Globine - Globin
| Famille Globin (famille M) | |||||||||
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 la Structure de la désoxyhémoglobine Rothschild 37 bêta Trp----Arg : une mutation qui crée un site de liaison au chlorure intersous-unité.
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| Identifiants | |||||||||
| symbole | globine | ||||||||
| Pfam | PF00042 | ||||||||
| Clan Pfam | CL0090 | ||||||||
| InterPro | IPR000971 | ||||||||
| PROSITE | PS01033 | ||||||||
| SCOP2 | 1hba / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd01040 | ||||||||
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| Globine de type bactérien (famille T) | |||||||||
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 structure cristalline de l'hémoglobine n "tronquée" (hbn) de mycobacterium tuberculosis, imbibée d'atomes xe
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| Identifiants | |||||||||
| symbole | Bac_globine | ||||||||
| Pfam | PF01152 | ||||||||
| Clan Pfam | CL0090 | ||||||||
| InterPro | IPR001486 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00933 | ||||||||
| SCOP2 | 1dlw / SCOPe / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd14756 | ||||||||
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| Protoglobine (famille S) | |||||||||
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| Identifiants | |||||||||
| symbole | Protoglobine | ||||||||
| Pfam | PF11563 | ||||||||
| Clan Pfam | CL0090 | ||||||||
| InterPro | IPR012102 | ||||||||
| CDD | cd01068 | ||||||||
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Les globines sont une superfamille de protéines globulaires contenant de l' hème , impliquées dans la liaison et/ou le transport de l' oxygène . Ces protéines incorporent toutes le pli de la globine, une série de huit segments alpha hélicoïdaux . Deux membres éminents sont la myoglobine et l' hémoglobine . Ces deux protéines se lient de manière réversible à l'oxygène via un groupe prothétique hème . Ils sont largement distribués dans de nombreux organismes .
Structure
Les membres de la superfamille Globin partagent un pli tridimensionnel commun . Ce «pli de globine» se compose généralement de huit hélices alpha , bien que certaines protéines aient des extensions d'hélice supplémentaires à leurs extrémités. Étant donné que le pli de la globine ne contient que des hélices, il est classé comme un pli de protéine entièrement alpha .
Le pli de la globine se trouve dans ses familles homonymes de globine ainsi que dans les phycocyanines . Le repliement de la globine a donc été le premier repliement protéique découvert (la myoglobine a été la première protéine dont la structure a été résolue).
Emballage en hélice
Les huit hélices du noyau du pli de la globine partagent une structure non locale significative, contrairement à d'autres motifs structuraux dans lesquels les acides aminés proches les uns des autres dans la séquence primaire sont également proches dans l'espace. Les hélices s'entassent à un angle moyen d'environ 50 degrés, nettement plus raide que d'autres empilements hélicoïdaux tels que le faisceau d'hélices . L'angle exact du tassement de l'hélice dépend de la séquence de la protéine, car le tassement est médié par les interactions stériques et hydrophobes des chaînes latérales d' acides aminés près des interfaces de l'hélice.
Évolution
Les globines ont évolué à partir d'un ancêtre commun et peuvent être divisées en trois groupes : les globines à domaine unique et deux types de globines chimériques , les flavohémoglobines et les capteurs couplés à la globine . Les bactéries ont les trois types de globines, tandis que les archées manquent de flavohémoglobines et les eucaryotes manquent de capteurs couplés à la globine. Plusieurs hémoglobines fonctionnellement différentes peuvent coexister chez une même espèce .
Huit globines sont présentes chez les vertébrés : androglobine , cytoglobine , globine E , globine X , globine Y , hémoglobine , myoglobine et neuroglobine .
Conservation de la séquence
Bien que le pli de la superfamille de la globine soit hautement conservé au cours de l' évolution , les séquences qui forment le pli peuvent avoir une identité de séquence aussi faible que 16%. Bien que la spécificité de séquence du pli ne soit pas stricte, le noyau hydrophobe de la protéine doit être maintenu et les patchs hydrophobes sur la surface généralement hydrophile exposée au solvant doivent être évités pour que la structure reste stable et soluble . La mutation la plus connue dans le pli de la globine est le passage du glutamate à la valine dans une chaîne de la molécule d'hémoglobine. Cette mutation crée un "patch hydrophobe" à la surface de la protéine qui favorise l'agrégation intermoléculaire, l'événement moléculaire qui donne lieu à l'anémie falciforme .
