Innexin - Innexin
Innexin | |||||||||
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Identifiants | |||||||||
symbole | Innexin | ||||||||
Pfam | PF00876 | ||||||||
InterPro | IPR000990 | ||||||||
TCDB | 1.A.25 | ||||||||
superfamille OPM | 194 | ||||||||
protéine OPM | 5h1r | ||||||||
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Les Innexines sont des protéines transmembranaires qui forment des jonctions lacunaires chez les invertébrés . Les jonctions lacunaires sont composées de protéines membranaires qui forment un canal perméable aux ions et aux petites molécules reliant le cytoplasme des cellules adjacentes. Bien que les jonctions communicantes assurent des fonctions similaires dans tous les organismes multicellulaires, on ne savait pas quelles protéines les invertébrés utilisaient à cette fin jusqu'à la fin des années 1990. Alors que la famille des connexines des protéines de jonction lacunaire était bien caractérisée chez les vertébrés , aucun homologue n'a été trouvé chez les non-cordés .
Les Innexines ou protéines apparentées sont répandues parmi les Eumétazoa , à l'exception des échinodermes .
Découverte
Des protéines de jonction lacunaire sans homologie de séquence avec les connexines ont été initialement identifiées chez les mouches des fruits . Il a été suggéré que ces protéines sont des jonctions communicantes spécifiques aux invertébrés, et elles ont donc été nommées « innexines » (analogue invertébré des connexines). Ils ont ensuite été identifiés dans divers invertébrés. Les génomes d'invertébrés peuvent contenir plus d'une douzaine de gènes d'innexine. Une fois le génome humain séquencé, des homologues de l'innexine ont été identifiés chez l'homme puis chez d'autres vertébrés, indiquant leur distribution ubiquitaire dans le règne animal. Ces homologues étaient appelés « pannexines » (du grec pan - tout, partout, et du latin nexus - connexion, lien). Cependant, de plus en plus de preuves suggèrent que les pannexines ne forment pas de jonctions communicantes à moins d'être surexprimées dans les tissus et, par conséquent, diffèrent fonctionnellement des innexines.
Structure
Les innexines ont quatre segments transmembranaires (TMS) et, comme la protéine de jonction lacunaire des connexines des vertébrés , les sous-unités des innexines forment ensemble un canal (un « innexon ») dans la membrane plasmique de la cellule. Deux innexons dans les membranes plasmiques apposées peuvent former une jonction lacunaire. Les Innexons sont constitués de huit sous-unités, au lieu des six sous-unités de connexons. Structurellement, les innexines et les connexines sont très similaires, consistant en 4 domaines transmembranaires, 2 extracellulaires et 1 boucle intracellulaire, ainsi que des queues intracellulaires N- et C-terminales. Malgré cette topologie partagée, les familles de protéines ne partagent pas suffisamment de similitudes de séquences pour déduire avec confiance une ascendance commune.
Les pannexines sont similaires aux innexines et sont généralement considérées comme un sous-groupe, mais elles ne participent pas à la formation de jonctions communicantes et les canaux ont sept sous-unités.
Les vinnexines , homologues viraux des innexines, ont été identifiées dans des polydnavirus qui se produisent dans des associations symbiotiques obligatoires avec des guêpes parasitoïdes. Il a été suggéré que les vinnexines pourraient altérer les protéines de jonction lacunaire dans les cellules hôtes infectées, modifiant éventuellement la communication cellule-cellule lors des réponses d'encapsulation chez les insectes parasités.
Une fonction
Les innexines forment des jonctions communicantes trouvées chez les invertébrés. Ils forment également des canaux membranaires non-jonctionnels avec des propriétés similaires à celles des pannexons. Les innexines N-terminales allongées peuvent agir comme un bouchon pour manipuler la fermeture de l'hémicanal et fournir un mécanisme reliant l'effet de la fermeture de l'hémicanal directement à la transduction du signal apoptotique du compartiment intracellulaire au compartiment extracellulaire.
L'homologue des vertébrés, la pannexine, ne forme pas de jonctions communicantes. Ils ne forment que les « pannexons » hémicanaux. Ces hémicanaux peuvent être présents dans le plasma, le RE et les membranes de Golgi. Ils transportent le Ca 2+ , l'ATP, l' inositol triphosphate et d'autres petites molécules et peuvent former des hémicanaux plus facilement que les sous-unités connexines.
Réaction de transport
Les réactions de transport catalysées par les jonctions communicantes innexines sont :
- Petites molécules (cytoplasme de la cellule 1) ⇌ petites molécules (cytoplasme de la cellule 2)
Ou pour les hémicanaux :
- Petites molécules (cytoplasme cellulaire) ⇌ petites molécules (out)
Exemples
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Caenorhabditis elegans
- unc-7
- unc-9
- inx-3
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Drosophila melanogaster
- Inx2
- Inx3
- Inx4 (croissance démographique nulle, zpg)
- Ogre
- secouant-B
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Hirudo médicinales
- Hm-inx1
- Hm-inx2
- Hm-inx3
- Hm-inx6
Voir également
Les références
Lectures complémentaires
- Phelan P, Bacon JP, Davies JA, Stebbings LA, Todman MG, Avery L, et al. (septembre 1998). "Innexins : une famille de protéines à jonction lacunaire d'invertébrés" . Tendances en génétique . 14 (9) : 348-9. doi : 10.1016/S0168-9525(98)01547-9 . PMC 4442478 . PMID 9769729 .
- Phelan P, Stebbings LA, Baines RA, Bacon JP, Davies JA, Ford C (janvier 1998). « La protéine Drosophila Shaking-B forme des jonctions lacunaires dans les ovocytes de Xenopus appariés ». Nature . 391 (6663) : 181-4. Bibcode : 1998Natur.391..181P . doi : 10.1038/34426 . PMID 9428764 . S2CID 205003383 .
- Dykes IM, Macagno ER (avril 2006). « Caractérisation moléculaire et expression embryonnaire des innexines chez la sangsue Hirudo medicinalis ». Gènes de développement et évolution . 216 (4) : 185-97. doi : 10.1007/s00427-005-0048-1 . PMID 16440200 . S2CID 21780341 .
Liens externes
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