Curculine - Curculin

Curculine-1
Curculine 2DPF.png
Un homodimère de curculine . A partir de PDB : 2DPF ​.
Identifiants
Organisme Molineria latifolia
symbole CURC_CURLA
APD 2DPF
UniProt P19667
Curculine-2
Identifiants
Organisme Molineria latifolia
symbole CURC2_CURLA
APD 2D04
UniProt Q6F495

La curculine ou néoculine est une protéine douce qui a été découverte et isolée en 1990 à partir du fruit de Curculigo latifolia ( Hypoxidaceae ), une plante originaire de Malaisie . Comme la miraculine , la curculine présente une activité modifiant le goût ; Cependant, contrairement à la miraculine, elle présente également un goût sucré par elle-même. Après la consommation de curculine, l'eau et les solutions acides ont un goût sucré. La plante est appelée localement « Lumbah » ou « Lemba ».

Structure des protéines

La forme active de la curculine est un hétérodimère constitué de deux unités monomères reliées par deux ponts disulfure. Les monomères matures sont chacun constitués d'une séquence de 114 acides aminés , pesant respectivement 12,5 kDa (curculine 1) et 12,7 kDa (curculine 2). Bien que chacune des deux isoformes soit capable de former un homodimère, celles-ci ne possèdent pas le goût sucré ni l'activité de modification du goût de la forme hétérodimère. Pour éviter toute confusion, la forme hétérodimérique est parfois appelée « néoculine ».

  • 1, 1-50 : DNVLLSGQTL HADHSLQAGA YTLTIQNK C N LVKYQNGRQI WASNTDRRGS
  • 1, 51-100 : G C RLTLLSDG NLVIYDHNNN DVWGSA C WGD NGKYALVLQK DGRFVIYGPV
  • 1, 101-114 : LWSLGPNG C R RVNG
  • 2, 1-50 : DSVLLSGQTL YAGHSLTSGS YTLTIQNN C N LVKYQHGRQI WASDTDGQGS
  • 2, 51-100 : Q C RLTLRSDG NLIIYDDNNM VVWGSD C WGN NGTYALVLQQ DGLFVIYGPV
  • 2, 101-113 : LWPLGLNG C R SLN

Séquence d' acides aminés des protéines sucrées curculine-1 et curculine-2 adaptée de la base de données biologique Swiss-Prot des séquences de protéines. Liaisons disulfure intra-chaîne en gras, liaisons disulfure inter-chaîne soulignées.

Propriétés sucrées

La curculine est considérée comme un édulcorant de haute intensité, avec une douceur relative rapportée de 430 à 2070 fois plus sucrée que le saccharose sur une base pondérale.

Un goût sucré, équivalent à une solution de saccharose à 6,8 % ou à 12 % , a été observé après avoir maintenu de la curculine dans la bouche en combinaison avec de l'eau claire ou de l'eau acidifiée ( acide citrique ), respectivement. Le goût sucré dure 5 minutes avec de l'eau et 10 minutes avec une solution acide.

L'activité de modification du goût de la curculine est réduite en présence d'ions avec deux charges positives (comme Ca 2+ et Mg 2+ ) dans les solutions à pH neutre, bien que ces ions n'aient aucun effet dans les solutions acides. De la même manière, les ions monovalents (tels que Na + et Cl - ) n'ont aucun effet dans les solutions à pH neutre ou acide.

Bien que le mécanisme "d'induction de sucre" soit inconnu, on pense qu'un site actif de la curculine se lie fortement aux membranes des récepteurs du goût tandis qu'un second site actif s'insère dans le site du récepteur de sucre. On pense que ce dernier site est responsable de l'induction de la douceur. La présence de Ca 2+ et/ou de Mg 2+ , l'eau et les acides ajustent la liaison du site actif de la curculine au site récepteur et modifient donc la douceur perçue. La curculine semble utiliser un site de liaison unique à l'extrémité amino de TAS1R3 .

Comme édulcorant

Comme la plupart des protéines, la curculine est sensible à la chaleur. À une température de 50 °C (122 °F), la protéine commence à se dégrader et à perdre ses propriétés de « goût sucré » et de « modification du goût », de sorte qu'elle n'est pas un bon candidat pour une utilisation dans les aliments chauds ou transformés. Cependant, en dessous de cette température, les deux propriétés de la curculine ne sont pas affectées dans les solutions basiques et acides, elle peut donc être utilisée dans les aliments frais et comme édulcorant de table .

Parce que la curculine n'est pas largement présente dans la nature, des efforts sont en cours pour produire une forme recombinante de la protéine. En 1997, la curculine a été exprimée dans E. coli et la levure , mais la protéine recombinante n'a pas présenté d'activité de « goût sucré » ou de « modification du goût ». Cependant, une étude de 2004 a obtenu une curculine recombinante, exprimée dans E. coli , présentant des propriétés « modifiant le goût » et « douce-goûteuse ».

En plus des défis liés à la production commerciale de la protéine, il reste de nombreux problèmes réglementaires et juridiques à résoudre avant qu'elle ne puisse être commercialisée comme édulcorant . La curculine n'a actuellement aucun statut juridique dans l'Union européenne et aux États-Unis . Cependant, il est approuvé au Japon en tant qu'additif inoffensif , selon la liste des additifs alimentaires existants établie par le ministère de la Santé et du Bien-être (publication en anglais par JETRO ).

Voir également

Les références

Liens externes

  • Médias liés à la curculine sur Wikimedia Commons