Morphée - Morpheein

À ne pas confondre avec la morphine .
Les protéines qui fonctionnent comme des morphéines sont illustrées à l'aide d'une analogie de dé où un dé peut se transformer en deux formes différentes, cubique et tétraédrique. Les assemblages illustrés appliquent une règle selon laquelle la face du dé avec un point doit entrer en contact avec la face du dé avec quatre points. Pour satisfaire la règle pour chaque dé dans un assemblage, les dés cubiques ne peuvent former qu'un tétramère et les dés tétraédriques ne peuvent s'assembler qu'à un pentamère. Ceci est analogue à deux conformations différentes (formes de morphéine) d'une sous-unité protéique, chacune dictant l'assemblage à un oligomère différent. Tous les dés d'un même assemblage doivent avoir la même forme avant l'assemblage. Ainsi, par exemple, le tétramère doit se séparer et ses dés composants doivent changer de forme en pyramide avant de pouvoir participer à l'assemblage en un pentamère.

Les morphéines sont des protéines qui peuvent former deux ou plusieurs homo- oligomères différents (formes de morphée), mais doivent se séparer et changer de forme pour passer d'une forme à l'autre. La forme alternative peut se réassembler en un oligomère différent. La forme de la sous-unité dicte quel oligomère est formé. Chaque oligomère a un nombre fini de sous-unités ( stoechiométrie ). Les morphéines peuvent s'interconvertir entre les formes dans des conditions physiologiques et peuvent exister sous forme d'équilibre de différents oligomères. Ces oligomères sont physiologiquement pertinents et ne sont pas des protéines mal repliées ; cela distingue les morphéines des prions et de l' amyloïde . Les différents oligomères ont des fonctionnalités distinctes. L'interconversion des formes morphiniques peut être une base structurelle pour la régulation allostérique . Une mutation qui modifie l'équilibre normal des formes morphiniques peut servir de base à une maladie conformationnelle . Les caractéristiques des morphéines peuvent être exploitées pour la découverte de médicaments . L'image en dés (figure 1) représente un équilibre de morphée contenant deux formes monomères différentes qui dictent l'assemblage à un tétramère ou à un pentamère. La seule protéine qui est établie pour fonctionner comme une morphéine est la porphobilinogène synthase, bien qu'il y ait des suggestions dans la littérature que d'autres protéines peuvent fonctionner comme des morphéines (pour plus d'informations, voir "Tableau des morphéines putatives" ci-dessous).

Implications pour la découverte de médicaments

Les différences de conformation entre les sous-unités de différents oligomères et les différences fonctionnelles associées d'une morphéine constituent un point de départ pour la découverte de médicaments. La fonction des protéines dépend de la forme oligomérique ; par conséquent, la fonction de la protéine peut être régulée en déplaçant l'équilibre des formes. Un composé à petite molécule peut déplacer l'équilibre soit en bloquant soit en favorisant la formation de l'un des oligomères. L'équilibre peut être déplacé en utilisant une petite molécule qui a une affinité de liaison préférentielle pour une seule des formes alternatives de morphéine. Un inhibiteur de la porphobilinogène synthase avec ce mécanisme d'action a été documenté.


Implications pour la régulation allostérique

Le modèle de régulation allostérique de la morphéine présente des similitudes et des différences par rapport aux autres modèles. Le modèle concerté (le modèle Monod, Wyman et Changeux (MWC)) de la régulation allostérique exige que toutes les sous-unités soient dans la même conformation ou état au sein d'un oligomère comme le modèle de la morphée. Cependant, ni ce modèle ni le modèle séquentiel (modèle de Koshland, Nemethy et Filmer) ne prennent en compte le fait que la protéine peut se dissocier pour s'interconvertir entre les oligomères.

