Triticeae glutens - Triticeae glutens

Farine de gluten de blé

Le gluten est la protéine de stockage des graines dans les graines de blé mûres (et dans les graines d'espèces étroitement apparentées). C'est la substance collante du blé panifiable qui permet à la pâte de lever et de conserver sa forme pendant la cuisson. Des protéines identiques ou très similaires se trouvent également dans des graminées apparentées au sein de la tribu Triticeae . Les glutens de graines de certaines plantes non-Triticeae ont des propriétés similaires, mais aucun ne peut être comparable à ceux des taxons Triticeae, en particulier les espèces Triticum (blé tendre, blé dur, etc.). Ce qui distingue le blé tendre de ces autres graines de graminées est la quantité de ces protéines et le niveau de sous-composants, le blé tendre ayant la teneur en protéines la plus élevée et un mélange complexe de protéines dérivées de trois espèces de graminées ( Aegilops speltoides , Aegilops tauschii strangulata , et Triticum monocoque ).

Les protéines des graines de Triticeae se répartissent en quatre groupes :

Parmi ces protéines, les deux dernières, la prolamine (dans le blé - gliadine) et la glutéline (dans le blé - gluténine) forment les composants du gluten classiquement définis dans le blé.

Les glutens de Triticeae sont principalement importants pour une définition en développement de « sans gluten » dans les traitements diététiques de la sensibilité au gluten qui visent à exclure les protéines pathogènes du régime alimentaire des personnes sensibles (à savoir la maladie cœliaque ). Les motifs vénéneux semblent être largement répandus chez les Triticées , mais pas chez les autres taxons, pour la plupart des cœliaques. Cependant, les quatre protéines sont impliquées dans les allergies au blé, et les protéines provenant de non-blés peuvent ne pas être impliquées dans certaines allergies au gluten ou dans les sensibilités idiopathiques.

Prolamines et glutélines

Protéines de l'endosperme de Triticeae qui sont généralement riches en arginine, proline, glutamine et/ou asparagine.

  • Prolamines
    • Triticum (blés véritables) – gliadines
    • Hordeum (orges alimentaires) – hordéines (B-hordéine est homologue à LMW-gluténine)
    • Secale (seigles alimentaires) – secalins
  • glutélines
    • Triticum – gluténine
    • Hordeum – glutéline d'orge
    • Secale – glutéline de seigle

Génétique des prolamines et glutélines

En raison de l'utilité des glutens de blé, les études génétiques se sont largement concentrées sur la génétique du blé . Le blé a trois génomes (AABBDD) et il peut coder pour de nombreuses variations de la même protéine, même dans les sous-catégories de la gliadine, de nombreux types de gliadine par cultivar, X = génome (chromosomes du génome A, B ou D (1 à 7)). Les génomes A et B sont dérivés du blé emmers sauvage qui à son tour est une espèce digénomique naturelle qui contient un génome de type Triticum monococcum et Aegilops speltoides . Le génome D est dérivé de l'espèce existante Aegilops tauschii strangulatum .

  • Gluténines et gliadines sur le chromosome 1
    • bras court (Chromosome 1)
      • ω-gliadine - (Gli- X 1 - A est nul à 84%, B (>8 allèles), D (>4 allèles))
      • gluténine, LMW – (Glu- X 3 – A (>5 allèles), B (>7 allèles), D (>2 allèles))
      • γ-gliadines , la plupart - (Gli- X 3), protéines homologues existent dans l'orge
      • -gliadines, peu – des variantes de la -gliadine qui migrent avec les β-gliadines ?
    • bras long (chromosome 1)
      • gluténine, HMW (Glu- X 1 – A (>2 allèles), B (>8 allèles), D (>4 allèles))
  • Gliadines sur le chromosome 6 (génomes A, B et D)
    • bras court (≈30 loci de codage sur les allèles indéterminés A, B, D)
      • α-gliadine – (Gli- X 2)
      • β-gliadines , la plupart – (Gli- X 2) variantes de la α-gliadine avec des points isoélectriques modifiés
      • γ-gliadines, quelques – (Gli- X 2) variantes de la -gliadine qui migrent avec les γ-gliadines ?

