Bêta-kératine - Beta-keratin

La β-kératine ou bêta-kératine fait partie d'une famille de protéines structurelles présentes dans l'épiderme des reptiles et des oiseaux . Les β-kératines ont été nommées ainsi car elles sont des composants de la couche cornée épidermique riche en feuillets plissés empilés , contrairement aux alpha-kératines , protéines des filaments intermédiaires également présentes dans la couche cornée et riches en hélices alpha . Parce que l'utilisation précise du terme kératine est limitée aux alpha-kératines, le terme « bêta-kératines » dans les travaux récents est remplacé par « bêta-protéines cornéennes » ou « bêta-protéines associées à la kératine » .

Les -kératines ajoutent beaucoup plus de rigidité à la peau des reptiles que les alpha-kératines seules à la peau des mammifères . Les -kératines sont imprégnées dans la couche cornée de la peau reptilienne, assurant l' imperméabilisation et la prévention du dessèchement .

Les écailles , les becs , les griffes et les plumes des oiseaux contiennent de la β-kératine de la famille des oiseaux. Des études phylogénétiques des séquences de -kératine montrent que les -kératines des plumes ont évolué à partir des -kératines des écailles. Les -kératines d'écailles forment le groupe basal chez les oiseaux. Des événements de duplication et de divergence ont ensuite conduit à des gènes de -kératine de griffe, et une recombinaison supplémentaire a entraîné de nouveaux gènes de -kératine aviaire de plumes et de plumes. La preuve de ces événements de duplication provient de la corrélation de la structure du clade de la -kératine des plumes avec leurs loci génomiques.

Des changements dans les -kératines peuvent également avoir influencé le développement du vol motorisé. Une étude récente utilisant des méthodes de datation moléculaire pour relier l'évolution des gènes de la -kératine aviaire en général à celle des plumes révèle spécifiquement que la famille de la -kératine aviaire a commencé à diverger de la famille des crocodiles il y a environ 216 millions d'années. Il a également constaté que la famille de la -kératine des plumes n'a commencé à diverger qu'il y a 125 millions d'années, une date compatible avec le rayonnement adaptatif des oiseaux au Crétacé . Les β-kératines trouvées dans les plumes modernes ont une élasticité accrue, un facteur qui peut avoir contribué à leur rôle dans le vol. Ainsi, les parents à plumes d'oiseaux tels que Anchiornis et Archaeopteryx , dont les capacités de vol ont été remises en question, auraient eu des -kératines aviaires, mais pas plumeuses.

Le petit dinosaure alvarezsauridé Shuvuuia deserti montre des signes d'une peau en forme de plume . L'analyse de Schweitzer et al. (1999) ont montré que ces structures ressemblant à des plumes étaient constituées de bêta-kératine. Cela a depuis été réfuté par Saitta et al., constatant que les fibres analysées étaient plutôt constituées de phosphate de calcium inorganique comme en témoigne la fluorescence sous lumière polarisée croisée. Les signaux provenant d'analyses immunohistochimiques sur des échantillons fossiles sont sujets à des faux positifs et doivent être utilisés avec prudence lorsqu'il s'agit d'échantillons géologiques.

Les références

Liens externes

• bêta-kératines à la National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH) des États-Unis

Il existe deux formes principales de kératine, l'alpha-kératine et la bêta-kératine. L'alpha-kératine est présente chez l'homme et d'autres mammifères, la bêta-kératine est présente chez les oiseaux et les reptiles. La bêta-kératine est plus dure que l'alpha-kératine. Structurellement, l'alpha-kératine a une structure enroulée en hélice alpha tandis que la bêta-kératine a une structure en feuillet bêta tordu. facilitant leur alignement étroit et leur liaison forte. Les molécules fibreuses de kératine peuvent s'enrouler les unes autour des autres pour former des filaments intermédiaires hélicoïdaux.

La structure secondaire de la soie est un exemple de la feuille plissée bêta. Dans cette structure, les chaînes protéiques individuelles sont alignées côte à côte avec toutes les autres chaînes protéiques alignées dans une direction opposée. Les chaînes sont antiparallèles, avec une orientation alternée C → N. Les chaînes protéiques sont maintenues ensemble par une liaison hydrogène intermoléculaire, c'est-à-dire une liaison hydrogène entre les groupes amide de deux chaînes distinctes. Cette liaison hydrogène intermoléculaire dans la feuille plissée bêta contraste avec la liaison hydrogène intramoléculaire dans l'hélice alpha.

L'hydrogène sur l'amide d'une chaîne protéique est lié à l'oxygène de l'amide de la chaîne protéique voisine. L'effet de feuille plissée provient du fait que la structure amide est plane tandis que les "courbures" se produisent au niveau du carbone contenant la chaîne latérale.

Les groupes R à chaîne "latérale" dans la soie ne sont pas très volumineux. La structure primaire de base de la soie se compose d'une unité de six acides aminés qui se répète. La séquence où chaque autre unité est la glycine dans la soie est : -gly-ala-gly-ala-gly-ala-. Bien que la glycine et l'alanine représentent 75 à 80 % des acides aminés de la soie, 10 à 15 % supplémentaires sont de la sérine et les 10 % finaux contiennent des chaînes latérales volumineuses telles que tyr, arg, val, asp et glu.