Fimbrine - Fimbrin
La fimbrine, également connue sous le nom de plastine 1, est une protéine qui, chez l'homme, est codée par le gène PLS1 . La fimbrine est une protéine de réticulation de l' actine importante dans la formation des filopodes .
Structure
La fimbrine appartient à la superfamille des domaines d' homologie de la calponine (CH) des protéines de réticulation de l'actine. Comme d'autres membres de cette superfamille, qui comprennent la -actinine , la β- spectrine , la dystrophine , l' ABP-120 et la filamine , il possède un domaine de liaison à l'actine conservé de 27 kDa qui contient une duplication en tandem d'une séquence homologue à la calponine. En plus de réticuler les filaments d'actine en faisceaux et en réseaux, les domaines CH lient également les filaments intermédiaires et certaines protéines de transduction du signal au cytosquelette d' actine . La comparaison structurelle des filaments d'actine et des filaments d'actine décorés du domaine CH de fimbrine a révélé des changements dans la structure de l'actine dus à la réticulation médiée par la fimbrine qui peuvent affecter l'affinité des filaments d'actine pour d'autres protéines liant l'actine et peuvent faire partie de la régulation de le cytosquelette lui-même.
Chez l'homme, trois isoformes hautement homologues, strictement tissulaires et locales spécifiques ont été identifiées : I-, T- et L-fimbrine. La L-fimbrine ne se trouve que dans les leucocytes normaux ou transformés où elle devient phosphorylée en réponse à d'autres facteurs tels que l' interleukine-1 . La I-fimbrine est exprimée par les cellules épithéliales intestinales et rénales. La T-fimbrine se trouve dans les cellules épithéliales et mésenchymateuses dérivées de tissus solides où elle ne devient pas phosphorylée. Les différences d'expression, de séquence et de phosphorylation parmi les diverses isoformes de fimbrine suggèrent la probabilité de différences fonctionnelles.
Une fonction
La fimbrine est présente dans plusieurs structures distinctes dans différents types de cellules, notamment les microvillosités intestinales , les stéréocils des cellules ciliées et les filopodes fibroblastiques . Il est généralement associé à des filaments d'actine polarisés dans les volants membranaires , les filopodes, les stéréocils et les plaques d'adhérence . L'homologie de séquence et les propriétés biochimiques montrent que la fimbrine est hautement conservée de la levure à l'homme. Les levures mutantes dépourvues de fimbrine sont défectueuses dans la morphogenèse et l' endocytose .
En raison de la proximité de ses domaines de liaison à l'actine en tandem, la fimbrine dirige la formation de filaments d'actine étroitement groupés qui participent à des processus dynamiques, notamment la cytokinèse chez la levure et l'invasion des cellules hôtes par des bactéries entéropathiques . Bien que l'implication de la fimbrine dans de tels processus ainsi que son rôle dans l'assemblage et la régulation des réseaux de microfilaments soient bien documentés, il existe moins de données expérimentales décrivant l'organisation globale du domaine de la molécule. Klein et al. (2004) ont détaillé la structure cristalline des noyaux de fimbrine d' Arabidopsis thaliana et de Schizosaccharomyces pombe dans le but de mettre en évidence l'organisation compacte et nettement asymétrique de la molécule de fimbrine. Cette étude structurelle du noyau de fimbrine représente la première description structurelle détaillée d'une protéine fonctionnelle de réticulation de l'actine.
Les références
Lectures complémentaires
- Hanein D, Matsudaira P, DeRosier DJ (octobre 1997). "Preuve d'un changement de conformation de l'actine induit par la liaison à la fimbrine (N375)" . J. Cell Biol . 139 (2) : 387–96. doi : 10.1083/jcb.139.2.387 . PMC 2139807 . PMID 9334343 .
- Lodish H, Berk A, Zipursky L, Matsudaira P, Baltimore D, Darnell J (1999). "Section 18.1: Le Cytosquelette d'Actine" . Biologie cellulaire moléculaire (4e éd.). New York; Houndsmills : WH Freeman & Co. ISBN 978-0-7167-3706-3.