Les études génétiques indiquent que dans le blé, chaque type de protéine peut être codé par plusieurs loci et que plusieurs allèles différents pour chaque loci peuvent être trouvés dans différents génomes, permettant un grand nombre d'isoformes codées de manière unique.

Biochimie des prolamines et glutélines de Triticeae

Comportement chimique

  • Les gliadines , un exemple des prolamines des triticées, sont séparées sur la base de la mobilité électrophorétique et de la focalisation isoélectrique
    • α-/β-gliadines – solubles dans les alcools à faible pourcentage
    • -gliadines - forme ancestrale de gliadine riche en cystéine avec seulement du disulfure intrachaîne
    • ω-gliadines - solubles dans des pourcentages plus élevés d'alcool et d' acétonitrile acide
  • Glutélines de cultivars dans Triticeae
    • La gluténine est constituée de 35 à 40 % de protéines de blé (Triticum aestivum).
    • La gluténine dans le blé forme de longs polymères liés de manière covalente de deux sous-unités répétitives
      • Haut poids moléculaire (HMW) - proline-less (locus Glu-1)
      • Faible poids moléculaire (LMW) – polypeptide de type -gliadine (locus Glu-3)
    • L'orge ( Hordeum ) possède deux glutélines, solubles à pH élevé, précipitent à pH faible
      • α-glutéline (composant majeur, HMW) – coupe à 1 à 3% rel. sulfate d'ammonium saturé
      • β-glutéline (composant mineur) – coupe à 18% rel. sulfate d'ammonium saturé
    • Le seigle ( Secalin ) a une glutéline
      • HMW – (équivalent de la -glutéline d'orge)
      • LMW – la sous-espèce sylvestre a (Glu-R3) ressemblant à la gluténine (locus Ssy1, Ssy2 et Ssy3)

Comme substrats pour les enzymes

Transglutaminase tissulaire
Modification de la glutamine

Les prolamines et à un moindre degré les glutélines sont d'excellents substrats pour la désamidation en particulier par les transglutaminases tissulaires mammifères (tTG). La désamidation est un processus dans lequel la portion R-C0-NH2 des glutamines (ou asparagine) est hydrolysée en R-CO-OH formant de l'acide glutamique ou de l'acide aspartique. Dans la gliadine, les tripeptides -QQP-, -QVP-, -QLP-, -QYP- dans le contexte de peptides adjacents favorables sont facilement désamidés. La plupart des protéines ont peu ou pas de tels sites de transglutaminase ; cependant, l'alpha gliadine possède 13 de ces sites. La transglutaminase de tissu humain désamidate non seulement la gliadine, mais elle se réticule également à la gliadine, ce qui a des conséquences immunologiques. La gliadine possède également un petit peptide qui semble altérer la distribution de la transglutaminase dans l'intestin mais n'est pas réticulé, le mécanisme de son comportement « inné » n'est pas clair. La tTG réticule également la gliadine à d'autres protéines via ces sites, générant des réponses anti-alimentaires, des réponses anti-autoprotéines et des réponses auto-croisées aux protéines alimentaires qui entraînent des auto-immunités secondaires. Le rôle de la tTG dans la matrice extracellulaire est de réticuler les chaînes latérales de la lysine des protéines telles que le collagène aux protéines, cependant les glutens semblent s'infiltrer dans l'intestin grêle, interférant avec ce processus et entraînant une fausse reconnaissance immunitaire de la matrice et des cellules environnantes comme étrangère , conduisant, à terme, à la destruction de la muqueuse intestinale. Les graines de certaines plantes peuvent provoquer des réponses innées et cellulaires en tant que réponse défensive à la surconsommation de graines.

