Adénine désaminase - Adenine deaminase
| adénine désaminase | |||||||||
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 Adénine désaminase monomère, Enterococcus
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| Identifiants | |||||||||
| Numéro CE | 3.5.4.2 | ||||||||
| Numero CAS | 9027-68-3 | ||||||||
| Bases de données | |||||||||
| IntEnz | Vue IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrée BRENDA | ||||||||
| ExPASy | Vue NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Entrée KEGG | ||||||||
| MetaCyc | voie métabolique | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Structures PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Ontologie des gènes | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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En enzymologie , une adénine désaminase ( EC 3.5.4.2 ) est une enzyme qui catalyse la réaction chimique
- adénine + H 2 O hypoxanthine + NH 3
Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont l' adénine et H 2 O , alors que ses deux produits sont l' hypoxanthine et NH 3 .
Cette enzyme appartient à la famille des hydrolases , celles qui agissent sur les liaisons carbone-azote autres que les liaisons peptidiques, en particulier dans les amidines cycliques. Le nom systématique de cette classe d'enzymes est l' adénine aminohydrolase . Les autres noms couramment utilisés incluent l' adénase , l' adénine aminase et l' ADase . Cette enzyme participe au métabolisme des purines .
Etudes structurelles
Fin 2007, une seule structure a été résolue pour cette classe d'enzymes, avec le code d' accession PDB 2ICS .
Les références
- Blauch M, Koch FC, Hane ME (1939). "Une étude de xanthine oxydase de sang de rat". J. Biol. Chem . 130 : 471–486.
- Heppel LA, Hurwitz J, Horecker BL (1957). "Adénine désaminase d'Azotobacter vinelandii". Confiture. Chem. Soc . 79 (3): 630–633. doi : 10.1021 / ja01560a033 .
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