Sous-familles
- Léghémoglobine InterPro : IPR001032
- Myoglobine InterPro : IPR002335
- Erythrocruorine InterPro : IPR002336
- Hémoglobine, bêta InterPro : IPR002337
- Hémoglobine, alpha InterPro : IPR002338
- Myoglobine, trématode type InterPro : IPR011406
- Globine, nématode InterPro : IPR012085
- Globine, lamproie/myxine type InterPro : IPR013314
- Globin, type annélide InterPro : IPR013316
- Hémoglobine extracellulaire InterPro : IPR014610
Exemples
Les gènes humains codant pour les protéines de la globine comprennent :
Les globines comprennent :
- Hémoglobine (Hb)
- Myoglobine (Mb)
- Neuroglobine : une hémoprotéine de type myoglobine exprimée dans le cerveau et la rétine des vertébrés , où elle est impliquée dans la neuroprotection contre les dommages dus à l' hypoxie ou à l' ischémie . La neuroglobine appartient à une branche de la famille des globines qui a divergé au début de l' évolution .
- Cytoglobine : un capteur d'oxygène exprimé dans plusieurs tissus . Lié à la neuroglobine.
- Erythrocruorin : très coopératifs extracellulaires respiratoires protéines trouvées dans des annélides et les arthropodes qui sont assemblés à partir de pas moins de 180 sous - unités dans des bicouches hexagonales.
- Léghémoglobine (legHb ou Hb symbiotique ) : se trouve dans les nodules racinaires des légumineuses , où elle facilite la diffusion de l'oxygène vers les bactéries symbiotiques afin de favoriser la fixation de l'azote .
- Hémoglobine non symbiotique (NsHb) : présente chez les plantes non légumineuses, et peut être surexprimée chez les plantes stressées .
- Flavohémoglobines (FHb) : chimériques, avec un domaine de globine N-terminal et un domaine de liaison NAD/FAD de type ferredoxine réductase C-terminal . La FHb offre une protection contre l'oxyde nitrique via son domaine C-terminal, qui transfère les électrons à l'hème dans la globine.
- Globine E : une globine responsable du stockage et de l'apport d'oxygène à la rétine chez les oiseaux
- Capteurs couplés à la globine : chimériques, avec un domaine N-terminal de type myoglobine et un domaine C-terminal qui ressemble au domaine de signalisation cytoplasmique des chimiorécepteurs bactériens . Ils se lient à l' oxygène et agissent pour initier une réponse aérotactique ou réguler l'expression des gènes .
- Protoglobine : une globine à domaine unique trouvée dans les archées qui est liée au domaine N-terminal des capteurs couplés à la globine.
- Globine 2/2 tronquée : manque de la première hélice, ce qui leur donne un pli sandwich alpha-hélicoïdal 2-sur-2 au lieu du pli canonique 3-sur-3 . Peut être divisé en trois groupes principaux (I, II et II) en fonction des caractéristiques structurelles .
- HbN (ou GlbN) : une protéine de type hémoglobine tronquée qui lie l'oxygène de manière coopérative avec une très grande affinité et une vitesse de dissociation lente , ce qui peut l'exclure du transport d'oxygène. Il semble être impliqué dans la détoxification bactérienne du monoxyde d'azote et dans le stress nitrosatif .
- Cyanoglobine (ou GlbN) : une hémoprotéine tronquée trouvée dans les cyanobactéries qui a une forte affinité pour l'oxygène et qui semble faire partie d'une oxydase terminale, plutôt que de pigment respiratoire.
- HbO (ou GlbO) : une protéine de type hémoglobine tronquée avec une affinité pour l'oxygène inférieure à celle de l'HbN. L'HbO s'associe à la membrane cellulaire bactérienne , où elle augmente considérablement l'absorption d'oxygène sur les membranes dépourvues de cette protéine. HbO semble interagir avec une oxydase terminale et pourrait participer à un processus de transfert d'oxygène/d'électrons qui facilite le transfert d'oxygène au cours du métabolisme aérobie .
- Glb3 : une hémoglobine tronquée à codage nucléaire provenant de plantes qui semble plus étroitement liée à HbO qu'à HbN. Glb3 d' Arabidopsis thaliana ( Arabette des oreilles de souris) présente une liaison inhabituelle de l'oxygène et du dioxyde de carbone indépendante de la concentration .
Le pli de la globine
Le pli de la globine (cd01067) comprend également certaines protéines non hémiques. Certains d'entre eux sont les phycobiliprotéines , le domaine N-terminal du système régulateur à deux composants histidine kinase, RsbR et RsbN .