Protéolyse

Alors que les prolamines et les glutélines sont d'excellents substrats des désamidases et des transaminases, les motifs hautement répétitifs, en particulier les voies polyproline/glutamine, sont souvent de mauvais substrats pour les endoprotéases gastro-intestinales , telles que celles produites dans le tractus gastro-intestinal. Un exemple clair est un 33-mère de -2 gliadine . Une autre région résistante à la digestion est un 25-mer qui contient le peptide inné. Les alpha gliadines, qui portent ces sites, sont spécifiquement toxiques pour les jeunes rats lorsqu'elles sont nourries à des concentrations supérieures à 1% et l'ajout d' inhibiteurs de mannosidase augmente la sensibilité spécifiquement aux alpha gliadines. Ces propriétés de certaines alpha-gliadines semblent avoir évolué pour empêcher la consommation à long terme ou dédiée de certaines graminées de blé par certaines espèces. C'est l'une des propriétés ironiques du blé, car un avantage majeur du blé est la quantité de protéines dans le blé, cependant, une partie de celle-ci est gaspillée pour la flore intestinale (ou le système immunitaire de l'hôte) car elle ne peut pas être décomposée. Un remède suggéré à ce problème est de nouvelles enzymes qui aident spécifiquement à casser les prolamines dans l'estomac. Cela peut empêcher l'apparition de maladies liées au blé chez les individus sensibles, mais un tel dépistage n'est actuellement efficace et une fois l'état clinique atteint, la plupart des individus sont si sensibles aux gliadines du blé qu'une digestion complète dans l'estomac serait nécessaire.

Immunochimie des glutens de Triticeae

L' immunochimie des Triticeae est importante dans plusieurs maladies auto-immunes (voir la section sur les maladies humaines), la sensibilité au gluten et l'allergie au gluten en général. Il peut être subdivisé en réponses innées (stimulation directe du système immunitaire), présentation médiée par la classe II ( HLA DQ ), stimulation médiée par la classe I des cellules tueuses et reconnaissance d'anticorps. La présentation médiée par la classe II restreinte par DQ de la gliadine aux lymphocytes T auxiliaires semble être le principal processus impliqué dans la maladie cœliaque .

Triticeae glutens et industrie

Le gluten est un élément essentiel de l'industrie alimentaire moderne. L'industrie du blé remonte à avant la période néolithique où les gens traitent les grains (ou grains) à la main. Au cours de la première phase de culture, les blés ont été sélectionnés pour leur capacité de récolte et leur capacité de croissance dans diverses conditions climatiques, ce qui a donné naissance aux premiers cultivars. Cette industrie s'est répandue dans de nombreuses régions de l'Eurasie occidentale au cours de la néolithisation, transportant les cultivars les plus primitifs. Ces grains pouvaient être utilisés pour les soupes (speltoïdes) ou broyés de manière fastidieuse en farines simples et en produits de boulangerie. Au cours de la deuxième phase, un blé Emmer a été produit qui était une espèce alloquadraploïde et qui contenait plus de gluten, ce qui rend la cuisson plus efficace. Cela s'est également répandu au cours de la néolithisation, mais par endroits, ces cultivars étaient minoritaires. Une variante du blé amidonnier est appelée blé dur et est la source de farine de semoule , utilisée dans la fabrication de pâtes et autres pâtes alimentaires. Des variétés comparables se trouvent dans toute l'Eurasie. Enfin, le blé emmers a été associé à une herbe de chèvre (Aegilops tauschii) pour former du blé panifiable allohexaploïde, qui a une texture douce et fine après levage et la cuisson. Les propriétés industrielles de ce blé reposent sur ses glutens, des glutens à haute élasticité, à haute tolérance à la chaleur des autres glutens ou qui changent lorsqu'ils sont soumis à la chaleur pour produire des polymères plus résistants.

Comparaison du gluten de blé avec les glutens de maïs ( Zea )

Le maïs est préparé en le faisant bouillir dans de l'eau avec un alcali puis en le broyant, ce qui donne un matériau sans peau appelé masa nixtamalisé . Le masa peut être utilisé pour les tortillas, tamales, chips et autres produits, mais il doit être utilisé rapidement car ses glutens changent rapidement et la liaison diminue rapidement. Le masa ne se conserve pas bien et des produits chimiques sont ajoutés pour améliorer la conservation au détriment de la qualité. En revanche, les glutens du blé ont plus de propriétés adhésives qui changent lorsqu'ils sont préparés de différentes manières. Les gluténines, par exemple, s'étirent, mais peuvent également fixer leur forme à des températures élevées, ce qui permet au pain de conserver sa levée caractéristique.

