Proprotéine convertase 2 - Proprotein convertase 2
| proprotéine convertase 2 | |||||||||
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| Identifiants | |||||||||
| CE n° | 3.4.21.94 | ||||||||
| N ° CAS. | 130960-94-0 | ||||||||
| Bases de données | |||||||||
| IntEnz | Vue IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Entrée BRENDA | ||||||||
| ExPASy | Vue NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Entrée KEGG | ||||||||
| MétaCycle | voie métabolique | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Structures de l' APB | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Ontologie des gènes | AmiGO / QuickGO | ||||||||
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La proprotéine convertase 2 ( PC2 ) également connue sous le nom de prohormone convertase 2 ou neuroendocrine convertase 2 ( NEC2 ) est une sérine protéase et la proprotéine convertase PC2, comme la proprotéine convertase 1 (PC1), est une enzyme responsable de la première étape de la maturation de nombreux neuroendocrines. peptides de leurs précurseurs, comme la conversion de la proinsuline en intermédiaires de l' insuline . Pour générer la forme bioactive de l'insuline (et de nombreux autres peptides), une deuxième étape impliquant l'élimination des résidus basiques C-terminaux est nécessaire ; cette étape est médiée par les carboxypeptidases E et/ou D. PC2 ne joue qu'un rôle mineur dans la première étape de la biosynthèse de l'insuline, mais un rôle plus important dans la première étape de la biosynthèse du glucagon par rapport à PC1. PC2 se lie à la protéine neuroendocrine nommée 7B2, et si cette protéine n'est pas présente, proPC2 ne peut pas devenir enzymatiquement active. 7B2 y parvient en empêchant l'agrégation de proPC2 en formes inactivables. Le domaine C-terminal de 7B2 inhibe également l'activité de PC2 jusqu'à ce qu'il soit clivé en des formes inactives plus petites dépourvues de résidus basiques carboxy-terminaux. Ainsi, 7B2 est à la fois un activateur et un inhibiteur de PC2. PC2 a été identifié chez un certain nombre d'animaux, dont C. elegans .
Chez l'homme, la proprotéine convertase 2 est codée par le gène PCSK2 . Il est lié à l'enzyme bactérienne subtilisine, et au total, il existe 9 gènes différents de type subtilisine chez les mammifères : furine , PACE4 , PC4 , PC5/6 , PC7/8 , PCSK9 et SKI1/S1P .
Les références
Lectures complémentaires
- Fuite TS, Keene KL, Langefeld CD, et al. (2007). "Association du gène de la proprotéine convertase subtilisine/kexine de type 2 (PCSK2) avec le diabète de type 2 dans une population afro-américaine" . Mol. Genet. Métab . 92 (1–2) : 145–50. doi : 10.1016/j.ymgme.2007.05.014 . PMC 2752824 . PMID 17618154 .
- Oguri M, Kato K, Yokoi K, et al. (2010). "Évaluation d'un polymorphisme de SDK1 avec hypertension chez les individus japonais" . Un m. J. Hypertens . 23 (1) : 70-7. doi : 10.1038/ajh.2009.190 . PMID 19851296 .
- Zemunik T, Boban M, Lauc G, et al. (2009). "Étude d'association à l'échelle du génome des traits biochimiques sur l'île de Korcula, en Croatie" . Croate. Méd. J . 50 (1) : 23-33. doi : 10.3325/cmj.2009.50.23 . PMC 2657564 . PMID 19260141 .
- Shen X, Li QL, Brent GA, Friedman TC (2005). « Régulation de l'expression régionale dans le cerveau de rat PC2 par l'hormone thyroïdienne/caractérisation de nouveaux éléments de réponse négative aux hormones thyroïdiennes dans le promoteur PC2 ». Un m. J. Physiol. Endocrinol. Métab . 288 (1) : E236-45. doi : 10.1152/ajpendo.00144.2004 . PMID 15585599 .
- Rehfeld JF, Bundgaard JR, Hannibal J, et al. (2008). "Le modèle cellulaire spécifique des peptides de cholécystokinine dans les cellules endocrines par rapport aux neurones est régi par l'expression des prohormone convertases 1/3, 2 et 5/6" . Endocrinologie . 149 (4) : 1600–8. doi : 10.1210/fr.2007-0278 . PMC 2734493 . PMID 18096669 .
- Deloukas P, Matthews LH, Ashurst J, et al. (2001). "La séquence d'ADN et l'analyse comparative du chromosome humain 20" . Nature . 414 (6866) : 865–71. Bibcode : 2001Natur.414..865D . doi : 10.1038/414865a . PMID 11780052 .
- Mbikay M, Seidah NG, Chrétien M (2001). "Protéine neuroendocrine sécrétoire 7B2 : structure, expression et fonctions" . Biochimie. J . 357 (Part 2) : 329–42. doi : 10.1042/0264-6021:3570329 . PMC 1221959 . PMID 11439082 .