Implications pour l'enseignement des relations structure-fonction des protéines

Il est généralement enseigné qu'une séquence d'acides aminés donnée n'aura qu'une seule structure quaternaire physiologiquement pertinente (native) ; les morpheeins remettent en cause ce concept. Le modèle de la morphéine ne nécessite pas de changements bruts dans le repliement de la protéine de base. Les différences de conformation qui accompagnent la conversion entre les oligomères peuvent être similaires aux mouvements protéiques nécessaires au fonctionnement de certaines protéines. Le modèle de la morphée met en évidence l'importance de la flexibilité conformationnelle pour la fonctionnalité des protéines et offre une explication potentielle pour les protéines présentant une cinétique non Michaelis-Menten , une hystérésis et/ou une activité spécifique dépendante de la concentration des protéines .

Implications pour comprendre la base structurelle de la maladie

Le terme « maladie conformationnelle » englobe généralement des mutations qui entraînent des protéines mal repliées qui s'agrègent, telles que les maladies d'Alzheimer et de Creutzfeldt-Jakob. À la lumière de la découverte des morphéines, cependant, cette définition pourrait être élargie pour inclure des mutations qui modifient l'équilibre des formes oligomères alternatives d'une protéine. Un exemple d'une telle maladie conformationnelle est la porphyrie ALAD , qui résulte d'une mutation de la porphobilinogène synthase qui provoque un changement dans son équilibre de morpheeine.

Tableau des protéines dont le comportement publié est cohérent avec celui d'une morphéine