Composites de Triticeae importants

Lorsque la farine est combinée avec de l'eau et de la levure, la pâte peut être levée et ensuite fixée par la chaleur, ce qui donne une coque extérieure dure avec un intérieur doux et agréable au goût. Cela rend le pain convivial à la fois pour le transport et conserve le pain pendant plusieurs jours (au sec). L'orge peut être germée pendant une courte période et torréfiée, le malt obtenu peut être broyé pour l'alimentation ou combiné avec de la levure à pain (actuellement une variété de brasseurs) pour produire de la bière et des spiritueux distillés tels que le whisky , la vodka et les malts au levain . L'ajout d'acide doux à la farine de seigle l'active pour la fabrication du pain (pains au levain utilisés dans le nord de l'Europe).

boulette asiatique

L'ajout d' œufs à la farine de semoule de T. durum peut être utilisé pour faire des pâtes, ou sans œuf une variante de pâtes utilisée pour faire des boulettes chinoises. De la farine de blé ou de semoule peut être ajoutée à d'autres ingrédients tels que du poisson, de la viande ou du lait pour créer des pâtes alimentaires. Le blé peut être transformé en une farine très fine et tamisé, ou les glutens peuvent être extraits et ré-ajoutés à d'autres produits. Alors que de nombreux glutens de graines et gommes alimentaires, lorsqu'ils sont combinés avec de l'amidon alimentaire, se rapprochent de la création des produits raffinés de farine de blé et de farine de blé dur, aucune combinaison n'a encore atteint les qualités de ces farines à un prix comparable.

Orge maltée

Maltage

Certains cultivars de triticées, comme l'orge, ont des valeurs protéiques relativement faibles. Cela les rend plus acceptables pour le brassage sans gaspiller les nutriments du sol. Les protéines de stockage des graines dans les graines de graminées (c'est-à-dire le gluten dans le blé) sont conçues pour aider la plante à se développer au début de sa vie, et parmi les protéines des graines se trouvent des enzymes qui convertissent l' amidon en sucre.

Bière

Ces protéines sont activées lors de la germination et l'amidon autour de l' endosperme est converti en sucres . Plus tard, les prolamines sont décomposées pour fournir aux jeunes graines une source d'azote et d'énergie, ce qui donne aux plantules de Triticeae un grand coup de pouce au début de leur vie.

Une fois que l' amidon est converti en sucre, il peut être facilement fermenté par Saccharomyces cerevisiae . Cependant, le processus de germination doit d'abord être arrêté. Pour ce faire, les grains partiellement germés sont placés dans un four à rôtir et rôtis jusqu'à ce que les germes soient stérilisés et séchés. Ce processus de germination et de séchage est appelé maltage . Ensuite, les pousses torréfiées sont broyées, réhydratées et fermentées. Cela produit une bière brute .

Désamidation du gluten

Le potentiel de désamidation des blés est discuté ci-dessus. Les glutens sont générés par l'industrie de l'amidon de blé. Les glutens sont cependant plus difficiles à manipuler une fois que l'amidon et les autres protéines sont éliminés, par exemple, les glutens solubles dans l'alcool ne peuvent pas être mélangés avec des produits laitiers car l'alcool dénature et précipite les protéines laitières. Par conséquent, le gluten est souvent modifié pour une utilisation commerciale par désamidation par traitement avec un acide à haute température, ou par traitement enzymatique avec de la désamidase ou des transglutaminases. La charge accrue augmente l'hydrophilie des gliadines, les faisant s'étirer en solution. La désamidation de 20 % des chaînes latérales de la glutamine en glutamate suffit pour générer un produit soluble. Cela rend le gluten suffisamment soluble sans alcool pour se mélanger avec d'autres produits comme le lait.

Triticeae et maladie humaine

Les personnes qui souffrent d'entéropathie sensible au gluten/maladie cœliaque ont une réaction indésirable au gluten dans les cultivars de Triticeae lorsqu'ils sont consommés. En plus du blé panifiable, le seigle et l' orge (qui contiennent des glutens similaires) sont connus pour provoquer des symptômes chez les coeliaques. Entre 2 et 10 % des personnes sensibles au gluten sont également sensibles à l' avoine , mais on ne sait pas exactement dans quelle mesure cela est dû à la contamination des graines de triticée dans l'avoine ou à des réactions allergiques (par rapport à l'intolérance). Par conséquent, lorsqu'elle est largement appliquée, la désignation de sans gluten s'applique aux aliments contenant les protéines de stockage des graines dérivées de Triticeae.

Les références