Chymosine - Chymosin
| Chymosine | |||||||||
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 Structure cristalline du complexe de chymosine bovine avec l'inhibiteur CP-113972.
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| Identifiants | |||||||||
| CE n° | 3.4.23.4 | ||||||||
| N ° CAS. | 9001-98-3 | ||||||||
| Bases de données | |||||||||
| IntEnz | Vue IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrée BRENDA | ||||||||
| ExPASy | Vue NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Entrée KEGG | ||||||||
| MétaCycle | voie métabolique | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Structures de l' APB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Ontologie des gènes | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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Chymosine / k aɪ m ə s ɪ n / ou la rennine / r ɛ n ɪ n / est une protéase trouvée dans présure . C'est une endopeptidase aspartique appartenant à la famille MEROPS A1. Il est produit par les ruminants nouveau-nés dans la muqueuse de la caillette pour cailler le lait qu'ils ingèrent, permettant une résidence plus longue dans les intestins et une meilleure absorption. Il est largement utilisé dans la production de fromage . La chymosine bovine est maintenant produite de manière recombinante dans E. coli , Aspergillus niger var awamori et K. lactis comme ressource alternative.
Occurrence
La chymosine se trouve dans un large éventail de tétrapodes , bien qu'elle soit surtout connue pour être produite par les ruminants dans la muqueuse de la caillette . La chymosine est produite par les cellules principales de l'estomac chez les mammifères nouveau-nés pour cailler le lait qu'ils ingèrent, permettant une résidence plus longue dans les intestins et une meilleure absorption. Les espèces non ruminantes qui produisent de la chymosine comprennent les porcs, les chats, les phoques et les poussins .
Une étude a rapporté la découverte d'une enzyme de type chymosine chez certains nourrissons humains, mais d'autres n'ont pas réussi à reproduire cette découverte. Les humains ont un pseudogène pour la chymosine qui ne génère pas de protéine, trouvé sur le chromosome 1 . Les humains ont d'autres protéines pour digérer le lait, comme la pepsine et la lipase .
En plus de la lignée des primates menant à l'homme, d'autres mammifères ont également perdu le gène de la chymosine.
Réaction enzymatique
La chymosine est utilisée pour provoquer la précipitation importante et la formation de caillé dans la fabrication du fromage . Le substrat natif de la chymosine est la K-caséine qui est spécifiquement clivée au niveau de la liaison peptidique entre les résidus d'acides aminés 105 et 106, la phénylalanine et la méthionine . Le produit résultant est le phosphocaséinate de calcium . Lorsque la liaison spécifique entre les groupements hydrophobes (para-caséine) et hydrophiles ( glycopeptide acide ) de la caséine est rompue, les groupements hydrophobes s'unissent et forment un réseau 3D qui piège la phase aqueuse du lait.
Les interactions de charge entre les histidines sur la kappa-caséine et les glutamates et les aspartates de la chymosine initient l'enzyme se liant au substrat. Lorsque la chymosine ne lie pas le substrat, une épingle à cheveux bêta, parfois appelée « le volet », peut créer une liaison hydrogène avec le site actif, le recouvrant ainsi et ne permettant plus la liaison du substrat.
Exemples
Vous trouverez ci-dessous le gène Cym des ruminants et le pseudogène humain correspondant :
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Chymosine recombinante
En raison des imperfections et de la rareté des présures microbiennes et animales, les producteurs ont cherché des remplaçantes. Avec le développement du génie génétique, il est devenu possible d'extraire des gènes producteurs de présure de l'estomac d'animaux et de les insérer dans certaines bactéries , champignons ou levures pour leur faire produire de la chymosine lors de la fermentation. Le micro-organisme génétiquement modifié est tué après fermentation et la chymosine est isolée du bouillon de fermentation, de sorte que la chymosine produite par fermentation (FPC) utilisée par les producteurs de fromage ne contient aucun composant ou ingrédient GM. Le FPC contient la même chymosine que la source animale, mais produite de manière plus efficace. Les produits FPC sont sur le marché depuis 1990 et sont considérés comme l'enzyme de coagulation du lait idéale.
Le FPC a été la première enzyme produite artificiellement à être enregistrée et autorisée par la Food and Drug Administration des États-Unis . En 1999, environ 60 % du fromage à pâte dure américain était fabriqué avec du FPC et il détient jusqu'à 80 % de la part de marché mondiale de la présure.
En 2008, environ 80 à 90 % des fromages fabriqués commercialement aux États-Unis et en Grande-Bretagne étaient fabriqués à l'aide du FPC. La chymosine produite par fermentation la plus largement utilisée est produite soit à l'aide du champignon Aspergillus niger, soit à l'aide de Kluyveromyces lactis .
Le FPC ne contient que de la chymosine B, atteignant un degré de pureté supérieur à celui de la présure animale. Le FPC peut offrir plusieurs avantages au producteur de fromage par rapport à la présure animale ou microbienne, tels qu'un rendement de production plus élevé, une meilleure texture de caillé et une amertume réduite.
Les références
Lectures complémentaires
- Foltmann B (1966). "Une revue sur prorennin et rennin". Comptes-rendus des travaux du laboratoire Carlsberg . 35 (8) : 143-231. PMID 5330666 .
- Visser S, Slangen CJ, van Rooijen PJ (juin 1987). "Substrats peptidiques pour la chymosine (rennine). Sites d'interaction dans les séquences liées à la caséine kappa situées en dehors de la région (103-108)-hexapeptide qui s'insère dans la fente du site actif de l'enzyme" . Le Journal Biochimique . 244 (3) : 553–8. doi : 10.1042/bj2440553 . PMC 1148031 . PMID 3128264 .
