glycolipoprotéine vitellogénine a une fonctionnalité supplémentaire car elle agit comme un antioxydant pour prolonger la durée de vie de la reine des abeilles et des butineuses , ainsi qu'une hormone qui affecte le comportement futur de recherche de nourriture. La santé d'une colonie d'abeilles mellifères dépend des réserves de vitellogénine des abeilles nourricières – les butineuses ayant de faibles niveaux de vitellogénine. En tant qu'ouvriers consomptibles, les butineuses reçoivent juste assez de protéines pour continuer à accomplir leur tâche risquée de récolte de nectar et de pollen. Les niveaux de vitellogénine sont importants pendant la phase de nidification et influencent ainsi la division du travail des abeilles mellifères.
Le titre de vitellogénine d'une abeille nourricière qui s'est développé au cours des quatre premiers jours après l'émergence, affecte son âge ultérieur pour commencer à se nourrir et si elle se nourrit préférentiellement de nectar ou de pollen. Si les jeunes ouvrières manquent de nourriture les premiers jours de leur vie, elles ont tendance à commencer tôt à chercher de la nourriture et de préférence du nectar. S'ils sont modérément nourris, ils se nourrissent à l'âge normal de préférence de nectar. S'ils sont abondamment nourris, immédiatement après l'émergence, leur titre de vitellogénine est élevé et ils commencent à se nourrir plus tard dans la vie, collectant préférentiellement le pollen. Le pollen est la seule source de protéines disponible pour les abeilles mellifères.
Boucle de rétroaction hormonale juvénile
Pour la majorité des espèces d'insectes étudiées, il a été documenté que l'hormone juvénile stimule la transcription des gènes de la vitellogénine et le contrôle conséquent de la production de vitellogénine (cf. Engelmann, 1983; Wyatt et Davey, 1996).
L'expression de la vitellogénine fait partie d'une boucle de rétroaction régulatrice qui permet à la vitellogénine et à l' hormone juvénile de se supprimer mutuellement. La vitellogénine et l'hormone juvénile agissent probablement de manière antagoniste chez l'abeille mellifère pour réguler le développement et le comportement des abeilles mellifères. La suppression de l'un conduit à des titres élevés de l'autre.
Il est probable que l'équilibre entre les taux de vitellogénine et d'hormones juvéniles soit également impliqué dans le comportement d' essaimage .
Les niveaux d'hormones juvéniles chutent dans les colonies d'abeilles mellifères avant l'essaimage et on s'attend donc à ce que les niveaux de vitellogénine augmentent. On peut supposer que les essaims d'abeilles voudraient emporter autant de vitellogénine que possible pour prolonger leur durée de vie et pouvoir construire rapidement un nouveau nid.
Évolution
Les vertébrés ont commencé avec une seule copie du gène de la vitellogénine, et les lignées oiseaux-mammifères et amphibiens ont chacune connu des duplications qui ont donné naissance aux gènes modernes. À l'exception des monotrèmes , les mammifères ont tous leurs gènes de vitellogénine transformés en pseudogènes, bien que la région synténique de l'oiseau VIT1-VIT2-VIT3 puisse encore être trouvée et alignée. Dans les monotrèmes, un seul des gènes est resté fonctionnel.
Voir également
Les références
Zoologie des chordata.
Lectures complémentaires
- Wheeler, Diana E.; Kawooya, John K. (1990). « Purification et caractérisation de la vitellogénine des abeilles mellifères ». Archives de biochimie et physiologie des insectes . 14 (4) : 253-267. doi : 10.1002/arch.940140405 . PMID 2134180 .
- « Expression du gène de la vitellogénine chez le tête-de-boule mâle en tant qu'indicateur d'exposition aux produits chimiques perturbateurs endocriniens (EDC) dans un environnement aquatique » . EPA.gov. 2006.
- Amdam, GV ; Norberg, K.; Omholt, sud-ouest ; Kryger, P. ; Lourenço, AP; Bitondi, MMG; Simões, ZLP (novembre 2005). "Des concentrations plus élevées de vitellogénine chez les ouvrières des abeilles mellifères peuvent être une adaptation à la vie dans les climats tempérés". Insectes Sociaux . 52 (4) : 316-319. doi : 10.1007/s00040-005-0812-2 . S2CID 25197924 .
- Seehuus, S.-C.; Norberg, K.; Gimsa, U. ; Krekling, T.; Amdam, GV (17 janvier 2006). "Les protéines de reproduction protègent les ouvrières des abeilles mellifères fonctionnellement stériles du stress oxydatif" . Actes de l'Académie nationale des sciences . 103 (4) : 962–7. doi : 10.1073/pnas.0502681103 . PMC 1347965 . PMID 16418279 .
- Nelson, C. Mindy; Ihle, Kate E; Fondrk, M. Kim; Page, Robert E; Amdam, Gro V; Chittka, Lars (6 mars 2007). "Le gène vitellogénine a de multiples effets de coordination sur l'organisation sociale" . PLOS Biologie . 5 (3) : e62. doi : 10.1371/journal.pbio.0050062 . PMC 1808115 . PMID 17341131 .
- Corona, M. ; Velarde, RA; Remolina, S.; Moran-Lauter, A.; Wang, Y. ; Hughes, KA ; Robinson, GE (16 avril 2007). « Vitellogénine, hormone juvénile, signalisation de l'insuline et longévité des reines des abeilles » . Actes de l'Académie nationale des sciences . 104 (17) : 7128-33. Bibcode : 2007PNAS..104.7128C . doi : 10.1073/pnas.0701909104 . PMC 1852330 . PMID 17438290 .