Protéine Exemple d'espèces Numéro EC Numero CAS Oligomères alternatifs Preuve
Acétyl-CoA carboxylase -1 Gallus domestique CE 6.4.1.2 9023-93-2 dimère inactif, dimère actif, plus grand Les molécules effectrices ont un impact sur la multimérisation, les fonctions de travail au noir multiple/ protéique
α-acétylgalactosaminidase Bos taureau CE 4.3.2.2 9027-81-0 monomère inactif, tétramère actif La liaison/le renouvellement du substrat a un impact sur la multimérisation, Activité spécifique dépendante de la concentration en protéines, Différents assemblages ont des activités différentes, Formes oligomères distinctes sur le plan de la conformation.
Adénylosuccinate lyase Bacillus subtilis CE 4.3.2.2 9027-81-0 monomère, dimère, trimère, tétramère Des mutations modifient l'équilibre des oligomères, Paramètres cinétiques dépendants des oligomères, Poids moléculaire dépendant de la concentration en protéines
Aristolochène synthase Pénicillium roqueforti CE 4.2.3.9 94185-89-4 monomère, ordre supérieur Activité spécifique dépendante de la concentration en protéines
L- Asparaginase Leptosphaeria michotii CE 3.5.1.1 9015-68-3 dimère, tétramère, octamère inactif La liaison/le retournement du substrat a un impact sur la multimérisation
Aspartokinase Escherichia coli CE 2.7.2.4 & CE 1.1.1.3 9012-50-4 monomère, dimère, tétramère Fonctions de clair de lune multiples/ protéiques , Formes oligomériques distinctes du point de vue conformationnel
ATPase du transporteur ABCA1 Homo sapiens dimère, tétramère La liaison/le retournement du substrat a un impact sur la multimérisation
Biotine—(acétyl-CoA-carboxylase) ligase holoenzyme synthétase Escherichia coli CE 6.3.4.15 37340-95-7 monomère, dimère Fonctions de clair de lune multiples/ protéines , différents assemblages ont des activités différentes
Chorismate mutase Escherichia coli CE 5.4.99.5 9068-30-8 dimère, trimère, hexamère Formes oligomères conformationnellement distinctes
Citrate synthase Escherichia coli CE 2.3.3.1 9027-96-7 monomère, dimère, trimère, tétramère, pentamère, hexamère, dodécamère La liaison/le renouvellement du substrat a un impact sur la multimérisation, Équilibre caractérisé des oligomères, Activité spécifique dépendante de la concentration en protéines, Équilibre oligomère pH-dépendant
Cyanovirine-N Nostoc ellipsosporum 918555-82-5 monomère et dimère à domaine échangé Équilibre caractérisé des oligomères, Formes oligomères distinctes de conformation
3-oxoacide CoA-transférase Sus scrofa domestique CE 2.8.3.5 9027-43-4 dimère, tétramère Oligomères séparables par chromatographie, le substrat pourrait de préférence stabiliser une forme
Cystathionine bêta-synthase Homo sapiens CE 4.2.1.22 9023-99-8 multiple - va du dimère au 16-mer Les molécules effectrices ont un impact sur la multimérisation, Les mutations modifient l'équilibre des oligomères, Différents assemblages ont des activités différentes, Des mutations causant des maladies sur des sites éloignés du site actif
D-aminoacide oxydase CE 1.4.3.3 9000-88-8 monomères, dimères, oligomères d'ordre supérieur Paramètres cinétiques dépendants des oligomères
Dihydrolipoamide déshydrogénase Sus scrofa domestique CE 1.8.1.4 9001-18-7 monomère, deux formes dimères différentes, tétramère Fonctions de clair de lune multiples/ protéiques , Différents assemblages ont des activités différentes, Équilibre oligomérique dépendant du pH, Formes oligomériques distinctes du point de vue conformationnel
Dopamine bêta-monooxygénase Bos taureau CE 1.14.17.1 9013-38-1 dimères, tétramères Molécules effectrices impact multimérisation, Equilibre caractérisé des oligomères, Paramètres cinétiques dépendant de l'oligomère
Géranylgéranyl pyrophosphate synthase / Farnésyltransférase Homo sapiens CE 2.5.1.29 9032-58-0 hexamère, octamère Les molécules effectrices impactent la multimérisation
GDP-mannose 6-déshydrogénase Pseudomonas aeruginosa CE 1.1.1.132 37250-63-8 trimère, 2 tétramères et hexamère Activité spécifique dépendante de la concentration protéique, Hystérésis cinétique
Glutamate déshydrogénase Bos taureau CE 1.4.1.2 9001-46-1 hexamères actifs et inactifs, ordre supérieur Molécules effectrices impact multimérisation, Equilibre caractérisé des oligomères
racémase de glutamate Mycobacterium tuberculosis, Escherichia coli, Bacillus subtilis, Aquifex pyrophilus CE 5.1.1.3 9024-08-02 monomère, 2 dimères, tétramère Fonctions de clair de lune multiples/ protéiques , Équilibre caractérisé des oligomères, Formes oligomères distinctes du point de vue conformationnel
Glycéraldéhyde-3-phosphate déshydrogénase Oryctolagus cuniculas, Sus scrofa domestica CE 1.2.1.12 9001-50-7 monomère, dimère, tétramère Équilibre caractérisé des oligomères, Différents assemblages ont des activités différentes
Glycérol kinase Escherichia coli CE 2.7.1.30 9030-66-4 monomère et 2 tétramères Équilibre caractérisé des oligomères, Formes oligomères distinctes de conformation, Fonctions effectrices en empêchant le mouvement du domaine
