Halorhodopsine - Halorhodopsin

L' halorhodopsine est une pompe à ions photosensible , spécifique des ions chlorure , trouvée dans les archées , appelées halobactéries . Il s'agit d'une protéine rétinylidène à sept transmembranes de la famille des rhodopsines microbiennes . Sa structure tertiaire (mais pas sa structure de séquence primaire) est similaire aux rhodopsines des vertébrés, les pigments qui détectent la lumière dans la rétine . L'halorhodopsine partage également une similitude de séquence avec la channelrhodopsin , un autre canal ionique entraîné par la lumière. L'halorhodopsine contient le dérivé essentiel de vitamine A isomérisable à la lumière tout-trans- rétinien . En raison de l'attention intense portée à la résolution de la structure et de la fonction de cette molécule, l'halorhodopsine est l'une des rares protéines membranaires dont la structure cristalline est connue.

L'halorhodopsine utilise l'énergie de la lumière verte/jaune pour déplacer les ions chlorure dans la cellule, surmontant ainsi le potentiel membranaire. Outre les chlorures, il transporte d'autres halogénures et nitrates dans la cellule. L'absorption de chlorure de potassium par les cellules aide à maintenir l'équilibre osmotique pendant la croissance cellulaire. En effectuant la même tâche, les pompes à anions actionnées par la lumière peuvent réduire considérablement l'utilisation d'énergie métabolique. L'halorhodopsine a fait l'objet de nombreuses études et sa structure est connue avec précision. Ses propriétés sont similaires à celles de la bactériorhodopsine, et ces deux pompes à ions actionnées par la lumière transportent des cations et des anions dans des directions opposées.

Les isoformes d'halorhodopsine peuvent être trouvées dans plusieurs espèces d'halobactéries, y compris Halobacterium salinarum et Natronobacterium pharaonis . De nombreuses recherches en cours explorent ces différences et les utilisent pour analyser les propriétés du photocycle et de la pompe. Après la bactériorhodopsine, l'halorhodopsine pourrait être la meilleure opsine de type I (microbienne) étudiée. L'absorbance maximale du complexe rétinien d' halorhodopsine est d'environ 570 nm.

Tout comme le canal ionique activé par la lumière bleue, la rhodopsine-2 ouvre la capacité d'activer les cellules excitables (telles que les neurones , les cellules musculaires , les cellules pancréatiques et les cellules immunitaires) avec de brèves impulsions de lumière bleue, l'halorhodopsine ouvre la possibilité de faire taire les excitables. cellules avec de brèves impulsions de lumière jaune. Ainsi, l'halorhodopsine et la channelrhodopsine permettent ensemble l'activation optique, le silence et la désynchronisation de l'activité neuronale, créant une puissante boîte à outils de neuro-ingénierie.

L'halorhodopsine de Natronomonas (NpHR) a été utilisée pour obtenir l'inhibition des potentiels d'action dans les neurones des systèmes mammifères. Étant donné que l'activation lumineuse de NpHR conduit à un afflux d'ions chlorure qui fait partie du processus naturel de génération d'hyperpolarisation, l'inhibition induite par NpHR fonctionne très bien dans les neurones. Les canaux NpHR originaux, lorsqu'ils sont exprimés dans des cellules de mammifères, ont montré une tendance à s'accumuler dans le réticulum endoplasmique des cellules. Pour surmonter les problèmes de localisation sous-cellulaire, un motif d'exportation ER a été ajouté à la séquence NpHR. Ce NpHR modifié (appelé eNpHR2.0) a été utilisé avec succès pour entraîner une expression de haut niveau sans agrégat de NpHR in vivo. Cependant, même la forme modifiée de NpHR a montré une mauvaise localisation à la membrane cellulaire . Pour obtenir une localisation membranaire plus élevée, il a été encore modifié par l'ajout d'un signal d'exportation de Golgi et d'un signal de trafic membranaire à partir d'un canal potassique (Kir2.1). L'ajout du signal Kir2.1 a considérablement amélioré la localisation membranaire de NpHR et cette forme modifiée de NpHR a été étiquetée eNpHR3.0

En tant qu'outil de recherche

L'halorhodopsine est utilisée en optogénétique pour hyperpolariser (ou inhiber) des neurones spécifiques .

Les références

Liens externes