1- désoxy- D -xylulose-5-phosphate synthase -1-deoxy-D-xylulose-5-phosphate synthase
1-désoxy- d -xylulose-5-phosphate synthase | |||||||||
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Identifiants | |||||||||
Numéro CE | 2.2.1.7 | ||||||||
Numero CAS | 202218-79-9 | ||||||||
Bases de données | |||||||||
IntEnz | Vue IntEnz | ||||||||
BRENDA | Entrée BRENDA | ||||||||
ExPASy | Vue NiceZyme | ||||||||
KEGG | Entrée KEGG | ||||||||
MetaCyc | voie métabolique | ||||||||
PRIAM | profil | ||||||||
Structures PDB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Ontologie des gènes | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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En enzymologie , une 1-désoxy- d -xylulose-5-phosphate synthase ( EC 2.2.1.7 ) est une enzyme de la voie non-mévalonate qui catalyse la réaction chimique
- pyruvate + d -glycéraldéhyde 3-phosphate 1- désoxy- d -xylulose 5-phosphate + CO 2
Ainsi, les deux substrats de cette enzyme sont le pyruvate et le d -glycéraldéhyde 3-phosphate , tandis que ses deux produits sont le 1-désoxy- d -xylulose 5-phosphate et le CO 2 .
Cette enzyme appartient à la famille des transférases , plus précisément celles transférant des groupes aldéhyde ou cétonique (respectivement transaldolases et transcétolases). Le nom systématique de cette classe d'enzymes est pyruvate: d -glycéraldéhyde-3-phosphate acétaldéhydétransférase (décarboxylant) . D'autres noms d'usage courant comprennent la 1-désoxy- d -xylulose-5-phosphate pyruvate-lyase (carboxylante) et la DXP-synthase . Cette enzyme participe à la biosynthèse des stéroïdes .
Etudes structurelles
Fin 2007, deux structures ont été résolues pour cette classe d'enzymes, avec les codes d'accession PDB 2O1S et 2O1X .
Les références
- SV, Begley TP; Bringer-Meyer S; Sahm H (1997). "Identification d'une synthase dépendante de la thiamine dans Escherichia coli nécessaire pour la formation du précurseur 1-désoxy-D-xylulose 5-phosphate aux isoprénoïdes, thiamine et pyridoxol" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 94 (24): 12857–62. doi : 10.1073 / pnas.94.24.12857 . PMC 24228 . PMID 9371765 .
- Kuzuyama T, Takagi M, Takahashi S, Seto H (2000). "Clonage et caractérisation de 1-désoxy-D-xylulose 5-phosphate synthase de Streptomyces sp. Souche CL190, qui utilise à la fois les voies mévalonate et non mévalonate pour la biosynthèse d'isopentényl diphosphate" . J. Bacteriol . 182 (4): 891–7. doi : 10.1128 / JB.182.4.891-897.2000 . PMC 94361 . PMID 10648511 .
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