- Fuller JA, Brun-Zinkernagel AM, Clark AF, Wordinger RJ (2009). "Expression, localisation et activité de la proprotéine convertase de type subtilisine dans la rétine humaine et la tête du nerf optique" . Investir. Ophtalmol. Vis. Sci . 50 (12) : 5759-68. doi : 10.1167/iovs.08-2616 . PMC 4155744 . PMID 19339735 .
- Winsky-Sommerer R, Grouselle D, Rougeot C, et al. (2003). "La proprotéine convertase PC2 est impliquée dans la maturation de la prosomatostatine en somatostatine-14 mais pas dans le déficit en somatostatine dans la maladie d'Alzheimer". Neurosciences . 122 (2) : 437–47. CiteSeerX 10.1.1.621.1259 . doi : 10.1016/S0306-4522(03)00560-8 . PMID 14614908 . S2CID 16055552 .
- Wang J, Xu J, Finnerty J, et al. (2001). "L'enzyme prohormone convertase 2 (PC2) est essentielle pour le traitement du polypeptide amyloïde pro-îlot au site de clivage NH2-terminal" . Diabète . 50 (3) : 534–9. doi : 10.2337/diabetes.50.3.534 . PMID 11246872 .
- Tzimas GN, Chevet E, Jenna S, et al. (2005). "Expression anormale et traitement des proprotéines convertases PC1 et PC2 dans les métastases hépatiques colorectales humaines" . BMC Cancer . 5 : 149. doi : 10.1186/1471-2407-5-149 . PMC 1310616 . PMID 16293189 .
- Deftos LJ, Burton D, Hastings RH et al. (2001). « Distribution tissulaire comparative des enzymes de traitement « prohormone thiol protéase » et des prohormone convertases 1 et 2, dans les lignées cellulaires productrices de PTHrP et les tissus neuroendocriniens de mammifères ». Endocrinien . 15 (2) : 217-24. doi : 10.1385/ENDO:15:2:217 . PMID 11720250 . S2CID 21101668 .
- Ohagi S, Yoshida H, Nanjo K (1994). « [Analyse du gène codant pour le PC2 humain, une enzyme de traitement des prohormones] ». Nippon Rinsho . 52 (10) : 2544–9. PMID 7983775 .
- Li QL, Jansen E, Brent GA, et al. (2000). "Interactions entre le promoteur de la prohormone convertase 2 et le récepteur de l'hormone thyroïdienne" . Endocrinologie . 141 (9) : 3256–66. doi : 10.1210/en.141.9.3256 . PMID 10965896 .
- Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). « Le statut, la qualité et l'expansion du projet d'ADNc complet du NIH : la collection de gènes de mammifères (MGC) » . Génome Res . 14 (10B) : 2121–7. doi : 10.1101/gr.2596504 . PMC 528928 . PMID 15489334 .
- Yoshida T, Kato K, Yokoi K et al. (2009). « Association de polymorphismes géniques avec une maladie rénale chronique chez les individus japonais » . Int. J. Mol. Méd . 24 (4) : 539–47. doi : 10.3892/ijmm_00000263 . PMID 19724895 .
- Ota T, Suzuki Y, Nishikawa T, et al. (2004). "Séquençage complet et caractérisation de 21 243 ADNc humains de pleine longueur" . Nat. Genet . 36 (1) : 40-5. doi : 10.1038/ng1285 . PMID 14702039 .
- Bassi DE, Mahloogi H, Klein-Szanto AJ (2000). « Les proprotéines convertases furine et PACE4 jouent un rôle important dans la progression tumorale ». Mol. cancérigène . 28 (2) : 63-9. doi : 10.1002/1098-2744(200006)28:2<63::AID-MC1>3.0.CO;2-C . PMID 10900462 .
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2002). "Génération et analyse initiale de plus de 15 000 séquences d'ADNc humaines et de souris pleine longueur" . Proc. Natl. Acad. Sci. États-Unis . 99 (26) : 16899–903. Bibcode : 2002PNAS ... 9916899M . doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC 139241 . PMID 12477932 .
- Takahashi T, Ida T, Sato T et al. (2009). « La production de ghréline modifiée par n-octanoyl dans des cellules en culture nécessite une protéase de traitement des prohormones et une ghréline O-acyltransférase, ainsi que de l'acide n-octanoïque ». J. Biochem . 146 (5) : 675-82. doi : 10.1093/jb/mvp112 . PMID 19628676 .
- Zhu X, Lindberg I (1995). « 7B2 facilite la maturation de proPC2 dans les cellules neuroendocrines et est nécessaire à l'expression de l'activité enzymatique » . J. Cell Biol . 129 (6) : 1641-450. doi : 10.1083/jcb.129.6.1641 . PMC 2291188 . PMID 7790360 .
Liens externes
- Proprotéine+convertase+2 à la National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH) des États-Unis