VIH- intégrase Virus de l'immunodéficience humaine-1 CE 2.7.7.- monomère, dimère, tétramère, ordre supérieur Les molécules effectrices ont un impact sur la multimérisation, Fonctions de clair de lune multiples/ protéiques , Différents assemblages ont des activités différentes
HPr-Kinase/phosphatase Bacillus subtilis, Lactobacillus casei, Mycoplasma pneumoniae, Staphylococcus xylosus CE 2.7.1.- / CE 3.1.3.- 9026-43-1 monomères, dimères, trimères, hexamères Les molécules effectrices ont un impact sur la multimérisation, Fonctions au noir de la lune multiples/ protéiques , Différents assemblages ont des activités différentes, Équilibre oligomérique dépendant du pH
Lactate déshydrogénase Bacillus stearothermophilus CE 1.1.1.27 9001-60-9 2 dimères, tétramère Molécules effectrices impactant la multimérisation, Équilibre caractérisé des oligomères, Activité spécifique dépendante de la concentration de la protéine, Des mutations modifient l'équilibre des oligomères, Paramètres cinétiques dépendant de l'oligomère, Formes oligomères distinctes de conformation
Lon protéase Escherichia coli, Mycobacterium smegmatis CE 3.4.21.53 79818-35-2 monomère, dimère, trimère, tétramère Les molécules effectrices ont un impact sur la multimérisation, la liaison/le renouvellement du substrat a un impact sur la multimérisation, l'activité spécifique dépendante de la concentration de protéines, l'hystérésis cinétique
NAD(P)+ mitochondrial Enzyme malique/ malate déshydrogénase (oxaloacétate-décarboxylant) (NADP+) Homo sapiens CE 1.1.1.40 9028-47-1 monomère, 2 dimères, tétramère Les molécules effectrices impactent la multimérisation, Les mutations modifient l'équilibre des oligomères, L'hystérésis cinétique,
Peroxiredoxines Salmonelle typhimurium CE 1.6.4.- & CE 1.11.1.15 207137-51-7 2 dimères, décamères Formes oligomériques distinctes du point de vue conformationnel, Différents assemblages ont des activités différentes
Phénylalanine hydroxylase Homo sapiens CE 1.14.16.1 9029-73-6 tétramère de haute activité, tétramère de faible activité La liaison/le renouvellement du substrat a un impact sur la multimérisation, Formes oligomériques distinctes du point de vue conformationnel
Phosphoénolpyruvate carboxylase Escherichia coli, Zea mays CE 4.1.1.31 9067-77-0 dimère inactif, tétramère actif Multimérisation d'impact de molécules effectrices, Équilibre caractérisé des oligomères, Hystérésis cinétique, Formes oligomères distinctes par conformation
Phosphofructokinase Bacillus stearothermophilus, Thermus thermophilus CE 2.7.1.11 9001-80-3 dimère inactif, tétramère actif Molécules effectrices impact multimérisation, Equilibre caractérisé des oligomères
Polyphénol oxydase Agaricus bisporus, Malus domestica, Lactuca sativa L. CE 1.10.3.1 9002-10-2 monomère, trimère, tétramère, octamère, dodécamère Fonctions de moonlighting multiples/ protéiques , Multimérisation d'impacts de liaison/renouvellement du substrat, Différents assemblages ont des activités différentes, Hystérésis cinétique
Porphobilinogène synthase Drosophila melanogaster, Danio rerio CE 4.2.1.24 9036-37-7 dimère, hexamère, octamère PBGS est le prototype de la morphée.
Pyruvate kinase Homo sapiens CE 2.7.1.40 9001-59-6 dimères actifs et inactifs, tétramère actif, monomère, trimère, pentamère Formes oligomères conformationnellement distinctes
Ribonucléase A Bos taureau CE 3.1.27.5 9901-99-4 monomère, dimère, trimère, tétramère, hexamère, pentamère, ordre supérieur Fonctions de clair de lune multiples/ protéiques , Différents assemblages ont des activités différentes, Formes oligomères distinctes du point de vue conformationnel
Ribonucléotide réductase Mus musculus CE 1.17.4.1 9047-64-7 tétramère, hexamère Les molécules effectrices impactent la multimérisation
S-adénosyl-L-homocystéine hydrolase Dictyostelium discoideum CE 3.3.1.1 9025-54-1 tétramère et autres Les molécules effectrices impactent la multimérisation
Thréonine déshydratase biodégradante / thréonine ammoniac-lyase Escherichia coli CE 4.3.1.19 774231-81-1 2 monomères, 2 tétramères Les molécules effectrices impactent la multimérisation, Equilibre caractérisé des oligomères, Différents assemblages ont des activités différentes
- Tryptase Homo sapiens CE 3.4.21.59 97501-93-4 monomères actifs et inactifs, tétramères actifs et inactifs Activité spécifique dépendante de la concentration en protéines, Equilibre caractérisé des oligomères
Facteur de nécrose tumorale alpha Homo sapiens 94948-61-5 monomère, dimère, trimère Différentes assemblées ont différentes activités
Uracil phosphoribosyltransférase Escherichia coli CE 2.4.2.9 9030-24-4 trimère, pentamère Les molécules effectrices impactent la multimérisation, La liaison/le renouvellement du substrat impacte la multimérisation, Différents assemblages ont des activités différentes

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